zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Sciences10.47612/0514-7506-2022-89-4-519-524zhps-1092Research ArticleСтатьиФлуоресцентные характеристики комплексов Hoechst 33258 с сывороточным альбуминоми ДНКFluorescent Characteristics of Hoechst 33258 Complexes with Serum Albumin and DNAАнтонянА. П.AntonyanA. P.

Ереван

Yerevan

ПарсаданянМ. А.ParsadanyanM. A.

Ереван

Yerevan

ПетросянН. Г.PetrosyanN. H.

Ереван

Yerevan

ВардеванянП. О.VardevanyanP. O.

Ереван

Yerevan

p.vardevanyan@ysu.amЕреванский государственный университетYerevan State University202227072022894519524Copyright © Антонян А.П., Парсаданян М.А., Петросян Н.Г., Вардеванян П.О., 20222022Антонян А.П., Парсаданян М.А., Петросян Н.Г., Вардеванян П.О.Antonyan A.P., Parsadanyan M.A., Petrosyan N.H., Vardevanyan P.O.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/1092

Проведено исследование взаимодействия бисбензимодазольного соединения Hoechst 33258  с бычьим сывороточным альбумином крови и ДНК тимуса теленка методом флуоресцентной спектроскопии и получены спектры флуоресценции комплексов. На основании их максимумов построены зависимости интенсивностей флуоресценции комплексов этого лиганда с белком и ДНК от соотношения r = макромолекула/лиганд. Показано, что кривая в случае альбумина уменьшается при низких концентрациях белка и возрастает при его больших концентрациях; в случае ДНК кривая существенно возрастает, что обусловлено связыванием лиганда и с ДНК, и с альбумином. 

We study the interaction of the bisbenzimodazole compound Hoechst 33258 with bovine serum albumin and calf thymus DNA by the fluorescence spectroscopy method. The fluorescence spectra of the complexes are obtained. Based on their maxima, the dependence curves of the fluorescence intensities of complexes of this ligand with protein and DNA on the ratio r = macromolecule/ligand are constructed. It is shown that the dependence curve in the case of albumin decreases at low protein concentrations and increases at its high concentrations. In the case of DNA, this curve increases significantly. This fact is due to the binding of the ligand to both DNA and albumin.

