zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-74Research ArticleСтатьиИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ЦЕФОНИЦИДА НАТРИЯ С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ МЕТОДОМ ФЛУОРЕСЦЕНТНОЙ СПЕКТРОСКОПИИSTUDY OF THE INTERACTION OF CEFONICID SODIUM WITH BOVINE SERUM ALBUMIN BY FLUORESCENCE SPECTROSCOPYDuanSh. -T.DuanSh. -T.noemail@neicon.ruLiuB. -Sh.LiuB. -Sh.lbs@hbu.edu.cnLiT. -T.LiT. -T.noemail@neicon.ruCuiM. -M.CuiM. -M.noemail@neicon.ruКолледж химии и экологии, Хэбэйский университетCollege of Chemistry & Environmental Science, Hebei University201710032020843410418Copyright © Duan S.-., Liu B.-., Li T.-., Cui M.-., 20202020Duan S.-., Liu B.-., Li T.-., Cui M.-.Duan S.-., Liu B.-., Li T.-., Cui M.-.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/74

C помощью традиционной, а также синхронной флуоресцентной спектроскопии исследован механизм взаимодействия цефоницида натрия с бычьим сывороточным альбумином (БСА). Показано, что цефоницид натрия вызывает сильное тушение флуоресценции БСА посредством статического механизма, при котором электростатическая сила играет доминирующую роль и число мест связывания в системе близко к единице. Основное место связывания для цефоницида натрия - вблизи остатков триптофана, расположенных в субгидрофобном домене IIA. Спектроскопия циркулярного дихроизма показывает, что вторичная структура БСА изменяется. Донорно-акцепторное расстояние r < 8 нм свидетельствует о том, что статическое тушение флуоресценции БСА представляет собой безызлучательный перенос энергии. Согласно результатам для Δl = 60 нм и lex= 295 нм, синхронная флуоресцентная спектроскопия обладает более высокой чувствительностью и точностью по сравнению с традиционной.

The reaction mechanism of cefonicid sodium with bovine serum albumin was investigated by traditional fluorescence spectroscopy and synchronous fluorescence spectroscopy. The results demonstrated that cefonicid sodium caused a strong fluorescence quenching of bovine serum albumin through a static quenching mechanism, during which the electrostatic force played the dominant role in this system, and the number of binding sites in the system was close to 1. It also showed that the primary binding site for cefonicid sodium was closer to tryptophan residues located in sub-hydrophobic domain IIA. Moreover, circular dichroism spectroscopy showed that the secondary structure of bovine serum albumin changed. The donor-to-acceptor distance r < 8 nm indicated that the static fluorescence quenching of bovine serum albumin was a non-radiation energy transfer process. The data obtained from Δl = 60 nm and lex= 295 nm indicated that synchronous fluorescence spectroscopy had higher sensitivity and accuracy compared to traditional fluorescence spectroscopy.

