zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-1556Research ArticleМОЛЕКУЛЯРНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯMOLECULAR SPECTROSCOPYПеренос энергии электронного возбуждения между тиофлавином Т и его стириловыми производными при их встраивании в амилоидные фибриллыTransfer of Electronic Excitation Energy Between Thioflavin T and Its Styryl Derivatives when Incorporated into Amyloid FibrilsПлигинЕ. И.PliginE. I.

Гродно

Grodno

ЛуговскийА. А.LugovskiA. A.

Минск

Minsk

ВоропайЕ. С.VoropayE. S.

Минск

Minsk

МаскевичА. А.MaskevichA. A.

Гродно

Grodno

amaskevich@grsu.byГродненский государственный университет имени Янки КупалыYanka Kupala State University of GrodnoБелорусский государственный университетBelarusian State University202422052024913344351Copyright © Плигин Е.И., Луговский А.А., Воропай Е.С., Маскевич А.А., 20242024Плигин Е.И., Луговский А.А., Воропай Е.С., Маскевич А.А.Pligin E.I., Lugovski A.A., Voropay E.S., Maskevich A.A.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/1556

Изучены спектрально-люминесцентные свойства стириловой производной тиофлавина Т (ThT) — тозилата 2-{(1E,3E)-4-[4-(диметиламино)-2,6-диметилфенил]бута-1,3-диен-1-ил}-3-этил-1,3-бензтиазолия-3 (Th-C23). Установлено, что кинетика затухания флуоресценции Th-C23 при встраивании в амилоидные фибриллы (АФ) неэкспоненциальная и может быть представлена в виде одномодального распределения флуорофоров по длительности α(τ). Показано, что ThT и Th-C23 при встраивании в структуру АФ образуют эффективную донорно-акцепторную (Д-А) пару. Несмотря на перенос энергии, степень поляризации флуоресценции акцептора высокая (~0.4) в пределах всего спектра, что объяснено особой ориентацией Д-А пар: параллельной и антипараллельной. На основании данных измерения спектров флуоресценции донора (ThT) и поглощения акцептора (Th-C23) рассчитан критический радиус переноса энергии R0, который может принимать значения от 54 до 68 Å в зависимости от взаимной ориентации и квантового выхода донора и акцептора.

The spectral and luminescent properties of the styryl derivative of thioflavin T (ThT) – 2-{(1E,3E)-4-[4- (dimethylamino)-2,6-dimethylphenyl]buta-1,3-dien-1-yl}-3-ethyl-1,3-benzothiazolium-3 tosylate – have been studied (Th-C23). It has been established that the kinetics of fluorescence decay of Th-C23 when incorporated into amyloid fibrils (AF) is not exponential and can be represented in the form of a unimodal distribution of fluorophores over duration α(τ). It has been shown that ThT and Th-C23, when incorporated into AF structure, form an effective donor-acceptor (D-A) pair. Despite the energy transfer, the polarization degree of the acceptor fluorescence has high values (~0.4) within the entire spectrum, which is explained by the special orientation of D-A pairs: parallel and antiparallel. Based on measurements of the fluorescence spectrum of the donor (ThT) and the absorption spectrum of the acceptor (Th-C23), the critical energy transfer radius R0 has been calculated, which can take values from 54 to 68 Å depending on the mutual orientation and quantum yield of the donor and acceptor.

