zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-1522Research ArticleСПЕКТРОСКОПИЯ РАССЕИВАЮЩИХ СРЕДSPECTROSCOPY OF SCATTERING MEDIAДинамическое светорассеяние для контроля качества гидролизованного коллагенаHydrolyzed Collagen Quality Control by Dynamic Light ScatteringДмитроченкоА. Е.DmitrochenkoA. E.

Минск

Minsk

ЩурВ. В.ShchurV. V.

Минск

Minsk

КаськоТ. Е.KaskoT. E.

Минск

Minsk

УсановС. А.UsanovS. A.

Минск

Minsk

ЯнцевичА. В.YantsevichA. V.

Минск

Minsk

al.yantsevich@gmail.comИнститут биоорганической химии НАН БеларусиInstitute of Bioorganic Chemistry of the National Academy of Sciences of Belarus202427042024912211220Copyright © Дмитроченко А.Е., Щур В.В., Касько Т.Е., Усанов С.А., Янцевич А.В., 20242024Дмитроченко А.Е., Щур В.В., Касько Т.Е., Усанов С.А., Янцевич А.В.Dmitrochenko A.E., Shchur V.V., Kasko T.E., Usanov S.A., Yantsevich A.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/1522

Разработан способ качественного анализа гидролизованного коллагена (ГК) методом динамического светорассеяния, который может быть использован в производстве и контроле качества ГК. На основе ультрафильтрации в сочетании со спектрофотометрией предложен способ полуколичественного анализа пептидной фракции с молекулярной массой 10 кДа, которая определяет наиболее значимые свойства ГК. 

In the current work we employed dynamic light scattering as a method for analysis of hydrolyzed collagen (HC) quality and demonstrated that it could be effectively used as a fast and reliable approach in production and quality control. Also, we used ultrafiltration coupled with spectrophotometry for semiquantitative analysis of less than 10 kDa peptide fraction which determines the most demanded properties of HC.

