zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Sciences10.47612/0514-7506-2022-89-2-230-237zhps-1006Research ArticleСтатьиВлияние pН на спектрально-люминесцентные характеристики “мягкой” белковой короны наночастиц серебраInfluence of pH on the Spectral-Luminescent Characteristics of the Soft Protein Crown of Silver NanoparticlesДавыдовФ. Д.DavidovF. D.

 Москва 

 Moscow 

КулешоваА. А.KuleshovaA. A.

 Москва 

 Moscow 

СалецкийА. М.SaletskyA. M.

 Москва 

 Moscow 

sam@physics.msu.ruМосковский государственный университет имени М. В. ЛомоносоваM. V. Lomonosov Moscow State University202223032022892230237Copyright © Давыдов Ф.Д., Кулешова А.А., Салецкий А.М., 20222022Давыдов Ф.Д., Кулешова А.А., Салецкий А.М.Davidov F.D., Kuleshova A.A., Saletsky A.M.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/1006

Исследованы спектрально-флуоресцентные характеристики молекул бычьего сывороточного альбумина (БСА) в “мягкой” короне наночастиц серебра (Ag-НЧ) при различных значениях рН. Установлено формирование комплексов БСА + Ag-НЧ. Определены константы связи комплекса (Kas) и биомолекулярные константы скорости тушения флуоресценции БСА (Kq) для различных рН. Зависимости Kas и Kq от рН являются немонотонными с максимумами при рН 6.0. Количество сайтов связывания (коэффициент Хилла n) и толщина мягкой короны БСА (Dd) также максимальны при рН 6.0. При больших и меньших рН (относительно рН 6.0) эти параметры уменьшаются. Вариация параметров взаимодействия БСА и Ag-НЧ обусловлена изменением конформационных модификаций белка (содержания a-спирали) и микроокружения Tyr- и Trp-остатков белка в мягкой короне (гидрофобности белка).

The spectral and fluorescent characteristics of bovine serum albumin (BSA) molecules in the soft crown of silver nanoparticles (AgNP) were studied at different pH values. The formation of BSA + AgNP complexes was established. The coupling constants of the complex (Kass) and the biomolecular rate constants of the BSA fluorescence quenching (Kq) were determined for different pH values. The dependences of Kass and Kq on pH are nonmonotonic with maxima at pH 6.0. The number of binding sites (Hill coefficient (n)) and the thickness of the BSA soft crown (Dd) are also maximal at pH 6.0. At higher and lower pH values (relative to pH 6.0), these parameters decrease. Variations in the parameters of interaction between BSA and AgNP are due to changes in the conformational modifications of the protein (content of the a-helix) and the microenvironment of Tyr and Trp protein residues in the soft crown (hydrophobicity of the protein).

