zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-237Research ArticleСтатьиСПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ СВЯЗЫВАНИЯ НЕТРОПСИНА И HOECHST 33258 С НУКЛЕИНОВЫМИ КИСЛОТАМИSPECTROSCOPIC STUDY OF THE BINDING OF NETROPSIN AND HOECHST 33258 WITH NUCLEIC ACIDSВардеванянП. О.VardevanyanP. O.p.vardevanyan@ysu.amПарсаданянМ. А.ParsadanyanM. A.noemail@neicon.ruАнтонянА. П.AntonyanA. P.noemail@neicon.ruСаакянВ. Г.SahakyanV. G.noemail@neicon.ruЕреванский государственный университетYerevan State University201810032020852321326Copyright © Вардеванян П.О., Парсаданян М.А., Антонян А.П., Саакян В.Г., 20202020Вардеванян П.О., Парсаданян М.А., Антонян А.П., Саакян В.Г.Vardevanyan P.O., Parsadanyan M.A., Antonyan A.P., Sahakyan V.G.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/237

Спектрофотометрическим методом исследовано взаимодействие желобково связывающихся соединений - пептидного антибиотика (полиамида) нетропсина и флуоресцентного красителя (бис-бензимидазола) Hoechst 33258 - с двухцепочечной ДНК и с синтетическим двухцепочечным полинуклеотидом poly(rA)-poly(rU). Получены спектры поглощения указанных комплексов лигандов с нуклеиновыми кислотами (НК). Спектральные изменения при комплексообразовании отдельных лигандов с указанными НК выявляют схожесть связывания каждого из этих лигандов и с ДНК, и с РНК. На основании спектроскопических измерений определены параметры связывания нетропсина и Hoechst 33258 с ДНК и poly(rА)-poly(rU) - K и n, а также термодинамические параметры DS, DG и DH. Выявлено, что связывание Hoechst 33258 с обеими НК сопровождается положительным изменением энтальпии, в то время как в случае нетропсина изменение энтальпии отрицательное. При этом вклад энтропийного фактора в образование комплексов более выражен в случае Hoechst 33258.

The interaction of the groove binding compounds - peptide antibiotic netropsin and fluorescent dye (bis-benzimidazole) Hoechst 33258 - with the double-stranded DNA and synthetic double-stranded polynucleotide poly(rA)-poly(rU) has been studied by spectrophotometry. The absorption spectra of these ligand complexes with the nucleic acids have been obtained. Spectral changes at the complexation of individual ligands with the mentioned nucleic acids reveal the similarity of binding of each of these ligands with both DNA and RNA. Based on the spectroscopic measurements, the parameters of netropsin and Hoechst 33258 binding with DNA and poly(rA)-poly(rU) - K and n, as well as the thermodynamic parameters DS, DG, and DH have been determined. It is found that the binding of Hoechst 33258 with both nucleic acids is accompanied by a positive change in enthalpy, while in the case of netropsin the change in enthalpy is negative. Moreover, the contribution of the entropy factor to the formation of the complexes is more pronounced in the case of Hoechst 33258.

