References

zhps

Журнал прикладной спектроскопии

Zhurnal Prikladnoii Spektroskopii

0514-7506

B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Sciences

zhps-759

Research Article

Статьи

ОПРЕДЕЛЕНИЕ МЕТОДОМ КР-СПЕКТРОСКОПИИ СКОРОСТИ КАТАЛИЗИРУЕМЫХ α-ХИМОТРИПСИНОМ РЕАКЦИЙ ПРИ РАЗЛИЧНЫХ ТЕМПЕРАТУРАХ И pH

DETERMINATION OF RATES OF α-CHYMOTRYPSIN-CATALYZED REACTIONS АT DIFFERENT TEMPERATURES AND pH BY RAMAN SPECTROSCOPY

Балахнина

И. А.

Balakhnina

I. A.

Брандт

Н. Н.

Brandt

N. N.

119991, Москва

Moscow, 119991

Манькова

А. А.

Mankova

A. A.

119991, Москва

Moscow, 119991

Чикишев

А. Ю.

Chikishev

A. Yu.

119991, Москва

Moscow, 119991

Шпаченко

И. Г.

Shpachenko

I. G.

119991, Москва

Moscow, 119991

shpachenko@physics.msu.ru

Московский государственный университет имени М. В. ЛомоносоваLomonosov Moscow State University

2021

29012021

8811116

2021

Балахнина И.А., Брандт Н.Н., Манькова А.А., Чикишев А.Ю., Шпаченко И.Г.

Balakhnina I.A., Brandt N.N., Mankova A.A., Chikishev A.Y., Shpachenko I.G.

Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.

This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.

https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/759

Спектроскопия спонтанного комбинационного рассеяния используется для измерения скоростных характеристик ферментативной реакции. Проанализированы временные зависимости интегральных интенсивностей КР-линий в спектрах реакционных смесей. Определена скорость катализируемой α-химотрипсином реакции при разных температурах и pH.

Spontaneous Raman spectroscopy is used to determine rates of an enzymatic reaction. Time dependences of integral Raman intensities in the spectra of reaction mixtures are analyzed. The rates of α-chymotrypsin-catalyzed reaction are determined at different temperatures and pH values.

спектроскопия комбинационного рассеяния светаскорость ферментативной реакцииферментативная кинетикаактивность

Raman spectroscopyenzymatic reaction rateenzyme kineticsactivity

Работа выполнена с использованием оборудования, приобретенного за счет средств Программы развития Московского университета, а также при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (проекты № 18-32-00655 и № 20-02-00932).

References1

H. Bisswanger. Enzyme Kinetics: Principles and Methods, Germany, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co (2017)

H. Bisswanger. Perspectives in Science, 1 (2014) 41—55

D. L. Purich. Enzyme Kinetics: Catalysis & Control, Boston, Elsevier (2010)

H. U. Bergmeyer. Methods of Enzymatic Analysis, USA, Academic Press (1974)

J. Cielecka-Piontek. Appl. Spectrosc., 67, N 7 (2013) 703—708

F. Mirazizi, A. Bahrami, K. Haghbeen, H. Shahbani Zahiri, M. Bakavoli, R. L. Legge. J. Enzyme Inhib. Med. Chem., 31, N 6 (2016) 1162—1169

B. Tang, F. Han, L. Ma. Chin. J. Anal. Chem., 29, N 3 (2001) 347—354

U. Kettling, A. Koltermann, P. Schwille, M. Eigen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, N 4 (1998) 1416—1420

Y. C. Tsai, Z. Jin, K. A. Johnson. Anal. Biochem., 384, N 1 (2009) 136—144

E. Navarro-Perán, J. Cabezas-Herrera, A. N. P. Hiner, T. Sadunishvili, F. García-Cánovas, J. N. Rodríguez-López. Biochemistry, 44, N 20 (2005) 7512—7525

