zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-2027Research ArticleСПЕКТРОСКОПИЯ В БИОЛОГИИ И МЕДИЦИНЕSPECTROSCOPY IN BIOLOGY AND MEDICINEСпектральный отклик гемопротеинов на действие перекисно-окисленного фосфатидилхолина и его производныхSpectral Response of Hemoproteins to the Effect of Peroxidized Phosphatidylcholine and Its DerivativesЛитвинкоН. М.LitvinkoN. M.

Минск

Мinsk

nata@presidium.bas-net.byГерловскийД. О.GerlovskyD. O.

Минск

Мinsk

СкоростецкаяЛ. А.SkorostetskayaL. A.

Минск

Мinsk

Институт биоорганической химии НАН БеларусиInstitute of Bioorganic Chemistry of the National Academy of Sciences of Belarus202526112025926784792Copyright © Литвинко Н.М., Герловский Д.О., Скоростецкая Л.А., 20252025Литвинко Н.М., Герловский Д.О., Скоростецкая Л.А.Litvinko N.M., Gerlovsky D.O., Skorostetskaya L.A.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/2027

На основе анализа спектральных изменений в диапазоне волн 403—423 нм ряда гемсодержащих белков (гемоглобина человека, миоглобина лошади, пероксидазы хрена и цитохрома С быка) обнаружено, что эффект УФ-облученного фосфатидилхолина (или олеиновой кислоты), выражающийся в развитии дифференциального спектра в области полосы Соре (ΔD) при их взаимодействии, характерен для гемопротеинов как животного, так и растительного происхождения. Показано, что интенсивность спектрального ответа в указанных условиях распределилась в ряду пероксидаза ≥ миоглобин ≥ гемоглобин ≥ цитохром C. Определение пероксидазы в качестве наилучшего индикатора для обнаружения перекисных липидов спектроскопическим методом может быть использовано при проведении с ее участием клинико-биохимических исследований, а также для разработки новых способов диагностики защитной к окислительному стрессу способности организма и прогнозирования его возможностей к восстановлению при заболеваниях различной степени тяжести.

Based on the analysis of spectral changes in 403–423 nm wavelength range of a number of heme-containing proteins (human hemoglobin, equine myoglobin, horseradish peroxidase and bovine cytochrome C), it was found that the effect of UV-irradiated phosphatidylcholine (or oleic acid), expressed in the development of a differential spectrum in the Soret band (ΔD) during their interaction, is characteristic for hemoproteins of both animal and plant origin. It was shown that the intensity of the spectral response under the specified conditions was distributed in the following order: peroxidase ≥ myoglobin ≥ hemoglobin ≥ cytochrome C. The determination of peroxidase as the best indicator for the detection of peroxidized lipids by the spectroscopic method can be used while conducting clinical and biochemical studies with its participation, as well as for the development of new methods for diagnosing the body’s protection ability against oxidative stress and predicting its ability to recover from diseases of varying severity.