абсорбционная спектроскопияспектр поглощениянетропсинHoechst 33258ДНКpoly(rA)-poly(rU)термодинамические параметрыabsorption spectroscopyabsorption spectrumnetropsinHoechst 33258DNApoly(rA)-poly(rU)thermodynamic parametersReferencesD. Rentzeperis, L. A. Marky, T. J. Dwyer, B. H. Gelerstanger, J. G. Pelton, D. E. Wemmer. Biochemistry, 34, N 9 (1995) 2937-2945D. Rentzeperis, L. A. Marky, T. J. Dwyer, B. H. Gelerstanger, J. G. Pelton, D. E. Wemmer. Biochemistry, 34, N 9 (1995) 2937-2945A. N. Lane, T. C. Jenkins. Q. Rev. Biophys., 33, N 3 (2000) 255-306A. N. Lane, T. C. Jenkins. Q. Rev. Biophys., 33, N 3 (2000) 255-306S. K. R. Gowda, B. B. Mathew, C. N. Sudhmani, H. S. B. Naik. Biomed. Biotechnol., 2, N 1 (2014) 1-6S. K. R. Gowda, B. B. Mathew, C. N. Sudhmani, H. S. B. Naik. Biomed. Biotechnol., 2, N 1 (2014) 1-6T. H. Doung, K. Zakrzewska. J. Biomol. Struct. Dyn., 14, N 6 (1997) 691-701T. H. Doung, K. Zakrzewska. J. Biomol. Struct. Dyn., 14, N 6 (1997) 691-701Y.-Y. Fang, V. R. Morris, G. M. Lingani, W. M. Southerland. Open Conf. Proc. J., N 1 (2010) 157-163Y.-Y. Fang, V. R. Morris, G. M. Lingani, W. M. Southerland. Open Conf. Proc. J., N 1 (2010) 157-163Ю. С. Бабаян, Л. Е. Ксодо, Дж. Манзини. Биофизика, 33, N 4 (1988) 716-721Ю. С. Бабаян, Л. Е. Ксодо, Дж. Манзини. Биофизика, 33, N 4 (1988) 716-721E. A. Lewis, M. Munde, S. Wang, M. Retting, V. Le, V. Machha, W. D. Wilson. Nucl. Аcid. Res., 39, N 22 (2011) 9649-9658E. A. Lewis, M. Munde, S. Wang, M. Retting, V. Le, V. Machha, W. D. Wilson. Nucl. Аcid. Res., 39, N 22 (2011) 9649-9658В. Зенгер. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот, Москва, Мир (1987) 418-520В. Зенгер. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот, Москва, Мир (1987) 418-520R. Palchaudhuri, P. J. Hergenrother. Curr. Opt. Biotechnol., 18, N 6 (2007) 497-503R. Palchaudhuri, P. J. Hergenrother. Curr. Opt. Biotechnol., 18, N 6 (2007) 497-503K. Mišković, M. Bujak, M. B. Loncar, L. Glavas-Obrovac. Arh. Hig. Rad. Toxicol., 64, N 4 (2013) 593-602K. Mišković, M. Bujak, M. B. Loncar, L. Glavas-Obrovac. Arh. Hig. Rad. Toxicol., 64, N 4 (2013) 593-602T. Yamori, A. Matsunaga, S. Sato, K. Yamazaki, A. Komi, K. Ishizu, I. Mita, H. Edatsugi. Cancer Res., 59 (1999) 4042-4049T. Yamori, A. Matsunaga, S. Sato, K. Yamazaki, A. Komi, K. Ishizu, I. Mita, H. Edatsugi. Cancer Res., 59 (1999) 4042-4049M. H. David-Cordonnier, M. P. Hildebrand, B. Baldeyrou, A. Lansiaux, C. Keuser. Eur. J. Med. Chem., 42 (2007) 752771M. H. David-Cordonnier, M. P. Hildebrand, B. Baldeyrou, A. Lansiaux, C. Keuser. Eur. J. Med. Chem., 42 (2007) 752771B. K. Bhuyan, K. A. Newell, S. L. Crampton, D. D. Von Hoff. Cancer Res., 42 (1982) 3532-3537B. K. Bhuyan, K. A. Newell, S. L. Crampton, D. D. Von Hoff. Cancer Res., 42 (1982) 3532-3537X. Wanga, N. Chub, N. Wanga, L. Q. Chao, C. Jianga, X. Wanga, T. Ikejima, M. Chenga. Bioorg. Med. Chem. Lett., 22 (2012) 6297-6300X. Wanga, N. Chub, N. Wanga, L. Q. Chao, C. Jianga, X. Wanga, T. Ikejima, M. Chenga. Bioorg. Med. Chem. Lett., 22 (2012) 6297-6300M. Hirota, T. Fujiwara, S. Mineshita, H. Sugiyama, H. Teraoka. Int. J. Biochem. Cell. Biol., 39 (2007) 988-996M. Hirota, T. Fujiwara, S. Mineshita, H. Sugiyama, H. Teraoka. Int. J. Biochem. Cell. Biol., 39 (2007) 988-996В. В. Костюков, М. П. Евстигнеев. Физика