ДНКбычий сывороточный альбуминспектр флуоресценцииHoechst 33258DNAbovine serum albuminfluorescence spectraHoechst 33258Работа выполнена при финансовой поддержке комитета по науке Республики Армения (проект № 21T-1F063).ReferencesА. T. Buddanavar, Sh. T. Nandibewoor. J. Pharm. Anal., 7 (2017) 148—155А. T. Buddanavar, Sh. T. Nandibewoor. J. Pharm. Anal., 7 (2017) 148—155H. Ojha, Bh. M. Murari, S. Anand, M. I. Hassan, F. A. N. K. Chaudhury. Chem. Pharm. Bull., 57, N 5 (2009) 481—486H. Ojha, Bh. M. Murari, S. Anand, M. I. Hassan, F. A. N. K. Chaudhury. Chem. Pharm. Bull., 57, N 5 (2009) 481—486X.-X. Zhang, Sh. L. Brantley, S. A. Corcelli, A. Tokmakoff. Comm. Biol., 3 (2020) 1—9X.-X. Zhang, Sh. L. Brantley, S. A. Corcelli, A. Tokmakoff. Comm. Biol., 3 (2020) 1—9A. J. Angelbello, J. L. Childs-Disney, P. Zhang, Z.-F. Wang, M. D. Disney. Chem. Rev., 118, N 4 (2018) 1599—1663A. J. Angelbello, J. L. Childs-Disney, P. Zhang, Z.-F. Wang, M. D. Disney. Chem. Rev., 118, N 4 (2018) 1599—1663R. Fritzsch, P. M. Donadson, G. M. Greetham, M. Towrie, A. W. Parker, M. J. Baker, N. T. Hunt. Anal. Chem., 90, N 4 (2018) 2732—2740R. Fritzsch, P. M. Donadson, G. M. Greetham, M. Towrie, A. W. Parker, M. J. Baker, N. T. Hunt. Anal. Chem., 90, N 4 (2018) 2732—2740K. A. Majorek, P. J. Porebski, A. Dayal, M. D. Zimmerman, K. Jablouska, A. J. Stewart. Mol. Immunol., 52, N 3 (2012) 174—182K. A. Majorek, P. J. Porebski, A. Dayal, M. D. Zimmerman, K. Jablouska, A. J. Stewart. Mol. Immunol., 52, N 3 (2012) 174—182J. Bucevicius, G. Lukinavicius, R. Gerasimaite. Chemosensors, 6, N 18 (2018) 1—12J. Bucevicius, G. Lukinavicius, R. Gerasimaite. Chemosensors, 6, N 18 (2018) 1—12P. O. Vardevanyan, M. A. Parsadanyan, A. P. Antonyan, M. A. Shahinyan, A. T. Karapetian. J. Biomol. Struct. Dyn., 39, N 4 (2021) 1519—1523P. O. Vardevanyan, M. A. Parsadanyan, A. P. Antonyan, M. A. Shahinyan, A. T. Karapetian. J. Biomol. Struct. Dyn., 39, N 4 (2021) 1519—1523P. O. Vardevanyan., A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, K. V. Pirumyan, A. M. Muradyan, A. T. Karapetian. J. Biomol. Struct. Dyn., 25, N 6 (2008) 641—646P. O. Vardevanyan., A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, K. V. Pirumyan, A. M. Muradyan, A. T. Karapetian. J. Biomol. Struct. Dyn., 25, N 6 (2008) 641—646P. O. Vardevanyan, M. A. Parsadanyan, A. P. Antonyan, M. A. Shahinyan. J. Biomol. Struct. Dyn., 40, N 3 (2020) 1182—1188, doi: 10.1080/07391102.2020.1823883P. O. Vardevanyan, M. A. Parsadanyan, A. P. Antonyan, M. A. Shahinyan. J. Biomol. Struct. Dyn., 40, N 3 (2020) 1182—1188, doi: 10.1080/07391102.2020.1823883Z.-Y. Tian, Li-Na Song, Y. Zhao, F.-L. Zang, Zh.-H. Zhao, N.-H. Chen, X.-J. Xu, Ch.-J. Wang. Molecules, 20 (2015) 16491—16523Z.-Y. Tian, Li-Na Song, Y. Zhao, F.-L. Zang, Zh.-H. Zhao, N.-H. Chen, X.-J. Xu, Ch.-J. Wang. Molecules, 20 (2015) 16491—16523R. Choudhury, A. K. Sharma, P. Paudel, P. Wilson, A. B. Pereira. Anal. Biochem., 646, Article N 114630, doi: 10.1016/j.ab.2022.114630R. Choudhury, A. K. Sharma, P. Paudel, P. Wilson, A. B. Pereira. Anal. Biochem., 646, Article N 114630, doi: 10.1016/j.ab.2022.114630M. Ronzetti, B. Baljinnyam, A Yesgar, A. Simeonov. Expert Opinion Drug Dis., 13 (2018) 1005—1014M. Ronzetti, B. Baljinnyam, A Yesgar, A. Simeonov. Expert Opinion Drug Dis., 13 (2018) 1005—1014W. Yang, C. Liu, S. Lu, S. Cheng, J. Du, Q. Gao, P. Shen, H. Luo, Y. Liu, C. Yang. J. Lumin., 192 (2017) 478—485W. Yang, C. Liu, S. Lu, S. Cheng, J. Du, Q. Gao, P. Shen, H. Luo, Y. Liu, C. Yang. J. Lumin., 192 (2017) 478—485S. I. Reja, L. A. Khan, V. Bhalla, M. Kumar. Chem. Commun., 52 (2016) 1182—1185S. I. Reja, L. A. Khan, V. Bhalla, M. Kumar. Chem. Commun., 52 (2016) 1182—1185А. П. Антонян, Н. Г. Петросян, П. О. Вардеванян. Журн. прикл. спектр., 88, № 6 (2021) 942—947 [A. P. Antonyan, N. H. Petrosyan, P. O. Vardevanyan. J. Appl. Spectr., 88, N 6 (2021) 1210—1214]А. П. Антонян, Н. Г. Петросян, П. О. Вардеванян. Журн. прикл. спектр., 88, № 6 (2021) 942—947 [A. P. Antonyan, N. H. Petrosyan, P. O. Vardevanyan. J. Appl. Spectr., 88, N 6 (2021) 1210—1214]J. R. Lakowicz. Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd ed., University of Maryland, School of Medicine Baltimore, Maryland, USA, Printed in Singapore (KYO) (2006) 16—17J. R. Lakowicz. Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd ed., University of Maryland, School of Medicine Baltimore, Maryland, USA, Printed in Singapore (KYO) (2006) 16—17

The authors declare that there are no conflicts of interest present.