белокбычий сывороточный альбуминнаночастицасереброспектры поглощения и флуоресценциирНproteinbovine serum albuminnanoparticlesilverabsorption and fluorescence spectrapHРабота выполнена в рамках деятельности научно-образовательной школы Московского государственного университета имени М. В. Ломоносова “Фотонные и квантовые технологии. Цифровая медицина”.Работа выполнена в рамках деятельности научно-образовательной школы Московского государственного университета имени М. В. Ломоносова “Фотонные и квантовые технологии. Цифровая медицина”.ReferencesL. Xu, Y. Wang, J. Huang, C. Chen, Z. Wang, H. Xie. Theranostics, 10, N 20 (2020) 8996—9031L. Xu, Y. Wang, J. Huang, C. Chen, Z. Wang, H. Xie. Theranostics, 10, N 20 (2020) 8996—9031R. Salomoni, P. Léo, A. Montemor, B. Rinaldi, M. Rodrigues. Nanotechnol. Sci. Appl., N 10 (2017) 115—121R. Salomoni, P. Léo, A. Montemor, B. Rinaldi, M. Rodrigues. Nanotechnol. Sci. Appl., N 10 (2017) 115—121S. Saad. Biomedicine, 41, N 2 (2021) 458—464S. Saad. Biomedicine, 41, N 2 (2021) 458—464J. Shi, P. W. Kantoff, R. Wooster, O. C. Farokhzad. Nat. Rev. Cancer, 17 (2017) 20—37J. Shi, P. W. Kantoff, R. Wooster, O. C. Farokhzad. Nat. Rev. Cancer, 17 (2017) 20—37R. Machado, A. Pironi, R. Alves, A. Dragalzew, I. Dalberto, M. Chorilli. Curr. Med. Chem., 26 (2019) 2108—2146R. Machado, A. Pironi, R. Alves, A. Dragalzew, I. Dalberto, M. Chorilli. Curr. Med. Chem., 26 (2019) 2108—2146E. Marsich, F. Bellomo, G. Turco, A. Travan, I. Donati, S. Paoletti. J. Mater. Sci. Mater. Med., 24, (2013) 1799—1807E. Marsich, F. Bellomo, G. Turco, A. Travan, I. Donati, S. Paoletti. J. Mater. Sci. Mater. Med., 24, (2013) 1799—1807I. Lynch, K. A. Dawson. Nano Today, 3, N 40 (2008) 1—2I. Lynch, K. A. Dawson. Nano Today, 3, N 40 (2008) 1—2N. Singh, C. Marets, J. Boudon, N. Millot, L. Saviot, L. Maurizi. Nanoscale Adv., 3 (2021) 1209—1229N. Singh, C. Marets, J. Boudon, N. Millot, L. Saviot, L. Maurizi. Nanoscale Adv., 3 (2021) 1209—1229R. Li, Z. W. Wu, Y. Wang, L. Ding, Y. Wang. Biotechnol. Rep., 9 (2016) 46—52R. Li, Z. W. Wu, Y. Wang, L. Ding, Y. Wang. Biotechnol. Rep., 9 (2016) 46—52E. S.Gorodnichev, A. A. Kuleshova, O. I. Volkova, A. M. Saletsky. Laser Phys., 31, N 6 (2021) 065601E. S.Gorodnichev, A. A. Kuleshova, O. I. Volkova, A. M. Saletsky. Laser Phys., 31, N 6 (2021) 065601P. Bélteky, A. Rónavári, N. Igaz, B. Szerencsés, I. Y. Tóth, I. Pfeiffer, M. Kiricsi, Z. Kónya. Int. J. Nanomed., 14 (2019) 667—687P. Bélteky, A. Rónavári, N. Igaz, B. Szerencsés, I. Y. Tóth, I. Pfeiffer, M. Kiricsi, Z. Kónya. Int. J. Nanomed., 14 (2019) 667—687I. M. Vlasova, A. M. Saletsky. J. Mol. Struct., 936 (2009) 220—227I. M. Vlasova, A. M. Saletsky. J. Mol. Struct., 936 (2009) 220—227I. M. Vlasova, A. A. Vlasov, A. M. Saletsky. J. Mol. Struct., 984 (2010) 332—338I. M. Vlasova, A. A. Vlasov, A. M. Saletsky. J. Mol. Struct., 984 (2010) 332—338I. M. Vlasova, E. M. Bukharova, A. A. Kuleshova, A. M. Saletsky. Curr. Appl. Phys., 11 (2011)I. M. Vlasova, E. M. Bukharova, A. A. Kuleshova, A. M. Saletsky. Curr. Appl. Phys., 11 (2011)—1132—1132J. Mariam, P. M. Dongre, D. C. Kothari. J. Fluoresc., 21 (2011) 2193—2199J. Mariam, P. M. Dongre, D. C. Kothari. J. Fluoresc., 21 (2011) 