живого, 18, N 2, (2010) 34-40В. В. Костюков, М. П. Евстигнеев. Физика живого, 18, N 2, (2010) 34-40B. Nguen, S. Neidle, D. W. Wilson. Acc. Chem. Res., 42 (2009) 11-21B. Nguen, S. Neidle, D. W. Wilson. Acc. Chem. Res., 42 (2009) 11-21N. N. Degtyareva, B. D. Wallace, A. R. Bryant, K. M. Loo, J. T. Petty. Biophys. J., 92 (2007) 959-965N. N. Degtyareva, B. D. Wallace, A. R. Bryant, K. M. Loo, J. T. Petty. Biophys. J., 92 (2007) 959-965X. Shi, R. B. J. Macgregor. Biophys. Chem., 125 (2007) 471-482X. Shi, R. B. J. Macgregor. Biophys. Chem., 125 (2007) 471-482П. О. Вардеванян, М. А. Парсаданян, А. П. Антонян, С. Н. Акопян. Журн. физ. химии, 91, N 6 (2017) 1071-1073П. О. Вардеванян, М. А. Парсаданян, А. П. Антонян, С. Н. Акопян. Журн. физ. химии, 91, N 6 (2017) 1071-1073D. R. Corey. J. Clin. Invest., 117 (2007) 3615D. R. Corey. J. Clin. Invest., 117 (2007) 3615C. N. N’soukpoe-Kossi, C. Descoteaux, E. Asselin, H. A. Tajmir-Riahi, G. Berube. DNA Cell Biol., 27 (2008) 1C. N. N’soukpoe-Kossi, C. Descoteaux, E. Asselin, H. A. Tajmir-Riahi, G. Berube. DNA Cell Biol., 27 (2008) 1S. R. Kirk, Y. Tor. Bioorg. Med. Chem., 7 (1999) 1979S. R. Kirk, Y. Tor. Bioorg. Med. Chem., 7 (1999) 1979S. Fulle, H. Gohlke. J. Mol. Recognit., 23 (2010) 220S. Fulle, H. Gohlke. J. Mol. Recognit., 23 (2010) 220S. Nafisi, F. Manouchehri, M. Bonsaii. J. Photochem. Photobiol. B: Biol., 111 (2012) 27S. Nafisi, F. Manouchehri, M. Bonsaii. J. Photochem. Photobiol. B: Biol., 111 (2012) 27D. Khaitan, M. E. Dinger, J. Mazar, J. Crawford, M. A. Smith, J. S. Mattick, R. J. Perera. Cancer Res., 71 (2011) 3852D. Khaitan, M. E. Dinger, J. Mazar, J. Crawford, M. A. Smith, J. S. Mattick, R. J. Perera. Cancer Res., 71 (2011) 3852Д. Фрайфельдер. Физическая биохимия, Москва, Мир (1980)Д. Фрайфельдер. Физическая биохимия, Москва, Мир (1980)J. Lah, N. Carl, I. Drobnak, B. Šumiga, G. Vesnaver. Acta Chim. Slov., 53 (2006) 284J. Lah, N. Carl, I. Drobnak, B. Šumiga, G. Vesnaver. Acta Chim. Slov., 53 (2006) 284S. Y. Breusegem, F. G. Loontiens, P. Regenfuss, R. M. Clegg. Methods Enzyme J., 340 (2001) 212S. Y. Breusegem, F. G. Loontiens, P. Regenfuss, R. M. Clegg. Methods Enzyme J., 340 (2001) 212I. H. Stockley. In “Stockley’s Drug Interactions”, 6th ed., London, Pharm. Press (2002) 1080-1081I. H. Stockley. In “Stockley’s Drug Interactions”, 6th ed., London, Pharm. Press (2002) 1080-1081L. Tabernero, N. Verdaguer, M. Coll, I. Fita, G. A. van der Marel, J. H. van Boom, A. Rich, J. Aymami. Biochemistry, 32, N 33 (1993) 8403-8410L. Tabernero, N. Verdaguer, M. Coll, I. Fita, G. A. van der Marel, J. H. van Boom, A. Rich, J. Aymami. Biochemistry, 32, N 33 (1993) 8403-8410P. O. Vardevanyan, A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, K. V. Pirumyan, A. M. Muradyan, A. T. Karapetian. J. Biomol. Struct. Dyn., 25, N 6 (2008) 641-646P. O. Vardevanyan, A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, K. V. Pirumyan, A. M. Muradyan, A. T. Karapetian. J. Biomol. Struct. Dyn., 25, N 6 (2008) 641-646J. A. Parkinson, S. E. Ebrahimi, J. H. Mckie, K. T. Douglas. J. Biochem., 33 (1994) 8442-8452J. A. Parkinson, S. E. Ebrahimi, J. H. Mckie, K. T. Douglas. J. Biochem., 33 (1994) 8442-8452

The authors declare that there are no conflicts of interest present.