тиофлавин Тстириловые производные тиофлавина Ткинетика затухания флуоресценцииамилоидные фибриллыфёрстеровский резонансный перенос энергииметод максимума энтропииthioflavin Tstyryl derivatives of thioflavin Tfluorescence decay kineticstime-resolved fluorescenceamyloid fibrilsForster resonance energy transfermaximum entropy methodРабота выполнена при финансовой поддержке Министерства образования РБ, ГПНИ “Фотоника и электроника для инноваций”, задание 1.5.ReferencesM. A. Haidekker, T. P. Brady, D. Lichlyter, E. A. Theodorakis. Bioorg. Chem., 33, N 6 (2005) 415—425, doi: 10.1016/j.bioorg.2005.07.005M. A. Haidekker, T. P. Brady, D. Lichlyter, E. A. Theodorakis. Bioorg. Chem., 33, N 6 (2005) 415—425, doi: 10.1016/j.bioorg.2005.07.005W. L. Goh, M. Y. Lee, Th. L. Joseph, S. T. Quah, Ch. J. Brown, Ch. Verma, S. Brenner, F. J. Ghadessy, Y. N. Teo. J. Am. Chem. Soc., 136, N 17 (2014) 6159—6162, doi: 10.1021/ja413031hW. L. Goh, M. Y. Lee, Th. L. Joseph, S. T. Quah, Ch. J. Brown, Ch. Verma, S. Brenner, F. J. Ghadessy, Y. N. Teo. J. Am. Chem. Soc., 136, N 17 (2014) 6159—6162, doi: 10.1021/ja413031hV. I. Stsiapura, A. A. Maskevich, V. A. Kuzmitsky, V. N. Uversky, I. M. Kuznetsova, K. K. Turoverov. J. Phys. Chem. B, 112, N 49 (2008) 15893—15902, doi: 10.1021/jp805822cV. I. Stsiapura, A. A. Maskevich, V. A. Kuzmitsky, V. N. Uversky, I. M. Kuznetsova, K. K. Turoverov. J. Phys. Chem. B, 112, N 49 (2008) 15893—15902, doi: 10.1021/jp805822cN. Amdursky, R. Gepshtein Y. Erez, D. Huppert. J. Phys. Chem. A, 115, N 12 (2011) 2540—2548, doi: 10.1021/jp1121195N. Amdursky, R. Gepshtein Y. Erez, D. Huppert. J. Phys. Chem. A, 115, N 12 (2011) 2540—2548, doi: 10.1021/jp1121195M. A. Haidekker, Th. P. Brady, D. Lichlyter, E. A. Theodorakis. J. Am. Chem. Soc., 128, N 2 (2006) 398—399, doi: 10.1021/ja056370aM. A. Haidekker, Th. P. Brady, D. Lichlyter, E. A. Theodorakis. J. Am. Chem. Soc., 128, N 2 (2006) 398—399, doi: 10.1021/ja056370aM. K. Kuimova, G. Yahioglu, J. A. Levitt, K. Suhling. J. Am. Chem. Soc., 130, N 21 (2008) 6672—6673, doi: 10.1021/ja800570dM. K. Kuimova, G. Yahioglu, J. A. Levitt, K. Suhling. J. Am. Chem. Soc., 130, N 21 (2008) 6672—6673, doi: 10.1021/ja800570dT. Ban, D. Hamada, K. Hasegawa, H. Naiki, Y. Goto. J. Biol. Chem., 278, N 19 (2003) 16462—16465, doi: 10.1074/jbc.C300049200T. Ban, D. Hamada, K. Hasegawa, H. Naiki, Y. Goto. J. Biol. Chem., 278, N 19 (2003) 16462—16465, doi: 10.1074/jbc.C300049200S. A. Hudson, H. Ecroyd, T. W. Kee, J. A. Carver. FEBS J., 276, N 20 (2009) 5960—5972, doi: 10.1111/j.1742-4658.2009.07307.xS. A. Hudson, H. Ecroyd, T. W. Kee, J. A. Carver. FEBS J., 276, N 20 (2009) 5960—5972, doi: 10.1111/j.1742-4658.2009.07307.xH. Naiki, K. Higuchi, M. Hosokawa, T. Takeda. Anal. Biochem., 177, N 2 (1989) 244—249, doi: 10.1016/0003-2697(89)90046-8H. Naiki, K. Higuchi, M. Hosokawa, T. Takeda. Anal. Biochem., 177, N 2 (1989) 244—249, doi: 10.1016/0003-2697(89)90046-8N. Yue, H. Fu, Y. Chen, X. Gao, J. Dai, M. Cui. Eur. J. Med. Chem., 243 (2022) 114715, doi: 10.1016/j.ejmech.2022.114715N. Yue, H. Fu, Y. Chen, X. Gao, J. Dai, M. Cui. Eur. J. Med. Chem., 243 (2022) 114715, doi: 10.1016/j.ejmech.2022.114715G. Gorbenko, V. Trusova, E. Kirilova, G. Kirilov, I. Kalnina, A. Vasilev, S. Kaloyanova, T. Deligeorgiev. Chem. Phys. Lett., 495 (2010) 4—6, doi: 