2193—2199M. Liu, Y. Li, L. Li, X. Sun, J. Li, R. Lu. Журн. прикл. спектр., 88, № 1 (2021) 166 [M. Liu, Y. Li, L. Li, X. Sun, J. Li, R. Lu. J. Appl. Specrt., 88 (2021) 153—165]M. Liu, Y. Li, L. Li, X. Sun, J. Li, R. Lu. Журн. прикл. спектр., 88, № 1 (2021) 166 [M. Liu, Y. Li, L. Li, X. Sun, J. Li, R. Lu. J. Appl. Specrt., 88 (2021) 153—165]G. Wang, Y. Lu, H. Hou, Y. Liu. RSC Adv., 7 (2017) 9393—9401G. Wang, Y. Lu, H. Hou, Y. Liu. RSC Adv., 7 (2017) 9393—9401M. Waghmare, B. Khade, P. Chaudhari, P. Dongre. J. Nanopart. Res., 20, N 7 (2018) 1—21M. Waghmare, B. Khade, P. Chaudhari, P. Dongre. J. Nanopart. Res., 20, N 7 (2018) 1—21G. J. Quinlan, G. S. Martin, T. W. Evans. Hepatology, 41 (2005) 1211—1219G. J. Quinlan, G. S. Martin, T. W. Evans. Hepatology, 41 (2005) 1211—1219P. Watson, A. T. Jones, D. J. Stephens. Adv. Drug Deliv. Rev., 57 (2005) 43—61P. Watson, A. T. Jones, D. J. Stephens. Adv. Drug Deliv. Rev., 57 (2005) 43—61G. K. Vertelov, Y. A. Krutyakov, O. V. Efremenkova, A. Yu. Olenin, G. V. Lisichkin. Nanotechnology, 19, N 35 (2008) 355707G. K. Vertelov, Y. A. Krutyakov, O. V. Efremenkova, A. Yu. Olenin, G. V. Lisichkin. Nanotechnology, 19, N 35 (2008) 355707J. F. Foster. In: Some Aspects of the Structure and Conformational Properties of Serum Albumin, in Albumin Structure, Functions and Uses, Eds. V. M. Rosenoer, M. Oratz, M. A. Rothschild, Oxford, Pergamon Press (1977) 53—84J. F. Foster. In: Some Aspects of the Structure and Conformational Properties of Serum Albumin, in Albumin Structure, Functions and Uses, Eds. V. M. Rosenoer, M. Oratz, M. A. Rothschild, Oxford, Pergamon Press (1977) 53—84Z. Chi, B. Hong, X. Ren, K. Cheng, Y. Lu, X. Liu. Spectrosc. Lett., 51, N 6 (2018) 279—286Z. Chi, B. Hong, X. Ren, K. Cheng, Y. Lu, X. Liu. Spectrosc. Lett., 51, N 6 (2018) 279—286W. Misiuk, M. Jozefowicz. J. Mol. Liquids, 202 (2015) 101—106W. Misiuk, M. Jozefowicz. J. Mol. Liquids, 202 (2015) 101—106A. Varlan, M. Hillebrand. Molecules, 15, N 6 (2010) 3905—3919A. Varlan, M. Hillebrand. Molecules, 15, N 6 (2010) 3905—3919F. Ma, C. Sun, W. Zhou, C. Xu, J. Zhou, G. Wang, X. D. Yang. Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectr., 97, N 6 (2012) 885—891F. Ma, C. Sun, W. Zhou, C. Xu, J. Zhou, G. Wang, X. D. Yang. Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectr., 97, N 6 (2012) 885—891G. Sudlow, D. J. Birkett, D. N. Wade. Mol. Pharmacol., 11 (1975) 824—832G. Sudlow, D. J. Birkett, D. N. Wade. Mol. Pharmacol., 11 (1975) 824—832A. Sulkowska. J. Mol. Struct., 614 (2002) 227—232A. Sulkowska. J. Mol. Struct., 614 (2002) 227—232X. Feng, Z. Lin, L. Yang, C. Wang, C. Bai. Talanta, 47, N 5 (1998) 1223—1229X. Feng, Z. Lin, L. Yang, C. Wang, C. Bai. Talanta, 47, N 5 (1998) 1223—1229И. М. Власова, А. А. Власов, А. А. Кулешова, Ю. А. Гордеева, А. М. Салецкий. Журн. физ. химии, 94, № 1 (2020) 114—120И. М. Власова, А. А. Власов, А. А. Кулешова, Ю. А. Гордеева, А. М. Салецкий. Журн. физ. химии, 94, № 1 (2020) 114—120S. Naveenraj, S. Anandan. J. Photochem. Photobiol. C: Photochem. Rev., 14 (2013) 53—71S. Naveenraj, S. Anandan. J. Photochem. Photobiol. C: Photochem. Rev., 14 (2013) 53—71

The authors declare that there are no conflicts of interest present.