zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-1812Research ArticleСПЕКТРОСКОПИЯ В БИОЛОГИИ И МЕДИЦИНЕSPECTROSCOPY IN BIOLOGY AND MEDICINEИсследование пространственной структуры β-амилоидного пептида (25-35) по данным спектроскопии кругового дихроизма в среде, приближенной к условиям мембранного окруженияStudy of the Spatial Structure of β-Amyloid Peptide (25-35) from Circular Dichroism Spectroscopy in the Medium Close to Membrane Environment ConditionsАгаеваГ. А.AgaevaG. A.

Баку

Baku

gulshen@mail.ruНаджафоваГ. З.NajafovaG. Z.

Баку

Baku

МаммадоваА. Дж.MammadovA. Dj.

Баку

Baku

a.k134@hotmail.comИнститут физических проблем Бакинского государственного университетаInstitute for Physical Problems, Baku State UniversityАзербайджано-французский университетFrench-Azerbaijani UniversityИнститут биофизики Министерства науки и образования Азербайджанской РеспубликиInstitute of Biophysics of Ministry of Science and Education of Azerbaijan Republic202527032025922216221Copyright © Агаева Г.А., Наджафова Г.З., Маммадова А.Д., 20252025Агаева Г.А., Наджафова Г.З., Маммадова А.Д.Agaeva G.A., Najafova G.Z., Mammadov A.D.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/1812

Методом спектроскопии кругового дихроизма в среде, приближенной к условиям мембранного окружения, исследована пространственная структура β-амилоидного пептида (25-35) в растворе дипальмитоилфосфатидилхолина (DPPC) c холестерином и без него. Обнаружено, что пептид принимает структуры a-спирали, β-слоя, β-поворота и нерегулярных участков, причем их относительные пропорции изменяются в зависимости от наличия холестерина. Результаты спектрального анализа β-амилоидного пептида (25-35) позволяют предложить вторичную структуру пептида в липидном растворителе. Показано, что упорядочение вторичной структуры β-амилоидного пептида (25-35) наблюдается в растворе DPPC, максимально моделирующем среду на поверхности плазматической мембраны.

The spatial structure of β-amyloid peptide (25-35) was studied using circular dichroism spectroscopy in a medium close to the conditions of the membrane environment. The conformational preference of β-amyloid peptide (25-35) was first studied in dipalmitoylphosphatidylcholine (DPPC) solution with and without cholesterol using circular dichroism spectroscopy. It was found that the peptide adopts the structures of the a- helix, β-sheet, β-turn and irregular regions, and their relative proportions changed depending on the presence of cholesterol. The results of the spectral analysis of β-amyloid peptide (25-35) made it possible to unambiguously assume the secondary structure of the peptide in a lipid solvent. It has been shown that ordering of the secondary structure of the β-amyloid peptide (25-35) is observed in the solution with DPPC, which maximally simulates the environment on the surface of the plasma membrane.