10.1016/j.cplett.2010.07.005G. Gorbenko, V. Trusova, E. Kirilova, G. Kirilov, I. Kalnina, A. Vasilev, S. Kaloyanova, T. Deligeorgiev. Chem. Phys. Lett., 495 (2010) 4—6, doi: 10.1016/j.cplett.2010.07.005А. В. Лавыш, А. И. Сулацкая, А. А. Луговский, Е. С. Воропай, И. М. Кузнецова, К. К. Туроверов, А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 81, № 2 (2014) 209—218 [A. V. Lavysh, A. I. Sulatskaya, A. A. Lugovskii, E. S. Voropay, I. M. Kuznetsova, K. K. Turoverov, A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 81, N 2 (2014) 205—213]А. В. Лавыш, А. И. Сулацкая, А. А. Луговский, Е. С. Воропай, И. М. Кузнецова, К. К. Туроверов, А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 81, № 2 (2014) 209—218 [A. V. Lavysh, A. I. Sulatskaya, A. A. Lugovskii, E. S. Voropay, I. M. Kuznetsova, K. K. Turoverov, A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 81, N 2 (2014) 205—213]А. А. Маскевич. Журн. Бел. гос. ун-та. Физика, № 2 (2021) 4—14А. А. Маскевич. Журн. Бел. гос. ун-та. Физика, № 2 (2021) 4—14А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 88, № 6 (2021) 852—857 [A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 88 (2021) 1125—1130]А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 88, № 6 (2021) 852—857 [A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 88 (2021) 1125—1130]Е. И. Плигин, А. В. Лавыш, А. А. Луговский, Е. С. Воропай, Э. Е. Копишев, А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 89, № 6 (2022) 762—769 [E. I. Pligin, A. V. Lavysh, A. A. Lugovskii, E. S. Voropay, É. E. Kopishev, A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 89, N 6 (2022) 205—213]Е. И. Плигин, А. В. Лавыш, А. А. Луговский, Е. С. Воропай, Э. Е. Копишев, А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 89, № 6 (2022) 762—769 [E. I. Pligin, A. V. Lavysh, A. A. Lugovskii, E. S. Voropay, É. E. Kopishev, A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 89, N 6 (2022) 205—213]А. А. Маскевич, В. И. Степуро, С. А. Кургузенков, А. В. Лавыш. Веснік ГрДзУ імя Янкі Купалы. Сер. 2, Матэматыка. Фізіка. Інфарматыка, вылічальная тэхніка і кіраванне, 159, № 3 (2013) 107—119А. А. Маскевич, В. И. Степуро, С. А. Кургузенков, А. В. Лавыш. Веснік ГрДзУ імя Янкі Купалы. Сер. 2, Матэматыка. Фізіка. Інфарматыка, вылічальная тэхніка і кіраванне, 159, № 3 (2013) 107—119В. И. Степуро. Веснiк ГрДзУ iмя Янкi Купалы. Сер. 2, 5, N 1 (2001) 52—61В. И. Степуро. Веснiк ГрДзУ iмя Янкi Купалы. Сер. 2, 5, N 1 (2001) 52—61А. А. Маскевич, В. И. Степуро, П. Т. Балинский. Журн. прикл. спектр., 77, № 2 (2010) 209—217 [A. A. Maskevich, V. I. Stsiapura, P. T. Balinski. J. Appl. Spectr., 77, N 2 (2010) 194—201]А. А. Маскевич, В. И. Степуро, П. Т. Балинский. Журн. прикл. спектр., 77, № 2 (2010) 209—217 [A. A. Maskevich, V. I. Stsiapura, P. T. Balinski. J. Appl. Spectr., 77, N 2 (2010) 194—201]A. K. Livesey, J.-C. Brochon. Biophysical J., 52, N 5 (1987) 693—706, doi: 10.1016/S0006-3495(87) 83264-2A. K. Livesey, J.