спектроскопия тушения флуоресценциисинхронная флуоресцентная спектроскопияабсорбционная спектроскопия ИК и видимого диапазонаспектроскопия циркулярного дихроизмацефоницид натриябычий сывороточный альбуминfluorescence quenching spectroscopysynchronous fluorescence spectroscopyUV-Vis absorption spectroscopycircular dichroism spectroscopycefonicid sodiumbovine serum albuminReferencesA. D. Bani-Yaseen, J. Lumin., 131, No. 5, 1042-1047 (2011).A. D. Bani-Yaseen, J. Lumin., 131, No. 5, 1042-1047 (2011).X. R. Li, Y. B. Hao, J. Mol. Struct., 1091, 109-117 (2015).X. R. Li, Y. B. Hao, J. Mol. Struct., 1091, 109-117 (2015).Y. F. Wei, X. H. Li, D. M. Ma, Spect. Anal., 25, No. 4, 588-590 (2005).Y. F. Wei, X. H. Li, D. M. Ma, Spect. Anal., 25, No. 4, 588-590 (2005).H. M. Zhang, Y. Y. Wang, Q. H. Zhou, J. Mol. Struct., 921, 156-162 (2009).H. M. Zhang, Y. Y. Wang, Q. H. Zhou, J. Mol. Struct., 921, 156-162 (2009).Q. Wang, S. R. Zhang, X. H. Ji, Spectrochim. Acta. A, 124, 84-90 (2014).Q. Wang, S. R. Zhang, X. H. Ji, Spectrochim. Acta. A, 124, 84-90 (2014).Y. P. Wang, G. W. Zhang, L. H. Wang, Pestici. Biochem. Phys., 108, 66-73 (2014).Y. P. Wang, G. W. Zhang, L. H. Wang, Pestici. Biochem. Phys., 108, 66-73 (2014).L. Z. Zhao, Y. S. Zhao, H. H. Teng, S. Y. Shi, B. X. Ren, J. Appl. Spectrosc., 81, No. 4, 719-724 (2014).L. Z. Zhao, Y. S. Zhao, H. H. Teng, S. Y. Shi, B. X. Ren, J. Appl. Spectrosc., 81, No. 4, 719-724 (2014).L. Tang, S. Li, H. N. Bi, X. Gao, Food Chem., 196, 550-559 (2016).L. Tang, S. Li, H. N. Bi, X. Gao, Food Chem., 196, 550-559 (2016).H. B. Shen, Z. Q. Gu, K. Jian, J. Pharm. Biomed., 75, 86-93 (2013).H. B. Shen, Z. Q. Gu, K. Jian, J. Pharm. Biomed., 75, 86-93 (2013).L. H. Zhang, B. S. Liu, Z. Y. Li, Spectrosc. Let., 48, 441-446 (2014).L. H. Zhang, B. S. Liu, Z. Y. Li, Spectrosc. Let., 48, 441-446 (2014).S. Roy, T. K. Das, J. Appl. Spectrosc., 82, No. 4, 598-606 (2015).S. Roy, T. K. Das, J. Appl. Spectrosc., 82, No. 4, 598-606 (2015).Y. M. Yang, D. J. Li, C. Xu, J. Mol. Struct., 1084, 229-235 (2015).Y. M. Yang, D. J. Li, C. Xu, J. Mol. Struct., 1084, 229-235 (2015).T. H. Wang, Z. M. Zhao, L. Zhang, L. Ji, J. Mol.Struct., 937, No. 1-3, 65-69 (2009).T. H. Wang, Z. M. Zhao, L. Zhang, L. Ji, J. Mol.Struct., 937, No. 1-3, 65-69 (2009).A. Naseri, S. Hosseini, F. Rasoulzadeh, J. Lumin., 157, 104-112 (2015).A. Naseri, S. Hosseini, F. Rasoulzadeh, J. Lumin., 157, 104-112 (2015).A. Sułkowska, M. Maciążek-Jurczyk, B. Bojko, J. Rownicka, I. Zubik-Skupien, E. Temba, D. Pentak, W. W. Sulkowski, J. Mol. Struct., 881, No. 1-3, 97-106 (2008).A. Sułkowska, M. Maciążek-Jurczyk, B. Bojko, J. Rownicka, I. Zubik-Skupien, E. Temba, D. Pentak, W. W. Sulkowski, J. Mol. Struct., 881, No. 1-3, 97-106 (2008).Z. X. Liao, X. Y. Yu, Q. Yao, P. G. Yi, Spectrochim. Acta. A, 129, 314-319 (2014).Z. X. Liao, X. Y. Yu, Q. Yao, P. G. Yi, Spectrochim. Acta. A, 129, 314-319 (2014).Y. Y. Hu, S. Q. Xu, X. S. Zhu, Spectrochim. Acta. A, 74, No. 2, 526-531 (2009).Y. Y. Hu, S. Q. Xu, X. S. Zhu, Spectrochim. Acta. A, 74, No. 2, 526-531 (2009).N. Ji, C. Qiu, X. J. Li, L. Xiong, Q. J. Sun, Colloid Surf. B, 128, 594-599 (2015).N. Ji, C. Qiu, X. J. Li, L. Xiong, Q. J. Sun, Colloid Surf. B, 128, 594-599 (2015).D. D. Chen, Q. Wu, J. Wang, Qi. Wang, H. Qiao, Spectrochim. Acta. A, 135, 511-520 (2015).D. D. Chen, Q. Wu, J. Wang, Qi. Wang, H. Qiao, Spectrochim. Acta. A, 135, 511-520 (2015).A. Iovescu, A. Băran, G. Stîngă, J. Photochem. Photobiol. B, 1, No. 4, 198-205 (2015).A. Iovescu, A. Băran, G. Stîngă, J. Photochem. Photobiol. B, 1, No. 4, 198-205 (2015).Y. Fan, Y. Li, H. Cai, J. Li, J. Miao, D. Fu, Q. Yang, J. Appl. Spectrosc., 81, No. 5, 795-800 (2014).Y. Fan, Y. Li, H. Cai, J. Li, J. Miao, D. Fu, Q. Yang, J. Appl. Spectrosc., 81, No. 5, 795-800 (2014).H. X. Bai, C. Yang, X. R. Yang, Front. Chem. China, 3, No. 1, 105-111 (2008).H. X. Bai, C. Yang, X. R. Yang, Front. Chem. China, 3, No. 1, 105-111 (2008).N. Wang, L. Ye, F. F. Yan, R. Xu, Int. J. Pharm., 351, No. 1-2, 55-60 (2008).N. Wang, L. Ye, F. F. Yan, R. Xu, Int. J. Pharm., 351, No. 1-2, 55-60 (2008).G. Siligardi, R. Hussain, S. G. Patching, BBA Biomembranes, 1838, 34-42 (2014).G. Siligardi, R. Hussain, S. G. Patching, BBA Biomembranes, 1838, 34-42 (2014).S. Tabassum, W. M. Al-Asbahy, M. Afzal, F. Arjmand, J. Photochem. Photobiol. B, 114, 132-139 (2012).S. Tabassum, W. M. Al-Asbahy, M. Afzal, F. Arjmand, J. Photochem. Photobiol. B, 114, 132-139 (2012).N. Keswani, N. Kishore, J. Chem. Thermodyn., 43, 1406-1413 (2011).N. Keswani, N. Kishore, J. Chem. Thermodyn., 43, 1406-1413 (2011).X.Y. Yu, B. F. Jiang, Z. X. Liao, Y. Jiao, P. G. Yi, Spectrochim. Acta. A, 149, 116-121 (2015).X.Y. Yu, B. F. Jiang, Z. X. Liao, Y. Jiao, P. G. Yi, Spectrochim. Acta. A, 149, 116-121 (2015).

The authors declare that there are no conflicts of interest present.