β-амилоидный пептид (25-35)спектр кругового дихроизмаконформацияэлемент вторичной структурыα-спиральная структураβ-amyloid peptide (25-35)circular dichroism spectrumconformationsecondary structure elementα-helical structureReferencesM. P. Murphy, H. LeVine III. J. Alzheimer’s Disease, 19 (2010) 311—323, doi: 10.3233/JAD-2010-1221M. P. Murphy, H. LeVine III. J. Alzheimer’s Disease, 19 (2010) 311—323, doi: 10.3233/JAD-2010-1221L. N. Zhao, L. Lu, L. Y. Chew, Y. Mu. Int. J. Mol. Sci., 15 (2014) 12631—12650, doi: 10.3390/ijms150712631L. N. Zhao, L. Lu, L. Y. Chew, Y. Mu. Int. J. Mol. Sci., 15 (2014) 12631—12650, doi: 10.3390/ijms150712631E. Cerf, R. Sarroukh, S. Tamamizu-Kato, L. Breydo, S. Derclaye, Y. F. Dufrêne, V. Narayanaswami, E. Goormaghtigh, J-M. Ruysschaert, V. Raussens. Biochem. J., 421 (2009) 415—423, doi: 10.1042/BJ20090379.E. Cerf, R. Sarroukh, S. Tamamizu-Kato, L. Breydo, S. Derclaye, Y. F. Dufrêne, V. Narayanaswami, E. Goormaghtigh, J-M. Ruysschaert, V. Raussens. Biochem. J., 421 (2009) 415—423, doi: 10.1042/BJ20090379.R. Sultana, H. F. Poon, J. Cai, W. M. Pierce, M. Merchant, J. B. Klein, W. R. Markesbery, D. A. Butterfield. Neurobiol. Dis., 22 (2006) 76—87, doi: 10.1016/j.nbd.2005.10.004R. Sultana, H. F. Poon, J. Cai, W. M. Pierce, M. Merchant, J. B. Klein, W. R. Markesbery, D. A. Butterfield. Neurobiol. Dis., 22 (2006) 76—87, doi: 10.1016/j.nbd.2005.10.004Y. Fezoui, D. M. Hartley, D. M. Walsh, D. J. Selkoe, J. J. Osterhout, D. B. Teplow. Nat. Struct. Biol., 7 (2000) 1095—1099, http://structbio.nature.comY. Fezoui, D. M. Hartley, D. M. Walsh, D. J. Selkoe, J. J. Osterhout, D. B. Teplow. Nat. Struct. Biol., 7 (2000) 1095—1099, http://structbio.nature.comG. Shanmugam, R. Jayakumar. Biopolymers, 33 (2004) 421—434, doi: 10.1001/bip.20131G. Shanmugam, R. Jayakumar. Biopolymers, 33 (2004) 421—434, doi: 10.1001/bip.20131G. Shanmugam, P. L. Polavarapu. Biophys. J., 87 (2004) 622—630, doi: 10.1520/biophysj.104040907G. Shanmugam, P. L. Polavarapu. Biophys. J., 87 (2004) 622—630, doi: 10.1520/biophysj.104040907A. M. D’Ursi, M. R. Armenante, R. Guerrini, S. Salvadori, G. Sorrentino, D. Picone. J. Med. Chem., 12 (2004) 4231—4238, doi: 10.1021/jm040773oA. M. D’Ursi, M. R. Armenante, R. Guerrini, S. Salvadori, G. Sorrentino, D. Picone. J. Med. Chem., 12 (2004) 4231—4238, doi: 10.1021/jm040773oG. Wei, J. E. Shea. Biophys. J., 91 (2006) 1638—1647, doi: 10.1529/biophysj/105.079186G. Wei, J. E. Shea. Biophys. J., 91 (2006) 1638—1647, doi: 10.1529/biophysj/105.079186S. Lee, Y. Kim. Bull. Korean Chem. Soc., 25 (2004) 838—842, doi: 10/5012/bkcs/2004/25/6/838S. Lee, Y. Kim. Bull. Korean Chem. Soc., 25 (2004) 838—842, doi: 10/5012/bkcs/2004/25/6/838L. Millucci, L. Ghezzi, G. Bernardini, A. Santucci. Current. Protein and Peptide Science, 11 (2010) 54—67, doi: 10.2174/138920310790274626L. Millucci, L. Ghezzi, G. Bernardini, A. Santucci. Current. Protein and Peptide Science, 11 (2010) 54—67, doi: 10.2174/138920310790274626E. Terzi, G. Holzemann, J. Seelig. Biochemistry, 33 (1994) 1345—1350, doi: 10.1021/bi00172a009E. Terzi, G. Holzemann, J. Seelig. Biochemistry, 33 (1994) 1345—1350, doi: 10.1021/bi00172a009Y. Song, P. Li, L. Liu, C. Bartolini, M. Dong. Sci. Reports, 8 (2018) 765—774, doi: 10.1038/s41598-017-19106-yY. Song, P. Li, L. Liu, C. Bartolini, M. Dong. Sci. Reports, 8 (2018) 765—774, doi: 10.1038/s41598-017-19106-yH.-H. G. Tsai, J.-B. Lee, Y. C. Shih, L. Wan, F.-K. Shieh, C.-Y. Chen. ChemMedChem, 9, N 5 (2014) 1002—1011, https://chemistryeurope.