zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-165Research ArticleСтатьиИК-ФУРЬЕ-СПЕКТРОСКОПИЯ БЕЛКОВЫХ ИЗОЛЯТОВ СОЛЕУСТОЙЧИВЫХ МУТАНТОВ СОИFTIR SPECTROSCOPY OF PROTEIN ISOLATES OF SALT-TOLERANT SOYBEAN MUTANTSAkyuzS. .AkyuzS. .s.akyuz@iku.edu.trAkyuzT. .AkyuzT. .noemail@neicon.ruCelikO. .CelikO. .noemail@neicon.ruAtakC. .AtakC. .noemail@neicon.ruСтамбульский университет культурыIstanbul Kultur University201710032020846942946Copyright © Akyuz S..., Akyuz T..., Celik O..., Atak C..., 20202020Akyuz S..., Akyuz T..., Celik O..., Atak C...Akyuz S..., Akyuz T..., Celik O..., Atak C...Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/165

Методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье (FTIR) исследовано влияние засоления на конформацию белков четырех солеустойчивых мутантов поколения М2 растений сои (S04-05/150-2, S04-05/150-8, S04-05/150-106 и S04-05/150-114). Засоление - один из важных факторов абиотического стресса, который ограничивает рост и продуктивность растений. Мутанты, принадлежащие поколению M2, определены как устойчивые к 90 мМ NaCl. Относительное содержание в белковых изолятах сои структур типа a-спирали, b-слоя, изгиба и нерегулярных конформаций определено по данным анализа в области амид I. Сравнение вторичных структур соевых белков мутантов со структурами контрольной группы показывает, что в результате солевого стресса доля структур типа a-спирали уменьшается, а количество неупорядоченных структур и b-изгиба возрастает.

The effect of salinity on the conformation of proteins of four salt-tolerant M2 generation mutants of soybean plants (S04-05/150-2, S04-05/150-8, S04-05/150-106, and S04-05/150-114) was investigated using Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy. Salinity is one of the important abiotic stress factors that limits growth and productivity of plants. The mutants belonging to the M2 generation were determined as tolerant to 90 mM NaCl. The relative contents of a-helix, b-sheet, turn, and irregular conformations for the soybean protein isolates were determined depending on the analysis of the amide I region. The comparison of the secondary structures of soybean proteins of the mutants with those of the control group indicated that the a-helix structure percentage was diminished while b-turn and disordered structures were increased as a result of the salt stress.

ИК спектроскопиябелковые изоляты соисолеустойчивые мутантыIR spectroscopysoybean protein isolatessalt-tolerant mutantsReferencesC. Wang, L. Jiang, D. Wei, Y. Li, X. Sui, Z. Wang, D. Li, Procedia Eng., 15, 4819-4827 (2011).C. Wang, L. Jiang, D. Wei, Y. Li, X. Sui, Z. Wang, D. Li, Procedia Eng., 15, 4819-4827 (2011).M. Ortbauer, in: Abiotic Stress - Plant Responses and Applications in Agriculture, Eds. K. Vahdati, C. Leslie, INTECH Open Access Publisher, 3-23 (2013); http://dx.doi.org/10.5772/53129.M. Ortbauer, in: Abiotic Stress - Plant Responses and Applications in Agriculture, Eds. K. Vahdati, C. Leslie, INTECH Open Access Publisher, 3-23 (2013); http://dx.doi.org/10.5772/53129.C. Atak, S. Alikamanoglu, L. Acik, Y. Canbolat, Mutat. Res., 556, 35-44 (2004).C. Atak, S. Alikamanoglu, L. Acik, Y. Canbolat, Mutat. Res., 556, 35-44 (2004).O. Celik, C. Atak, Pol. J. Environ. Stud., 21, 559-564 (2012).O. Celik, C. Atak, Pol. J. Environ. Stud., 21, 559-564 (2012).O. Celik, S. G. Unsal, Plant Omics J., 6(5), 364-370 (2013).O. Celik, S. G. Unsal, Plant Omics J., 6(5), 364-370 (2013).S. Akyuz, T. Akyuz, O. Celik, C. Atak, J. Mol. Struct., 1044, 67-71 (2013).S. Akyuz, T. Akyuz, O. Celik, C. Atak, J. Mol. Struct., 1044, 67-71 (2013).K. Kong-ngern, S. Daduang, C. Wongkham, S. Bunnag, M. Kosittrakun, P. Theerakulpisut, Sci. Asia, 31, 403-408 (2005)K. Kong-ngern, S. Daduang, C. Wongkham, S. Bunnag, M. Kosittrakun, P. Theerakulpisut, Sci. Asia, 31, 403-408 (2005)S. Akyuz, T. Akyuz, O. Celik, C. Atak, Development of Salt Tolerant Soybean Mutants via Mutation Breeding. 2010: Unpublished Data.S. Akyuz, T. Akyuz, O. Celik, C. Atak, Development of Salt Tolerant Soybean Mutants via Mutation Breeding. 2010: Unpublished Data.M. M. Bradford, Anal. Biochem., 72, 248-254 (1976).M. M. Bradford, Anal. Biochem., 72, 248-254 (1976).E. Goormaghtigh, V. Cabiaux, J.-M. Ruysschaert, in: Subcellular Biochemistry, 23, Eds. H. J. Hilderson, G. B. Ralston, Springer Science, New York, 329-362, 405-450 (1994).E. Goormaghtigh, V. Cabiaux, J.-M. Ruysschaert, in: Subcellular Biochemistry, 23, Eds. H. J. Hilderson, G. B. Ralston, Springer Science, New York, 329-362, 405-450 (1994).A. Barth, C. Zscherp, Q. Rev. Biophys., 35, 369-430 (2002).A. Barth, C. Zscherp, Q. Rev. Biophys., 35, 369-430 (2002).M. S. Braiman, K. J. Rothschild, Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem., 17, 541-570 (1988).M. S. Braiman, K. J. Rothschild, Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem., 17, 541-570 (1988).D. M. Byler, H. Susi, Biopolymers, 25, 469-487 (1986).D. M. Byler, H. Susi, Biopolymers, 25, 469-487 (1986).Y. El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig, Vib. Spectrosc., 55, 258-266 (2011).Y. El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig, Vib. Spectrosc., 55, 258-266 (2011).H. H. de Jongh, E. Goormaghtigh, J. M. Ruysschaert, Anal. Biochem., 242, 95-103 (1996).H. H. de Jongh, E. Goormaghtigh, J. M. Ruysschaert, Anal. Biochem., 242, 95-103 (1996).Y. N. Chirgadze, E. V. Brazhnikov, Biopolymers, 13, 1701-1712 (1974).Y. N. Chirgadze, E. V. Brazhnikov, Biopolymers, 13, 1701-1712 (1974).Y. N. Chirgadze, B. V. Shestopalov, S. Yu. Venyaminov, Biopolymers, 12, 1337-1351 (1973).Y. N. Chirgadze, B. V. Shestopalov, S. Yu. Venyaminov, Biopolymers, 12, 1337-1351 (1973).S. Yu. Venyaminov, N. N. Kalnin, Biopolymers, 30, 1259-1271 (1990).S. Yu. Venyaminov, N. N. Kalnin, Biopolymers, 30, 1259-1271 (1990).G. Vedantham, H. G. Sparks, S. U. Sane, S. Tzannis, T. M. Przybycien, Anal. Biochem., 285, 33-49 (2000).G. Vedantham, H. G. Sparks, S. U. Sane, S. Tzannis, T. M. Przybycien, Anal. Biochem., 285, 33-49 (2000).

The authors declare that there are no conflicts of interest present.