zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-32Research Article******ИЗУЧЕНИЕ ЛИГАНДНОГО ОБМЕНА МЕЖДУ ДВУМЯ КОМПЛЕКСАМИ ФЕНАНТРОЛИНА И БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ ПО СПЕКТРАМ ФЛУОРЕСЦЕНЦИИLUMINESCENCE STUDIES OF THE LIGAND EXCHANGE BETWEEN TWO PHENANTHROLINE COMPLEXES AND BOVINE SERUM ALBUMINLinH. -B.LinH. -B.526733412@qq.comShenQ. -H.ShenQ. -H.noemail@neicon.ruКолледж химии и охраны окружающей среды, Университет провинции Фуцзянь; Педагогический университет MиннанaCollege of Chemistry and Environment, Fujian Province University, Minnan Normal University201710032020841169(1)-169(7)Copyright © Lin H.-., Shen Q.-., 20202020Lin H.-., Shen Q.-.Lin H.-., Shen Q.-.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/32

Методами спектроскопии флуоресценции и поглощения в УФ и видимом диапазонах исследовано взаимодействие бычьего сывороточного альбумина (БСА) с двумя комплексами Cu(II)-фенантролина. Полученные результаты подтверждают, что лиганд 1,10-фенантролин (Фен) диссоциирует из обоих комплексов и перемещается в гидрофобную полость БСА, а M-L комплексы (M = Co2+, Cu2+; L = Hlact, imda, где Hlact - молочная кислота, H2imda - иминодиуксусная кислота) координируют с аминокислотами на поверхности пептида в растворе. Такое взаимодействие существенно препятствует денатурации БСА. Расчет расстояния между БСА и обоими комплексами показывает, что перенос энергии от возбужденного состояния БСА к комплексам происходит с высокой эффективностью.

The interactions between bovine serum albumin (BSA) and two Cu(II) phenanthroline complexes were studied by fluorescence and UV-visible absorption spectroscopy. The obtained results confirm that the phen ligand (phen = 1,10-phenanthroline) is dissociated from the two complexes and moves into the hydrophobic cavity of BSA and that the M-L complexes (M = Co2+ , Cu2+ ; L = Hlact, imda; Hlact = lactic acid, H2imda = = iminodiacetic acid) coordinate with the amino acids on the surface of the peptide in the solution. This mode of action significantly inhibits the denaturation of BSA. The calculated distance between the BSA and the two complexes suggests that the energy transfer from the excited state of BSA to a complex occurs with high efficiency.