гидролизованный коллагенжелатинпептиддинамическое светорассеяниемолекулярно-массовое распределениестепень гидролизаhydrolyzed collagengelatinpeptidedynamic light scatteringmolecular weight distributionhydrolysis degreeРабота выполнена при поддержке Национальной академии наук Беларуси (грант № 20210422) и Белорусского республиканского фонда фундаментальных исследований (грант № X21M-056).ReferencesS. Ricard-Blum. Cold Spring Harb. Perspect Biol., 3, N 1 (2011) a004978S. Ricard-Blum. Cold Spring Harb. Perspect Biol., 3, N 1 (2011) a004978M. D. Shoulders, R. T. Raines. Annu. Rev. Biochem., 78 (2009) 929—958M. D. Shoulders, R. T. Raines. Annu. Rev. Biochem., 78 (2009) 929—958T. F. Robinson, L. Cohen-Gould, S. M. Factor, M. Eghbali, O. O. Blumenfeld. Scanning Microsc., 2, N 2 (1988) 1005—1015T. F. Robinson, L. Cohen-Gould, S. M. Factor, M. Eghbali, O. O. Blumenfeld. Scanning Microsc., 2, N 2 (1988) 1005—1015B. Brodsky, A. V. Persikov. Adv. Protein Chem., 70 (2005) 301—339B. Brodsky, A. V. Persikov. Adv. Protein Chem., 70 (2005) 301—339A. Leon-Lopez, A. Morales-Penaloza, V. M. Martinez-Juarez, A. Vargas-Torres, D. I. Zeugolis, G. Aguirre-Alvarez. Molecules, 24, N 22 (2019)A. Leon-Lopez, A. Morales-Penaloza, V. M. Martinez-Juarez, A. Vargas-Torres, D. I. Zeugolis, G. Aguirre-Alvarez. Molecules, 24, N 22 (2019)J. A. Werkmeister, J. A. Ramshaw. Clin. Mater, 9, N 3-4 (1992) 137—138J. A. Werkmeister, J. A. Ramshaw. Clin. Mater, 9, N 3-4 (1992) 137—138E. Rezvani Ghomi, N. Nourbakhsh, M. Akbari Kenari, M. Zare, S. Ramakrishna. J. Biomed. Mater. Res. B Appl. Biomater. (2021)E. Rezvani Ghomi, N. Nourbakhsh, M. Akbari Kenari, M. Zare, S. Ramakrishna. J. Biomed. Mater. Res. B Appl. Biomater. (2021)E. Proksch, M. Schunck, V. Zague, D. Segger, J. Degwert, S. Oesser. Skin. Pharmacol. Physiol., 27, N 3 (2014) 113—119E. Proksch, M. Schunck, V. Zague, D. Segger, J. Degwert, S. Oesser. Skin. Pharmacol. Physiol., 27, N 3 (2014) 113—119L. Bolke, G. Schlippe, J. Gerss,W. Voss. Nutrients, 11, N 10 (2019)L. Bolke, G. Schlippe, J. Gerss,W. Voss. Nutrients, 11, N 10 (2019)A. E. Bello, S. Oesser. Curr. Med. Res. Opin., 22, N 11 (2006) 2221—2232A. E. Bello, S. Oesser. Curr. Med. Res. Opin., 22, N 11 (2006) 2221—2232D. Zdzieblik, S. Oesser, M. W. Baumstark, A. Gollhofer, D. Konig. Br. J. Nutr., 114, N 8 (2015) 1237—1245D. Zdzieblik, S. Oesser, M. W. Baumstark, A. Gollhofer, D. Konig. Br. J. Nutr., 114, N 8 (2015) 1237—1245F. Guillerminet, V. Fabien-Soule, P. C. Even, D. Tome, C. L. Benhamou, C. Roux, A. Blais. Osteoporos Int., 23, N 7 (2012) 1909—1919F. Guillerminet, V. Fabien-Soule, P. C. Even, D. Tome, C. L. Benhamou, C. Roux, A. Blais. Osteoporos Int., 23, N 7 (2012) 1909—1919N. Tomosugi, S. Yamamoto, M. Takeuchi, H. Yonekura, Y. Ishigaki, N. Numata, S. Katsuda, Y. Sakai. J. Atheroscler. Thromb., 24, N 5 (2017) 530—538N. Tomosugi, S. Yamamoto, M. Takeuchi, H. Yonekura, Y. Ishigaki, N. Numata, S. Katsuda, Y. Sakai. J. Atheroscler. Thromb., 24, N 5 (2017) 530—538K. Skov, M. Oxfeldt, R. Thogersen, M. Hansen, H. C. Bertram. Nutrients, 11, N 5 (2019)K. Skov, M. Oxfeldt, R. Thogersen, M. Hansen, H. C. Bertram. Nutrients, 11, N 5 (2019)H. Hong, H. Fan, M. Chalamaiah, J. Wu. Food Chem., 301 (2019) 125222H. Hong, H. Fan, M. Chalamaiah, J. Wu. Food Chem., 301 (2019) 125222A. Leon-Lopez, L. Fuentes-Jimenez, A. D. Hernandez-Fuentes, R. G. Campos-Montiel, G. Aguirre-Alvarez. Int. J. Mol. Sci., 20, N 16 (2019)A. Leon-Lopez, L. Fuentes-Jimenez, A. D. Hernandez-Fuentes, R. G. Campos-Montiel, G. Aguirre-Alvarez. Int. J. Mol. Sci., 20, N 16 (2019)C. F. Chi, Z. H. Cao, B. Wang, F. Y. Hu, Z. R. Li, B. Zhang. Molecules, 19, N 8 (2014) 11211—11230C. F. Chi, Z. H. Cao, B. Wang, F. Y. Hu, Z. R. Li, B. Zhang. Molecules, 19, N 8 (2014) 11211—11230S. C. Sousa, S. P. Fragoso, C. R. A. Penna, N. M. O. Arcanjo, F. A. P. Silva, V. C. S. Ferreira, M. D. S. Barreto, Í. B. S. Araújo. LWT – Food Science and Technology, 76 (2017) 320—325S. C. Sousa, S. P. Fragoso, C. R. A. Penna, N. M. O. Arcanjo, F. A. P. Silva, V. C. S. Ferreira, M. D. S. Barreto, Í. B. S. Araújo. LWT – Food Science and Technology, 76 (2017) 320—325S. E. Bilek, S. K. Bayram. J. Funct. Foods, 14 (2015) 562—569S. E. Bilek, S. K. Bayram. J. Funct. Foods, 14 (2015) 562—569D. Konig, S. Oesser, S. Scharla, D. Zdzieblik, A. Gollhofer. Nutrients, 10, N 1 (2018)D. Konig, S. Oesser, S. Scharla, D. Zdzieblik, A. Gollhofer. Nutrients, 10, N 1 (2018)R. J. Simpson. CSH Protoc, N 1 (2006)R. J. Simpson. CSH Protoc, N 1 (2006)H. Hong, B. C. Roy, M. Chalamaiah, H. L. Bruce, J. Wu. Food Chem., 258 (2018) 174—180H. Hong, B. C. Roy, M. Chalamaiah, H. L. Bruce, J. Wu. Food Chem., 258 (2018) 174—180E. J. Zaluzec, D. A. Gage, J. T. Watson. Protein Exp. Purif, 6, N 2 (1995) 109—123E. J. Zaluzec, D. A. Gage, J. T. Watson. Protein Exp. Purif, 6, N 2 (1995) 109—123P. Lecchi, M. Olson, F. L. Brancia. J. Am. Soc. Mass Spectrom., 16, N 8 (2005) 1269—1274P. Lecchi, M. Olson, F. L. Brancia. J. Am. Soc. Mass Spectrom., 16, N 8 (2005) 1269—1274S. Pataridis, A. Eckhardt, K. Mikulikova, P. Sedlakova, I. Miksik. J. Sep. Sci., 31, N 20 (2008) 3483—3488S. Pataridis, A. Eckhardt, K. Mikulikova, P. Sedlakova, I. Miksik. J. Sep. Sci., 31, N 20 (2008) 3483—3488G. Zhang, A. Sun, W. Li, T. Liu, Z. Su. J. Chromatogr. A, 1114, N 2 (2006) 274—277G. Zhang, A. Sun, W. Li, T. Liu, Z. Su. J. Chromatogr. A, 1114, N 2 (2006) 274—277V. S. Simons, G. Lochnit, J. Wilhelm, B. Ishaque, M. Rickert, J. Steinmeyer. Sci. Rep., 8, N 1 (2018) 17733V. S. Simons, G. Lochnit, J. Wilhelm, B. Ishaque, M. Rickert, J. Steinmeyer. Sci. Rep., 8, N 1 (2018) 17733H. Ohara, H. Matsumoto, K. Ito, K. Iwai, K. Sato. J. Agric. Food Chem., 55, N 4 (2007) 1532—1535H. Ohara, H. Matsumoto, K. Ito, K. Iwai, K. Sato. J. Agric. Food Chem., 55, N 4 (2007) 1532—1535B. Vatansever, B. Binici. J. Chem. Metrology, 1 (2015) 1—15B. Vatansever, B. Binici. J. Chem. Metrology, 1 (2015) 1—15A. P. Minton. Anal. Biochem., 501 (2016) 4—22A. P. Minton. Anal. Biochem., 501 (2016) 4—22

The authors declare that there are no conflicts of interest present.