фосфолипидыжирные кислотыгемопротеиныокислительный стрессдифференциальная спектроскопияphospholipidsfatty acidshemoproteinsoxidative stressdifferential spectroscopyReferencesD. R. Green, Y. P. Ow, Z. Hao. Nature Rev. Mol. Cell Biology, 9 (2008) 532—542D. R. Green, Y. P. Ow, Z. Hao. Nature Rev. Mol. Cell Biology, 9 (2008) 532—542A. K. Amjad, H. R. Arshad, H. A. Yousef. Glob. J. Health Sci., N 6 (2014) 87—98A. K. Amjad, H. R. Arshad, H. A. Yousef. Glob. J. Health Sci., N 6 (2014) 87—98I. I. Vlasova. Molecules, 23 (2018) 2561—2588, doi:10.3390/molecules23102561I. I. Vlasova. Molecules, 23 (2018) 2561—2588, doi:10.3390/molecules23102561I. T. Drvenica, A. Z. Stančić, I. S. Maslovarić, D. I. Trivanović, V. L. Ilić. Biomolecules, 12 (2022) 1708, https://doi.org/10.3390/biom12111708I. T. Drvenica, A. Z. Stančić, I. S. Maslovarić, D. I. Trivanović, V. L. Ilić. Biomolecules, 12 (2022) 1708, https://doi.org/10.3390/biom12111708Simona Emilia Flonta, Sabrina Arena, Alberto Pisacane, Paolo Michieli, Alberto Bardelli. Am. J. Pathology, 175 (2009) 201—206Simona Emilia Flonta, Sabrina Arena, Alberto Pisacane, Paolo Michieli, Alberto Bardelli. Am. J. Pathology, 175 (2009) 201—206D. J. Garrya, A. Meeson, Z. R. Yan, S. Williams. Cell. Mol. Life Sci., 57 (2000) 896—898D. J. Garrya, A. Meeson, Z. R. Yan, S. Williams. Cell. Mol. Life Sci., 57 (2000) 896—898R. Dumarieh, J. D’Antonio, A. Deliz-Liang, T. Smirnova, D. A. Svistunenko, R. A. Ghiladi. J. Biol. Chem., 288, N 46 (2013) 33470—33482R. Dumarieh, J. D’Antonio, A. Deliz-Liang, T. Smirnova, D. A. Svistunenko, R. A. Ghiladi. J. Biol. Chem., 288, N 46 (2013) 33470—33482S. Wang, X. Yu, Z. Lin, S. Zhang, L. Xue, Q. Xue, Y. Bao. J. Immunol. Res. (2017) 7125084(1—10), http://dx.doi.org/10.1155/2017/7125084S. Wang, X. Yu, Z. Lin, S. Zhang, L. Xue, Q. Xue, Y. Bao. J. Immunol. Res. (2017) 7125084(1—10), http://dx.doi.org/10.1155/2017/7125084A. A. Kapralov, N. Yanamala, Y. Y. Tyurina, L. Castro, A. S. Arias, Y. A. Vladimirov, A. Maeda, A. A. Weitz, J. Peterson, D. Mylnikov, V. Demicheli, V. Tortora, J. Klein-Seetharaman, R. Radi, V. E. Kagan. Biochim. Biophys. Acta, 1808, N 9 (2011) 2147—2155A. A. Kapralov, N. Yanamala, Y. Y. Tyurina, L. Castro, A. S. Arias, Y. A. Vladimirov, A. Maeda, A. A. Weitz, J. Peterson, D. Mylnikov, V. Demicheli, V. Tortora, J. Klein-Seetharaman, R. Radi, V. E. Kagan. Biochim. Biophys. Acta, 1808, N 9 (2011) 2147—2155Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский, Ю. Ш. Ермакович, Г. С. Евдокимова. Докл. НАН Беларуси, 63, № 1 (2019) 44—54Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский, Ю. Ш. Ермакович, Г. С. Евдокимова. Докл. НАН Беларуси, 63, № 1 (2019) 44—54N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky. Chem. Phys. Lipids, 211 (2018) 44—51N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky. Chem. Phys. Lipids, 211 (2018) 44—51F. W. Krainer, A. Glieder. Appl. Microbiol. Biotechnol., 99, N 4 (2015)1611—1625F. W. Krainer, A. Glieder. Appl. Microbiol. Biotechnol., 99, N 4 (2015)1611—1625T. Miyazawa. Proc. Jpn. Acad., Ser. B, 97, N 4 (2021) 161—196T. Miyazawa. Proc. Jpn. Acad., Ser. B, 97, N 4 (2021) 161—196J. Kanner, S. Harel. Arch. Biochem. Biophys., 237 (1985) 314—321J. Kanner, S. Harel. Arch. Biochem. Biophys., 237 (1985) 314—321O. Boutauda, K. P. Mooreb, B. J. Reeder, A. J. Howie, S. Wang, C. K. Carney, T. S. Masterson, T. Amin, D. W. Wright, M. T. Wilson, J. A. Oatesa, L. J. Roberts. PNAS, 107, N 6 (2010) 2699—2704, doi: 10.1073/pnas.0910174107O. Boutauda, K. P. Mooreb, B. J. Reeder, A. J. Howie, S. Wang, C. K. Carney, T. S. Masterson, T. Amin, D. W. Wright, M. T. Wilson, J. A. Oatesa, L. J. Roberts. PNAS, 107, N 6 (2010) 2699—2704, doi: 