лигандный обменфенантролинбычий сывороточный альбуминспектр флуоресценцииligand exchangephenanthrolinebovine serum albuminfluorescence spectrumReferencesS. Kitagawa, R. Kitaura, S. Noro, Angew. Chem. Int. Ed., 43, 2334-2375 (2004).S. Kitagawa, R. Kitaura, S. Noro, Angew. Chem. Int. Ed., 43, 2334-2375 (2004).F. Mori, T. Nyui, T. Ishida, T. Nogami, K. Ychoi, H. Nojiri, J. Am. Chem. Soc., 128, 1440-1441 (2006).F. Mori, T. Nyui, T. Ishida, T. Nogami, K. Ychoi, H. Nojiri, J. Am. Chem. Soc., 128, 1440-1441 (2006).B. Zhao, X. Y. Chen, P. Cheng, D. Z. Liao, S. P. Yan, Z. H. Jiang, J. Am. Chem. Soc., 126, 15394-15395 (2004).B. Zhao, X. Y. Chen, P. Cheng, D. Z. Liao, S. P. Yan, Z. H. Jiang, J. Am. Chem. Soc., 126, 15394-15395 (2004).A. Cingolani, S. Galli, N. Masciocchi, L. Pandolfo, C. Pettinari, A. Siroin, J. Am. Chem. Soc., 127, 6144-6145 (2005).A. Cingolani, S. Galli, N. Masciocchi, L. Pandolfo, C. Pettinari, A. Siroin, J. Am. Chem. Soc., 127, 6144-6145 (2005).H. J. Schneider, Angew. Chem., Int. Ed., 48, 3924-3977 (2009).H. J. Schneider, Angew. Chem., Int. Ed., 48, 3924-3977 (2009).S. Baroni, M. Mattu, A. Vannini, R. Cipollone, Eur. J. Biochem., 268, 6214-6220 (2001).S. Baroni, M. Mattu, A. Vannini, R. Cipollone, Eur. J. Biochem., 268, 6214-6220 (2001).Y. Yu, X. G. Liu, Y. Lu, Y. Dou, H. Y. Wang, S. P. Han, Chem. Res. Chin. Univ., 27, 1000-1005 (2011).Y. Yu, X. G. Liu, Y. Lu, Y. Dou, H. Y. Wang, S. P. Han, Chem. Res. Chin. Univ., 27, 1000-1005 (2011).B. M. Choi, Y. M. Kim, Y. R. Jeong, Biochem. Biophy. Res. Commun., 321, 132-137 (2004).B. M. Choi, Y. M. Kim, Y. R. Jeong, Biochem. Biophy. Res. Commun., 321, 132-137 (2004).H. F. Crouse, J. Potoma, F. Nejrabi, D. L. Snyder, B. S. Chohanb, S. Basu, Dalton Trans., 41, 2720-2731 (2012).H. F. Crouse, J. Potoma, F. Nejrabi, D. L. Snyder, B. S. Chohanb, S. Basu, Dalton Trans., 41, 2720-2731 (2012).A. Bhogale, N. Patel, P. Sarpotdar, J. Mariam, P. M. Dongre, A. Miotellob, D. C. Kothari, Colloids Surf. B: Biointerfaces, 102, 257-264 (2013).A. Bhogale, N. Patel, P. Sarpotdar, J. Mariam, P. M. Dongre, A. Miotellob, D. C. Kothari, Colloids Surf. B: Biointerfaces, 102, 257-264 (2013).F. Xue, C. Z. Xie, Y. W. Zhang, Z. Qiao, X. Qiao, J. Y. Xu, S. P. Yan, J. Inorg. Biochem., 115, 78-86 (2012).F. Xue, C. Z. Xie, Y. W. Zhang, Z. Qiao, X. Qiao, J. Y. Xu, S. P. Yan, J. Inorg. Biochem., 115, 78-86 (2012).J. Jayabharathi, V. Thanikachalam, R. Sathishkumar, K. Jayamoorthy, J. Photchem. Photobiol. B: Biology, 117, 222-227 (2012).J. Jayabharathi, V. Thanikachalam, R. Sathishkumar, K. Jayamoorthy, J. Photchem. Photobiol. B: Biology, 117, 222-227 (2012).M. M. Yang, X. L. Xi, P. Yang, Chem. J. Chin. Univ., 27, 687-691 (2006).M. M. Yang, X. L. Xi, P. Yang, Chem. J. Chin. Univ., 27, 687-691 (2006).J. X. Zhang, Z. N. Yin, W. Wu, Z. X. Wang, R. He, Z. X. Wu, Chem. Res. Chin. Univ., 28, 963-968 (2012).J. X. Zhang, Z. N. Yin, W. Wu, Z. X. Wang, R. He, Z. X. Wu, Chem. Res. Chin. Univ., 28, 963-968 (2012).H. B. Lin, Q. X. Wang, Z. H. Zhou, Chin. J. Inorg. Chem., 27, 1239-1244 (2011).H. B. Lin, Q. X. Wang, Z. H. Zhou, Chin. J. Inorg. Chem., 27, 1239-1244 (2011).H. B. Lin, M. X. Zhang, L. L. Lin, Z. H. Zhou, Chin. J. Inorg. Chem., 29, 2315-2322 (2013).H. B. Lin, M. X. Zhang, L. L. Lin, Z. H. Zhou, Chin. J. Inorg. Chem., 29, 2315-2322 (2013).B. Selvakumar, V. Rajendiran, P. U. Maheswari, H. Stoeckli-Evans, M Palaniandavar, J. Inorg. Biochem., 100, 316-330 (2006).B. Selvakumar, V. Rajendiran, P. U. Maheswari, H. Stoeckli-Evans, M Palaniandavar, J. Inorg. Biochem., 100, 316-330 (2006).J. N. Miller, Proc. Anal. Div. Chem. Soc., 16, 203-209 (1979).J. N. Miller, Proc. Anal. Div. Chem. Soc., 16, 203-209 (1979).P. Yang, F. Gao, An Introduction to Bioinorganic Chemistry, Science Press, Beijing (2002).P. Yang, F. Gao, An Introduction to Bioinorganic Chemistry, Science Press, Beijing (2002).J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, Plenum Press, New York (1999).J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, Plenum Press, New York (1999).H. B. Lin, L. Zheng, Y. Q. Lin, Z. H. Zhou, Chem. J. Chin. Univ., 34, 1818-1825 (2013).H. B. Lin, L. Zheng, Y. Q. Lin, Z. H. Zhou, Chem. J. Chin. Univ., 34, 1818-1825 (2013).

The authors declare that there are no conflicts of interest present.