zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-2407Research ArticleСтатьиСпектроскопическое исследование взаимодействия стирилцианиновых красителей с сывороточным альбумином человекаInteraction of Styrylcyanine Dyes with Human Serum Albumin: a Spectroscopic StudyЯрмухамедовА. Ш.YarmukhamedovA. Sh.

Самарканд

Samarkand

КурталиевЭ. Н.KurtalievE. N.

Самарканд

Samarkand

kurtaliev@rambler.ruХаировИ. Д.KhairovI. D.

Самарканд

Samarkand

РизакуловаЛ. Н.RizakulovaL. N.

Самарканд

Samarkand

РахмoноваН. Ш.RakhmonovaN. Sh.

Самарканд

Samarkand

Самаркандский государственный университет им. Ш. РашидоваУзбекистанSamarkand State University named after Sh. RashidovUzbekistan202628092026935652662Copyright © Ярмухамедов А.Ш., Курталиев Э.Н., Хаиров И.Д., Ризакулова Л.Н., Рахмoнова Н.Ш., 20262026Ярмухамедов А.Ш., Курталиев Э.Н., Хаиров И.Д., Ризакулова Л.Н., Рахмoнова Н.Ш.Yarmukhamedov A.S., Kurtaliev E.N., Khairov I.D., Rizakulova L.N., Rakhmonova N.S.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/2407

Исследованы механизмы взаимодействия стирилцианиновых красителей Sbt ((E)-2-(4-(диметиламино)стирил)-3-метилбензо[d]триазол-3-иум иодид), Sbо ((E)-2-(4-(диметиламино)стирил)-3-метилбензо[d]оксазол-3-иум иодид), Sil ((E)-2-(4-(диметиламино)стирил)-1,3,3-триметил-3H-индолиум перхлорате) и их гомодимеров Dbt-10, Dbo-10, Dil-10 с сывороточным альбумином человека (САЧ) методом флуоресцентной спектроскопии с временным разрешением. Обнаружено существенное увеличение квантового выхода флуоресценции гомодимерных красителей при их связывании с САЧ. Определены константы связывания (Kс) этих красителей с САЧ, значения которых зависит от молекулярной структуры зондов. Выявлены предпочтительные сайты связывания молекул исследуемых соединений в глобуле САЧ. Результаты молекулярного моделирования показали, что ключевую роль в стабилизации комплексов играют гидрофобные взаимодействия и водородные связи с аминокислотными остатками белка.

The mechanisms of interaction of styrylcyanine dyes Sbt ((E)-2-(4-(dimethylamino)styryl)-3-methylbenzo[d]thiazol-3-ium iodide), Sbo ((E)-2-(4-(dimethylamino)styryl)-3-methylbenzo[d]oxazol-3-ium iodide), Sil ((E)-2-(4-(dimethylamino)styryl)-1,3,3-trimethyl-3H-indolium perchlorate) and their homodimers Dbt-10, Dbo-10, Dil-10 with human serum albumin were studied by time-resolved fluorescence spectroscopy. A significant increase in the fluorescence quantum yield of the homodimer dyes upon their binding to human serum albumin was found. The binding constants (Kb) of these dyes to albumin were determined and were found to depend on the molecular structure of the probes. The preferred binding sites of the studied dyes within the albumin globule were identified. Molecular modeling results showed that hydrophobic interactions and hydrogen bonds with amino acid residues of the protein play a key role in stabilizing the complexes.

