zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-566Research Article******ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ НИКОТИНОВОЙ И ПИКОЛИНОВОЙ КИСЛОТ НА СТРУКТУРУ И УСТОЙЧИВОСТЬ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ЧЕЛОВЕКАA COMPREHENSIVE STUDY ON THEORETICAL AND EXPERIMENTAL EFFECTS OF NICOTINIC ACID AND PICOLINIC ACID ON THE STRUCTURE AND STABILITY OF HUMAN SERUM ALBUMINCheginiK. G.CheginiK. G.

Казвин

Qazvin

SadatiS. M.SadatiS. M.

Тегеран

Faculty of Basic Sciences

Tehran

RahbarimehrА.RahbarimehrA.

Тегеран

Faculty of Basic Sciences

Tehran

YaghmaeiP.YaghmaeiP.

Тегеран

Faculty of Basic Sciences

Tehran

FarasatA.FarasatA.

Казвин

Department of Biotechnology

Qazvin

GheibiN.GheibiN.

Казвин

Qazvin

ngheibi@qums.ac.irЦентр клеточных и молекулярных исследований, Университет медицинских наукCellular and Molecular Research Center, Qazvin University of Medical SciencesИсламский университет АзадаIslamic Azad University of Science and Research BranchУниверситет медицинских наукQazvin University of Medical Sciences201920032020864672(1)-672(9)Copyright © Chegini K.G., Sadati S.M., Rahbarimehr А., Yaghmaei P., Farasat A., Gheibi N., 20202020Chegini K.G., Sadati S.M., Rahbarimehr А., Yaghmaei P., Farasat A., Gheibi N.Chegini K.G., Sadati S.M., Rahbarimehr A., Yaghmaei P., Farasat A., Gheibi N.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/566

Взаимодействие никотиновой и пиколиновой кислот с сывороточным альбумином человека (САЧ) — основным транспортным белком крови — исследовано с использованием методов УФ и видимой спектроскопии, флуориметрии, кругового дихроизма и молекулярного докинга. Два термодинамических параметра САЧ – точка плавления (Tm) и ΔG0(298K) – получены из данных по термическому разложению САЧ в присутствии и в отсутствие никотиновой и пиколиновой кислот. Для САЧ без кислот и после инкубации САЧ с никотиновой или пиколиновой кислотой получены Tm = 332.5, 336.4 и 333.9 К и ΔG0298K = 97.4, 99.9 и 118.9 кДж/моль соответственно. В экспериментах по химической денатурации с использованием гидрохлорида гуанидина ΔG0H2O = 12.5, 16 и 15.3 кДж/моль, [лиганд]1/2 = 2.2, 2.4 и 2.3 М, m = 5.6, 6.6 и 6.6 кДж/(моль · M). Результаты, полученные методами кругового дихроизма, УФ-видимой спектроскопии и молекулярной динамики, показывают, что связывание никотиновой и пиколиновой кислот с САЧ вызывает конформационные изменения в САЧ. Исследование методами молекулярного докинга показывает, что сродство связывания никотиновой и пиколиновой кислот с сайтом І (поддомен ІІA) больше, чем с сайтом ІI (поддомен ІІIA) САЧ.