10.1073/pnas.0910174107A. A. Akhrem, G. M. Andreyuk, M. A. Kisel, P. A. Kiselev. Biochim. Biophys. Acta, 992 (1989) 191—194A. A. Akhrem, G. M. Andreyuk, M. A. Kisel, P. A. Kiselev. Biochim. Biophys. Acta, 992 (1989) 191—194C. P. Baron, L. H. Skibsted, H. J. Andersen. Free Rad. Biology & Medicine, 28, N 4 (2000) 549—558C. P. Baron, L. H. Skibsted, H. J. Andersen. Free Rad. Biology & Medicine, 28, N 4 (2000) 549—558Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский. Способ определения общей антиоксидантной способности биологической жидкости с использованием липидной фазы, патент BY № 19670, 30.12.2015 (2015)N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky. Patent BY No. 019670 “A Method for Determining the Total Antioxidant Capacity of a Biological Fluid Using a Lipid Phase”, Applicant – Institute of Bioorganic Chemistry of the National Academy of Sciences of Belarus (2015) (in Russ.)]N. M. Litvinko, G. M. Andreyuk, M. A. Kisel. Faseb. J., 2623, N 11 (1997) 1306N. M. Litvinko, G. M. Andreyuk, M. A. Kisel. Faseb. J., 2623, N 11 (1997) 1306J. Liu, Y. J. Wang, X. Y. Huang, X. Z. Li, C. G. Ma, D. J. McClements. J. Agric. Food Chem., 70, N 27 (2022) 8417—8429, doi: 10.1021/acs.jafc.2c00951J. Liu, Y. J. Wang, X. Y. Huang, X. Z. Li, C. G. Ma, D. J. McClements. J. Agric. Food Chem., 70, N 27 (2022) 8417—8429, doi: 10.1021/acs.jafc.2c00951M. Zhang, H. Tai, S. Yanagisawa, M. Yamanaka, T. Ogura, S. Hirota. J Phys Chem B, 127, N 11 (2023) 2441—2449, doi: 10.1021/acs.jpcb.3c00514M. Zhang, H. Tai, S. Yanagisawa, M. Yamanaka, T. Ogura, S. Hirota. J Phys Chem B, 127, N 11 (2023) 2441—2449, doi: 10.1021/acs.jpcb.3c00514Э. В. Дятловицкая, Ю. Г. Молотковский, С. Г. Батраков, Л. И. Барсуков, Н. В. Проказов. В кн.: Препаративная биохимия липидов, под ред. Л. Д. Бергельсон, пер. с англ., Москва, Наука (1981)E. V. Dyatlovitskaya, Y. G. Molotkovsky, S. G. Batrakov, L. I. Barsukov, N. V. Prokazova. In: Lipid Biochemical Preparations, Ed. L. D. Bergelson, Elsevier, Amsterdam-New York-Oxford (1980)Д. И. Метелица, Е. И. Карасева. Прикл. биохимия и микробиология, 43, N 5 (2007) 537—564Д. И. Метелица, Е. И. Карасева. Прикл. биохимия и микробиология, 43, N 5 (2007) 537—564М. С. Осипчик, Е. А. Ремеева, Н. И. Павлюченко, Л. А. Скоростецкая, Н. М. Литвинко. Материалы III междунар. конф. “Свободные радикалы в химии и жизни”, Минск, 10—11 октября 2019 г. (2019) 70—71М. С. Осипчик, Е. А. Ремеева, Н. И. Павлюченко, Л. А. Скоростецкая, Н. М. Литвинко. Материалы III междунар. конф. “Свободные радикалы в химии и жизни”, Минск, 10—11 октября 2019 г. (2019) 70—71S. Samsri, P. Prasertsuk, B. Nutho, S. Pornsuwan. Arch. Biochem. Biophys., 716 (2022) 109112, doi: 10.1016/j.abb.2021.109112S. Samsri, P. Prasertsuk, B. Nutho, S. Pornsuwan. Arch. Biochem. Biophys., 716 (2022) 109112, doi: 10.1016/j.abb.2021.109112R. V. Chertkova, A. M. Firsov, N. A. Brazhe, E. I. Nikelshparg, Z. V. Bochkova, T. V. Bryantseva, M. A. Semenova, A. A. Baizhumanov, E. A. Kotova, M. P. Kirpichnikov, G. V. Maksimov, Y. N. Antonenko, D. A. Dolgikh. Biomolecules, 12, N 5 (2022) 665—680, doi: 10.3390/biom12050665R. V. Chertkova, A. M. Firsov, N. A. Brazhe, E. I. Nikelshparg, Z. V. Bochkova, T. V. Bryantseva, M. A. Semenova, A. A. Baizhumanov, E. A. Kotova, M. P. Kirpichnikov, G. V. Maksimov, Y. N. Antonenko, D. A. Dolgikh. Biomolecules, 12, N 5 (2022) 665—680, doi: 10.3390/biom12050665A. Gumiero, C. L. Metcalfe, A. R. Pearson, E. L. Raven, P. C. E. Moody. J. Biol. Chem., 286, N 2 (2011) 1260—1268A. Gumiero, C. L. Metcalfe, A. R. Pearson, E. L. Raven, P. C. E. Moody. J. Biol. Chem., 286, N 2 (2011) 1260—1268

The authors declare that there are no conflicts of interest present.