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cmdc.201400062H.-H. G. Tsai, J.-B. Lee, Y. C. Shih, L. Wan, F.-K. Shieh, C.-Y. Chen. ChemMedChem, 9, N 5 (2014) 1002—1011, https://chemistryeurope.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cmdc.201400062A. Santoro, M. Buonocore, M. Grimaldi, E. Napolitano, A. M. D’Ursi. Int. J. Mol. Sci., 24, N 2 (2023) 971, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9867351/A. Santoro, M. Buonocore, M. Grimaldi, E. Napolitano, A. M. D’Ursi. Int. J. Mol. Sci., 24, N 2 (2023) 971, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9867351/N. Kandel, J. O. Matos, S. A. Tatulian. Sci. Rep., 9 (2019) 2689, https://www.nature.com/articles/s41598-019-38749-7N. Kandel, J. O. Matos, S. A. Tatulian. Sci. Rep., 9 (2019) 2689, https://www.nature.com/articles/s41598-019-38749-7G. D’Errico, G. Vitiello, Ornella Ortona, A. Tedeschi, A. Ramunno, A. M. D’Ursi. Biochim. Biophys. Acta, 1778 (2008) 2710—2716G. D’Errico, G. Vitiello, Ornella Ortona, A. Tedeschi, A. Ramunno, A. M. D’Ursi. Biochim. Biophys. Acta, 1778 (2008) 2710—2716S. Dante, T. Hauß, N. A. Dencher. Eur. Biophys J., 35 (2006), 523—531, https://doi.10.1007/s00249-006-0062-xS. Dante, T. Hauß, N. A. Dencher. Eur. Biophys J., 35 (2006), 523—531, doi. 10.1007/s00249-006-0062-xV. Rudajev, J. Novotny. Front Mol. Neurosci., 15 (2022) 937056, doi: 10.3389/fnmol.2022.937056V. Rudajev, J. Novotny. Front Mol. Neurosci., 15 (2022) 937056, https://doi:10.3389/fnmol.2022.937056M. D. Rieth, A. Lozano. Biochem. Biophys. Rep., 22 (2020) 100764, doi: 10.1016/j.bbrep.2020.100764M. D. Rieth, A. Lozano. Biochem. Biophys. Rep., 22 (2020) 100764, doi: 10.1016/j.bbrep.2020.100764L. Whitmore, B. A. Wallace. Nucl. Acids Res., 32 (2004) W668—W673, doi: 10.1093/nar/gkh371L. Whitmore, B. A. Wallace. Nucl. Acids Res., 32 (2004) W668—W673, doi: 10.1093/nar/gkh371L. Whitmore, B. A. Wallace. Biopolymers, 89 (2008) 392—400, doi: 10.1002/bip.20853L. Whitmore, B. A. Wallace. Biopolymers, 89 (2008) 392—400, doi: 10.1002/bip.20853L. A. Compton, W. C. Johnson. Anal. Biochem., 155 (1986) 155—167, doi: 10.1016/0003-2697(86)90241-1L. A. Compton, W. C. Johnson. Anal. Biochem., 155 (1986) 155—167, doi: 10.1016/0003-2697(86)90241-1P. Manavalan, W. C. Johnson. Anal. Biochem., 167 (1987) 76—85, doi: 10.1016/0003-2697(87)90135-7P. Manavalan, W. C. Johnson. Anal. Biochem., 167 (1987) 76—85, doi: 10.1016/0003-2697(87)90135-7T. Kohno, K. Kobayashi, T. Maeda, K. Sato, A. Takashima. Biochemistry, 35 (1996) 16094—16104, doi: 10.1021/bi961598jT. Kohno, K. Kobayashi, T. Maeda, K. Sato, A. Takashima. Biochemistry, 35 (1996) 16094—16104, doi: 10.1021/bi961598jS. Vivekanandan, J. R. Brender, S. Y. Lee, A. Ramamoorthy. Biochem. Biophys. Res. Commun., 411 (2011) 312—316, doi: 10.1016/j.bbrc.2011.06.133S. Vivekanandan, J. R. Brender, S. Y. Lee, A. Ramamoorthy. Biochem. Biophys. Res. Commun., 411 (2011) 312—316, doi: 10.1016/j.bbrc.2011.06.133Y. Fezoui, D. B. Teplow. J. Biol. Chem., 277 (2002) 36948—36954, doi: 10.1074/jbc.M204168200Y. Fezoui, D. B. Teplow. J. Biol. Chem., 277 (2002) 36948—36954, doi: 10.1074/jbc.M204168200Г. А. Агаева. Журн. прикл. спектр., 72 (2005) 416—421G. A. Agaeva. J. Appl. Spectr., 72 (2005) 447—453G. A. Agaeva, G. Z. Najafova. Russ. Biophysics, 68, N 5 (2023) 871—877, doi: 10.1134/S0006350923050020G. A. Agaeva, G. Z. Najafova. Russ. Biophysics, 68, N 5 (2023) 871—877, doi: 10.1134/S0006350923050020

The authors declare that there are no conflicts of interest present.