сывороточный альбумин человекастабильностьмолекулярный докингмолекулярная динамикаhuman serum albuminstabilitymolecular dockingmolecular dynamicsThe financial support of this work by Qazvin University of Medical Science is gratefully acknowledged.The financial support of this work by Qazvin University of Medical Science is gratefully acknowledged.ReferencesM. D. Waghmare, K. L. Wasewar, S. S. Sonawane, D. Z. Shende, Sep. Purif. Technol., 120, 296–303 (2013).M. D. Waghmare, K. L. Wasewar, S. S. Sonawane, D. Z. Shende, Sep. Purif. Technol., 120, 296–303 (2013).L. A. Carlson, J. Int. Med., 258, 2, 94–114 (2005).L. A. Carlson, J. Int. Med., 258, 2, 94–114 (2005).N. Khunnawutmanotham, N. Chimnoi, P. Saparpakorn, P. Pungpo, S. Louisirirotchanakul, S. Hannongbua, S. Techasakul, Molecules, 12, 2, 218–230 (2007).N. Khunnawutmanotham, N. Chimnoi, P. Saparpakorn, P. Pungpo, S. Louisirirotchanakul, S. Hannongbua, S. Techasakul, Molecules, 12, 2, 218–230 (2007).M. C. Lourenço, M. V. de Souza, A. C. Pinheiro, M. d. L. Ferreira, R. S. Gonçalves, T. C. M. Nogueira, M. A. Peralta, Arkivoc, 15, 181–191 (2007).M. C. Lourenço, M. V. de Souza, A. C. Pinheiro, M. d. L. Ferreira, R. S. Gonçalves, T. C. M. Nogueira, M. A. Peralta, Arkivoc, 15, 181–191 (2007).W. L. Mitchell, G. M. Giblin, A. Naylor, A. J. Eatherton, B. P. Slingsby, A. D. Rawlings, K. S. Jandu, C. P. Haslam, A. J. Brown, P. Goldsmith, Bioorg. Med. Chem. Lett., 19, No. 1, 259–263 (2009).W. L. Mitchell, G. M. Giblin, A. Naylor, A. J. Eatherton, B. P. Slingsby, A. D. Rawlings, K. S. Jandu, C. P. Haslam, A. J. Brown, P. Goldsmith, Bioorg. Med. Chem. Lett., 19, No. 1, 259–263 (2009).N. B. Patel, F. M. Shaikh, Saudi Pharm. J., 18, 3, 129–136 (2010).N. B. Patel, F. M. Shaikh, Saudi Pharm. J., 18, 3, 129–136 (2010).M. Pavlova, A. Mikhalev, M. Kon'shin, M. Y. Vasil'eva, L. Mardanova, T. Odegova, M. Vakhrin, Pharm. Chem. J., 35, 12, 664–666 (2001).M. Pavlova, A. Mikhalev, M. Kon'shin, M. Y. Vasil'eva, L. Mardanova, T. Odegova, M. Vakhrin, Pharm. Chem. J., 35, 12, 664–666 (2001).R. Grant, S. Coggan, G. Smythe, Int. J. Tryptophan Res., 2, 71 (2009).R. Grant, S. Coggan, G. Smythe, Int. J. Tryptophan Res., 2, 71 (2009).J. A. Fernandez-Pol, P. D. Hamilton, D. J. Klos, Anticancer Res., 21, 2A, 931–957 (2001).J. A. Fernandez-Pol, P. D. Hamilton, D. J. Klos, Anticancer Res., 21, 2A, 931–957 (2001).P. Lee, X. Wu, Curr. Pharm. Des., 21, 14, 1862–1865 (2015).P. Lee, X. Wu, Curr. Pharm. Des., 21, 14, 1862–1865 (2015).C. Müller, R. T. Farkas, F. Borgna, R. M. Schmid, M. Benešová, R. Schibli, Bioconjug. Chem., 28, 9, 2372–2383 (2017).C. Müller, R. T. Farkas, F. Borgna, R. M. Schmid, M. Benešová, R. Schibli, Bioconjug. Chem., 28, 9, 2372–2383 (2017).O. Dömötör, T. Tuccinardi, D. Karcz, M. Walsh, B. S. Creaven, É. A. Enyedy, Bioorg. Chem., 52, 16–23 (2014).O. Dömötör, T. Tuccinardi, D. Karcz, M. Walsh, B. S. Creaven, É. A. Enyedy, Bioorg. Chem., 52, 16–23 (2014).A. Garg, D. M. Manidhar, M. Gokara, C. Malleda, C. S. Reddy, R. Subramanyam, PLoS One, 8, 5, e63805 (2013).A. Garg, D. M. Manidhar, M. Gokara, C. Malleda, C. S. Reddy, R. Subramanyam, PLoS One, 8, 5, e63805 (2013).D. P. Yeggoni, M. Gokara, D. Mark Manidhar, A. Rachamallu, S. Nakka, C. S. Reddy, R. Subramanyam, Mol. Pharm., 