гомодимерные красителисывороточный альбумин человекавремя жизни флуоресценциикинетика затухания флуоресценциимолекулярный зондhomodimer dyeshuman serum albuminfluorescence lifetimefluorescence decay kineticsmolecular probe.ReferencesY.-J. Hu, Y. Liu, X.-H. Xiao. Biomacromolecules, 10 (2009) 517—521, https://doi.org/10.1021/bm8014522Y.-J. Hu, Y. Liu, X.-H. Xiao. Biomacromolecules, 10 (2009) 517—521, https://doi.org/10.1021/bm8014522M. Fasano, S. Curry, E. Terreno, M. Galliano, G. Fanali, P. Narciso, S. Notari, P. Ascenzi. IUBMB Life, 57 (2005) 787—796, https://doi.org/10.1080/15216540500404093M. Fasano, S. Curry, E. Terreno, M. Galliano, G. Fanali, P. Narciso, S. Notari, P. Ascenzi. IUBMB Life, 57 (2005) 787—796, https://doi.org/10.1080/15216540500404093S. H. Murch, A. D. Phillips, J. A. Walker-Smith, P. J. D. Winyard, N. Meadows, S. Koletzko, B. Wehner, H. A. Cheema, R. A. Risdon, J. Klein. Lancet, 347 (1996) 1299—1301, https://doi.org/10.1016/s0140-6736(96)90941-1S. H. Murch, A. D. Phillips, J. A. Walker-Smith, P. J. D. Winyard, N. Meadows, S. Koletzko, B. Wehner, H. A. Cheema, R. A. Risdon, J. Klein. Lancet, 347 (1996) 1299—1301, https://doi.org/10.1016/s0140-6736(96)90941-1J. C. Seegmiller, D. R. Barnidge, B. E. Burns, T. S. Larson, J. C. Lieske, R. Kumar. Clin. Chem., 55 (2009) 1100—1107, https://doi.org/10.1373/clinchem.2008.115543J. C. Seegmiller, D. R. Barnidge, B. E. Burns, T. S. Larson, J. C. Lieske, R. Kumar. Clin. Chem., 55 (2009) 1100—1107, https://doi.org/10.1373/clinchem.2008.115543J. C. Seegmiller, D. Sviridov, T. S. Larson, T. M. Borland, G. L. Hortin, J. C. Lieske. Clin. Chem., 55 (2009) 1991—1994, https://doi.org/10.1373/clinchem.2009.129833J. C. Seegmiller, D. Sviridov, T. S. Larson, T. M. Borland, G. L. Hortin, J. C. Lieske. Clin. Chem., 55 (2009) 1991—1994, https://doi.org/10.1373/clinchem.2009.129833S. Gao, G. Wei, S. Zhang, B. Zheng, J. Xu, G. Chen, M. Li, S. Song, W. Fu, Z. Xiao, W. Lu. Nat. Commun., 10 (2019) 2206, https://doi.org/10.1038/s41467-019-10056-9S. Gao, G. Wei, S. Zhang, B. Zheng, J. Xu, G. Chen, M. Li, S. Song, W. Fu, Z. Xiao, W. Lu. Nat. Commun., 10 (2019) 2206, https://doi.org/10.1038/s41467-019-10056-9Y. Yu, Q.-T. Gong, W.-F. Lu, Y.-H. Liu, Z.-J. Yang, N. Wang, X.-Q. Yu. ACS Appl. Bio Mater., 3 (2020) 5193—5201, https://doi.org/10.1021/acsabm.0c00589Y. Yu, Q.-T. Gong, W.-F. Lu, Y.-H. Liu, Z.-J. Yang, N. Wang, X.-Q. Yu. ACS Appl. Bio Mater., 3 (2020) 5193—5201, https://doi.org/10.1021/acsabm.0c00589S. Pei, J. Li, N. Kang, G. Zhang, B. Zhang, C. Zhang, S. Shuang. Anal. Chim. Acta, 1190 (2022) 339267, https://doi.org/10.1016/j.aca.2021.339267S. Pei, J. Li, N. Kang, G. Zhang, B. Zhang, C. Zhang, S. Shuang. Anal. Chim. Acta, 1190 (2022) 339267, https://doi.org/10.1016/j.aca.2021.339267N. I. Wickramasinghe, B. Corbin, D. Y. Kanakarathna, Y. Pang, C. S. Abeywickrama, K. J. Wijesinghe. Biosensors, 13 (2023) 799, https://doi.org/10.3390/bios13080799N. I. Wickramasinghe, B. Corbin, D. Y. Kanakarathna, Y. Pang, C. S. Abeywickrama, K. J. Wijesinghe. Biosensors, 13 (2023) 799, https://doi.org/10.3390/bios13080799A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. Khairov, N. Nizomov, M. R. Malikov. High Energy Chemistry, 59 (2025) 343—351, https://doi.org/10.1134/S0018143925600144A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. Khairov, N. Nizomov, M. R. Malikov. High Energy Chemistry, 59 (2025) 343—351, https://doi.org/10.1134/S0018143925600144A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. Khairov, N. Nizomov. J. Fluoresc., 36 (2026) 1243—1259, https://doi.org/10.1007/s10895-025-04634-yA. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. Khairov, N. Nizomov. J. Fluoresc., 36 (2026) 1243—1259, https://doi.org/10.1007/s10895-025-04634-yА. Ш. Ярмухамедов, Э. Н. Курталиев, И. Д. Хаиров, Н. Низомов. Журн. прикл. cпектр., 92, № 6 (2025) 793—801 [A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. D. Khairov, N. Nizomov. J. Appl. Spectrosc., 92 (2026) 1259—1267, https://doi.org/10.1007/s10812-026-02034-z]А. Ш. Ярмухамедов, Э. Н. Курталиев, И. Д. Хаиров, Н. Низомов. Журн. прикл. cпектр., 92, № 6 (2025) 793—801 [A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. D. Khairov, N. Nizomov. J. Appl. Spectrosc., 92 (2026) 1259—1267, https://doi.org/10.1007/s10812-026-02034-z]V. B. Kovalska, D. V. Kryvorotenko, A. O. Balanda, M. Yu. Losytskyy, V. P. Tokar, S. M. Yar-moluk. Dyes Pigm., 67 (2005) 47—54, https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2004.10.007V. B. Kovalska, D. V. Kryvorotenko, A. O. Balanda, M. Yu. Losytskyy, V. P. Tokar, S. M. Yar-moluk. Dyes Pigm., 67 (2005) 47—54, https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2004.10.007N. Nizomov, E. N. Kurtaliev, Sh. N. Nizamov, G. Khodjayev. J. Mol. Struct., 936 (2009) 199—205, https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2009.07.040N. Nizomov, E. N. Kurtaliev, Sh. N. Nizamov, G. Khodjayev. J. Mol. Struct., 936 (2009) 199—205, https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2009.07.040J. R. Lakowicz. Principles of Fluorescence Spectroscopy, New York, Springer (2006), https://doi.org/10.1007/978-0-387-46312-4J. R. Lakowicz. Principles of Fluorescence Spectroscopy, New York, Springer (2006), https://doi.org/10.1007/978-0-387-46312-4M. Morri, D. S. Goodsell, R. S. Halliday, R. Huey, W. E. Hart, R. K. Belew, A. J. Olson. J. Comput. Chem., 19 (1989) 1639—1662, https://doi.org/10.1002/(SICI)1096-987X(19981115)19:14%3C1639::AIDJCC10%3E3.0.CO;2-BM. Morri, D. S. Goodsell, R. S. Halliday, R. Huey, W. E. Hart, R. K. Belew, A. J. Olson. J. Comput. Chem., 19 (1989) 1639—1662, https://doi.org/10.1002/(SICI)1096-987X(19981115)19:14%3C1639::AIDJCC10%3E3.0.CO;2-BS. Sugio, A. Kashima, S. Mochizuki, M. Noda, K. Kobayashi. Protein Eng., 12 (1999) 439—446, https://doi.org/10.1093/protein/12.6.439S. Sugio, A. Kashima, S. Mochizuki, M. Noda, K. Kobayashi. Protein Eng., 12 (1999) 439—446, https://doi.org/10.1093/protein/12.6.439A. Özdemir, E. Gökoğlu, E. Yılmaz, E. Yalçın, E. Gökoğlu, Z. Seferoğlu, T. Tekinay. Luminescence, 31 (2016) 86—92, https://doi.org/10.1002/bio.3153A. Özdemir, E. Gökoğlu, E. Yılmaz, E. Yalçın, E. Gökoğlu, Z. Seferoğlu, T. Tekinay. Luminescence, 31 (2016) 86—92, https://doi.org/10.1002/bio.3153P. Bolel, N. Mahapatra, M. Halder. J. Agric. Food Chem., 60 (2012) 3727—3734, https://doi.org/10.1021/jf205219wP. Bolel, N. Mahapatra, M. Halder. J. Agric. Food Chem., 60 (2012) 3727—3734, https://doi.org/10.1021/jf205219wR. Chinnappan, T. Ahmad Mir, S. Easwaramoorthi, G. Gopika Sunil, A. Feba, B. Kanagasabai, S. I. Wani, M. N. Sandouka, A. Alzhrani, S. Devanesan, M. S. Mohamad AlSalhi, N. K. Mani, W. AlKattan, A. Yaqinuddin, A. M. Abdullah Assiri, D. C. Broering. Sens. Int., 6 (2025) 100304—100312, https://doi.org/10.1016/j.sintl.2024.100304R. Chinnappan, T. Ahmad Mir, S. Easwaramoorthi, G. Gopika Sunil, A. Feba, B. Kanagasabai, S. I. Wani, M. N. Sandouka, A. Alzhrani, S. Devanesan, M. S. Mohamad AlSalhi, N. K. Mani, W. AlKattan, A. Yaqinuddin, A. M. Abdullah Assiri, D. C. Broering. Sens. Int., 6 (2025) 100304—100312, https://doi.org/10.1016/j.sintl.2024.100304J. Ghuman, P. A. Zunszain, I. Petitpas, A. A. Bhattacharya, M. Otagiri, S. Curry. J. Mol. Biol., 353 (2005) 38—52, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.07.075J. Ghuman, P. A. Zunszain, I. Petitpas, A. A. Bhattacharya, M. Otagiri, S. Curry. J. Mol. Biol., 353 (2005) 38—52, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.07.075

The authors declare that there are no conflicts of interest present.