-C. Brochon. Biophysical J., 52, N 5 (1987) 693—706, doi: 10.1016/S0006-3495(87) 83264-2A. A. Maskevich, V. I. Stsiapura, V. A. Kuzmitsky, I. M. Kuznetsova, O. I. Povarova, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. J. Proteome Res., 6, N 4 (2007) 1392—1401, doi: 10.1021/pr0605567A. A. Maskevich, V. I. Stsiapura, V. A. Kuzmitsky, I. M. Kuznetsova, O. I. Povarova, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. J. Proteome Res., 6, N 4 (2007) 1392—1401, doi: 10.1021/pr0605567P. K. Singh, M. Kumbhakar, H. Pal, S. Nath. J. Phys. Chem. B, 114, N 17 (2010) 5920—5927, doi: 10.1021/jp100371sP. K. Singh, M. Kumbhakar, H. Pal, S. Nath. J. Phys. Chem. B, 114, N 17 (2010) 5920—5927, doi: 10.1021/jp100371sY. Erez, Y.-H. Liu, N. Amdursky, D. Huppert. J. Phys. Chem. A, 115, N 30 (2011) 8479—8487, doi: 10.1021/jp204520rY. Erez, Y.-H. Liu, N. Amdursky, D. Huppert. J. Phys. Chem. A, 115, N 30 (2011) 8479—8487, doi: 10.1021/jp204520rI. M. Kuznetsova, A. I. Sulatskaya, A. A. Maskevich, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. Anal. Chem., 88, N 1 (2016) 718—724, doi: 10.1021/acs.analchem.5b02747I. M. Kuznetsova, A. I. Sulatskaya, A. A. Maskevich, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. Anal. Chem., 88, N 1 (2016) 718—724, doi: 10.1021/acs.analchem.5b02747M. Groenning. J. Chem. Biol., 3, N 49 (2010) 1—18, doi: 10.1007/s12154-009-0027-5M. Groenning. J. Chem. Biol., 3, N 49 (2010) 1—18, doi: 10.1007/s12154-009-0027-5А. А. Маскевич. Веснік ГрДзУ імя Янкі Купалы. Сер. 2, Матэматыка. Фізіка. Інфарматыка, вылічальная тэхніка і кіраванне, 10, N 1 (2021) 83—92А. А. Маскевич. Веснік ГрДзУ імя Янкі Купалы. Сер. 2, Матэматыка. Фізіка. Інфарматыка, вылічальная тэхніка і кіраванне, 10, N 1 (2021) 83—92R. Sabate, S. Saupe. J. Biochem. Biophys. Res. Commun., 360 (2007) 135—138, doi: 10.1016/j.bbrc.2007.06.063R. Sabate, S. Saupe. J. Biochem. Biophys. Res. Commun., 360 (2007) 135—138, doi: 10.1016/j.bbrc.2007.06.063Л. В. Левшин, А. М. Салецкий. Люминесценция и ее измерения: Молекулярная люминесценция, Москва, МГУ (1989) 159—165Л. В. Левшин, А. М. Салецкий. Люминесценция и ее измерения: Молекулярная люминесценция, Москва, МГУ (1989) 159—165M. R. Krebs, E. H. Bromley, A. M. Donald. J. Struct. Biol., 149, N 1 (2005) 30—37, doi: 10.1016/j.jsb.2004.08.002M. R. Krebs, E. H. Bromley, A. M. Donald. J. Struct. Biol., 149, N 1 (2005) 30—37, doi: 10.1016/j.jsb.2004.08.002А. А. Маскевич, С. А. Кургузенков, А. В. Лавыш, Л. Н. Кивач, С. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 82, № 4 (2015) 497—504 [A. A. Maskevich, S. A. Kurhuzenkau, A. V. Lavysh, L. N. Kivach, S. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 82, N 4 (2015) 532—539]А. А. Маскевич, С. А. Кургузенков, А. В. Лавыш, Л. Н. Кивач, С. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 82, № 4 (2015) 497—504 [A. A. Maskevich, S. A. Kurhuzenkau, A. V. Lavysh, L. N. Kivach, S. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 82, N 4 (2015) 532—539]Ch. Wu, Zh. Wang, H. Lei, Y. Duan, M. T. Bowers, J.-E. Shea. J. Mol. Biol., 384, N 3 (2008) 718—729, doi: 10.1016/j.jmb.2008.09.062Ch. Wu, Zh. Wang, H. Lei, Y. Duan, M. T. Bowers, J.-E. Shea. J. Mol. Biol., 384, N 3 (2008) 718—729, doi: 10.1016/j.jmb.2008.09.062A. I. Sulatskaya, A. A. Maskevich, I. M. Kuznetsova, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. PLoS One, 5, N 10 (2010) e15385, doi: 10.1371/journal.pone.0015385A. I. Sulatskaya, A. A. Maskevich, I. M. Kuznetsova, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. PLoS One, 5, N 10 (2010) e15385, doi: 10.1371/journal.pone.0015385

The authors declare that there are no conflicts of interest present.