11, No. 4, 1117–1131 (2014).D. P. Yeggoni, M. Gokara, D. Mark Manidhar, A. Rachamallu, S. Nakka, C. S. Reddy, R. Subramanyam, Mol. Pharm., 11, No. 4, 1117–1131 (2014).O. Trott, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 31, No. 2, 455–461 (2010).O. Trott, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 31, No. 2, 455–461 (2010).G. M. Morris, D. S. Goodsell, R. S. Halliday, R. Huey, W. E. Hart, R. K. Belew, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 19, No. 14, 1639–1662 (1998).G. M. Morris, D. S. Goodsell, R. S. Halliday, R. Huey, W. E. Hart, R. K. Belew, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 19, No. 14, 1639–1662 (1998).E. Lindahl, B. Hess, D. Van Der Spoel, Mol. Model. Annual, 7, No. 8, 306–317 (2001).E. Lindahl, B. Hess, D. Van Der Spoel, Mol. Model. Annual, 7, No. 8, 306–317 (2001).A. W. Schüttelkopf, D. M. Van Aalten, Acta Crystallogr. D: Biol. Crystallogr., 60, No. 8, 1355–1363 (2004).A. W. Schüttelkopf, D. M. Van Aalten, Acta Crystallogr. D: Biol. Crystallogr., 60, No. 8, 1355–1363 (2004).W. F. van Gunsteren, X. Daura, A. E. Mark, Encyclopedia of Computational Chemistry, 2 (2002).W. F. van Gunsteren, X. Daura, A. E. Mark, Encyclopedia of Computational Chemistry, 2 (2002).A. Farasat, F. Rahbarizadeh, G. Hosseinzadeh, S. Sajjadi, M. Kamali, A. H. Keihan, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 8, 1710–1728 (2017).A. Farasat, F. Rahbarizadeh, G. Hosseinzadeh, S. Sajjadi, M. Kamali, A. H. Keihan, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 8, 1710–1728 (2017).J. Min, X. Meng-Xia, Z. Dong, L. Yuan, L. Xiao-Yu, C. Xing, J. Mol. Struct., 692, No. 1, 71–80 (2004).J. Min, X. Meng-Xia, Z. Dong, L. Yuan, L. Xiao-Yu, C. Xing, J. Mol. Struct., 692, No. 1, 71–80 (2004).G. Zhang, Q. Que, J. Pan, J. Guo, J. Mol. Struct., 881, No. 1, 132–138 (2008).G. Zhang, Q. Que, J. Pan, J. Guo, J. Mol. Struct., 881, No. 1, 132–138 (2008).C. N. Pace, J. M. Scholtz, Protein Struct.: A Practical Approach, 2, 299–321 (1997).C. N. Pace, J. M. Scholtz, Protein Struct.: A Practical Approach, 2, 299–321 (1997).R. A. Deshpande, M. I. Khan, V. Shankar, Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteomics, 1648, No. 1, 184–194 (2003).R. A. Deshpande, M. I. Khan, V. Shankar, Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteomics, 1648, No. 1, 184–194 (2003).H. Asghari, K. G. Chegini, A. Amini, N. Gheibi, Int. J. Biol. Macromolecules, 84, 35–42 (2016).H. Asghari, K. G. Chegini, A. Amini, N. Gheibi, Int. J. Biol. Macromolecules, 84, 35–42 (2016).Z. Chi, R. Liu, Y. Teng, X. Fang, C. Gao, J. Agric. Food Chem., 58, No. 18, 10262–10269 (2010).Z. Chi, R. Liu, Y. Teng, X. Fang, C. Gao, J. Agric. Food Chem., 58, No. 18, 10262–10269 (2010).S. Patel, A. Datta, J. Phys. Chem. B, 111, No. 35, 10557–10562 (2007).S. Patel, A. Datta, J. Phys. Chem. B, 111, No. 35, 10557–10562 (2007).G. Zhang, B. Keita, C. T. Craescu, S. Miron, P. de Oliveira, L. Nadjo, J. Phys. Chem. B, 111, No. 38, 11253–11259 (2007).G. Zhang, B. Keita, C. T. Craescu, S. Miron, P. de Oliveira, L. Nadjo, J. Phys. Chem. B, 111, No. 38, 11253–11259 (2007).M. Gokara, V. V. Narayana, V. Sadarangani, S. R. Chowdhury, S. Varkala, D. B. Ramachary, R. Subramanyam, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 10, 2280–2292 (2017).M. Gokara, V. V. Narayana, V. Sadarangani, S. R. Chowdhury, S. Varkala, D. B. Ramachary, R. Subramanyam, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 10, 2280–2292 (2017).R. M. Abreu, H. J. Froufe, M. J. R. Queiroz, I. C. Ferreira, Chem. Biol. Drug. Des., 79, No. 4, 530–534 (2012).R. M. Abreu, H. J. Froufe, M. J. R. Queiroz, I. C. Ferreira, Chem. Biol. Drug. Des., 79, No. 4, 530–534 (2012).V. Mohan, A. C. Gibbs, M. D. Cummings, E. P. Jaeger, R. L. DesJarlais, Curr. Pharm. Design, 11, No. 3, 323–333 (2005).V. Mohan, A. C. Gibbs, M. D. Cummings, E. P. Jaeger, R. L. DesJarlais, Curr. Pharm. Design, 11, No. 3, 323–333 (2005).C. Cao, G. Wang, A. Liu, S. Xu, L. Wang, S. Zou, Int. J. Mol. Sci., 17, No. 3, 333 (2016).C. Cao, G. Wang, A. Liu, S. Xu, L. Wang, S. Zou, Int. J. Mol. Sci., 17, No. 3, 333 (2016).T. Awang, N. Wiriyatanakorn, P. Saparpakorn, D. Japrung, P. Pongprayoon, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 4, 781–790 (2017).T. Awang, N. Wiriyatanakorn, P. Saparpakorn, D. Japrung, P. Pongprayoon, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 4, 781–790 (2017).G. P. Amini, F. Goshadrou, H. A. Ebrahim, P. Yaghmaei, T. S. Hesami, Iran. Red. Cresc. Med. J., 19, No. 3, e40306 (2017).G. P. Amini, F. Goshadrou, H. A. Ebrahim, P. Yaghmaei, T. S. Hesami, Iran. Red. Cresc. Med. J., 19, No. 3, e40306 (2017).M. C. Deller, L. Kong, B. Rupp, Acta Crystallogr. F: Struct. Biol. Commun., 72, No. 2, 72–95 (2016).M. C. Deller, L. Kong, B. Rupp, Acta Crystallogr. F: Struct. Biol. Commun., 72, No. 2, 72–95 (2016).P. Hammarström, B. H. Jonsson, Protein denaturation and the denatured state. Encyclopedia of Life Sciences, Wiley, New York (2005).P. Hammarström, B. H. Jonsson, Protein denaturation and the denatured state. Encyclopedia of Life Sciences, Wiley, New York (2005).F. Rashid, S. Sharma, B. Bano, Protein J., 24, No. 5, 283–292 (2005).F. Rashid, S. Sharma, B. Bano, Protein J., 24, No. 5, 283–292 (2005).W. K. Lim, J. Rösgen, S. W. Englander, Proc. Natl. Acad. Sci., 106, No. 8, 2595–2600 (2009).W. K. Lim, J. Rösgen, S. W. Englander, Proc. Natl. Acad. Sci., 106, No. 8, 2595–2600 (2009).R. Capomaccio, I. Osório, I. Ojea-Jiménez, G. Ceccone, P. Colpo, D. Gilliland, R. Hussain, G. Siligardi, F. Rossi, S. Ricard-Blum, Biointerphases, 11, No. 4, 04B310 (2016).R. Capomaccio, I. Osório, I. Ojea-Jiménez, G. Ceccone, P. Colpo, D. Gilliland, R. Hussain, G. Siligardi, F. Rossi, S. Ricard-Blum, Biointerphases, 11, No. 4, 04B310 (2016).H. Xu, N. Yao, H. Xu, T. Wang, G. Li, Z. Li, Int. J. Mol. Sci., 14, No. 7, 14185–14203 (2013).H. Xu, N. Yao, H. Xu, T. Wang, G. Li, Z. Li, Int. J. Mol. Sci., 14, No. 7, 14185–14203 (2013).J. W. Donovan, J. Biol. Chem., 244, No. 8, 1961–1967 (1969).J. W. Donovan, J. Biol. Chem., 244, No. 8, 1961–1967 (1969).B. Ahmad, S. Parveen, R. H. Khan, Biomacromolecules, 7, No. 4, 1350–1356 (2006).B. Ahmad, S. Parveen, R. H. Khan, Biomacromolecules, 7, No. 4, 1350–1356 (2006).H. Zhang, P. Wu, Y. Wang, J. Cao, Int. J. Biol. Macromol., 92, 593–599 (2016).H. Zhang, P. Wu, Y. Wang, J. Cao, Int. J. Biol. Macromol., 92, 593–599 (2016).

The authors declare that there are no conflicts of interest present.