T. K. Harris, M. M. Keshwani. Guide to Protein Purification, Methods in Enzymology Eds. R. R. Burgess, M. P. Deutscher, 463, Academic Press, USA (2009) 57—71

C. Aguirre, I. Condado-Morales, L. F. Olguin, M. Costas. Anal. Biochem., 479, N 15 (2015) 18—27

M. Noda, Y. Matoba, T. Kumagai, M. Sugiyama. Biochem. J., 389 (2005) 491—496

F. Zsila. J. Phys. Chem. B, 117, N 37 (2013) 10798—10806

И. А. Балахнина, Н. Н. Брандт, А. А. Манькова, А. Ю. Чикишев, И. Г. Шпаченко. Журн. прикл. спектр., 84, № 4 (2017) 628—634 [I. A. Balakhnina, N. N. Brandt, A. A. Mankova, A. Yu. Chikishev, I. G. Shpachenko. J. Appl. Spectr., 84, N 4 (2017) 650—656]

И. Г. Шпаченко, Н. Н. Брандт, А. Ю. Чикишев. Вестн. МГУ. Физика. Астрономия, № 6 (2018) 67—73 [I. G. Shpachenko, N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev. Mosc. Univ. Phys. Bull., 73, N 6 (2018) 644—650]

N. Brun, I. Youssef, M.-C. Chevrel, D. Chapron, C. Schrauwen, S. Hoppe, P. Bourson, A. Durand. J. Raman Spectrosc., 44, N 6 (2013) 909—915

I. Csontos, H. Pataki, A. Farkas, H. Bata, B. Vajna, Z. K. Nagy, G. Keglevich, G. J. Marosi. Org. Process Res. Dev., 19, N 1 (2015) 189—195

D. Šahnić, E. Meštrović, T. Jednačak, I. Habinovec, J. Parlov Vuković, P. Novak. Org. Process Res. Dev., 20, N 12 (2016) 2092—2099

M. Assirelli, W. Xu, W. Chew. Org. Process Res. Dev., 15, N 3 (2011) 610—621

Y. Ou, R. E. Wilson, S. G. Weber. Annu. Rev. Anal. Chem., 11, N 1 (2018) 509—533

I. A. Balakhnina, N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, A. A. Mankova, I. G. Shpachenko. Vib. Spectrosc., 106 (2020) 103004

F. J. Kezdy, M. L. Bender. Biochemistry, 1, N 6 (1962) 1097—1106

M. L. Bender, F. J. Kezdy, F. C. Wedler. J. Chem. Educ., 44, N 2 (1967) 84—88

S. Z. Vatsadze, A. V. Medved’ko, S. A. Kurseev, O. I. Pokrovskiy, O. O. Parenago, M. O. Kostenko, I. V. Ananyev, K. A. Lyssenko, D. A. Lemenovsky, G. M. Kazankov, V. V. Lunin. Organometallics, 36 (2017) 3068—3075

S. Vatsadze, A. Medved'ko, G. Kazankov, S. Kurzeev. ChemSpider SyntheticPages, 705, http://cssp.chemspider.com

N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev. Laser. Phys., 12 (2002) 647—652

N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, A. I. Sotnikov, Yu. A. Savochkina, I. I. Agapov, A. G. Tonevitsky. J. Mol. Struct., 735-736 (2005) 293—298

N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, V. N. Kruzhilin. Vib. Spectrosc., 89 (2017) 75—80

N. N. Brandt, O. O. Brovko, A. Yu. Chikishev, O. D. Paraschuk. Appl. Spectrosc., 60 (2006) 288—293

H. J. Goren, M. Fridkin. Eur. J. Biochem., 41, N 2 (1974) 263—272

H. Gutfreund, J. M. Sturtevant. Biochem. J., 63, N 4 (1956) 656—661

K. K. Ghosh, S. K. Verma. Indian J. Biochem. Bio., 45, N 5 (2008) 350—353

P. A. Adams, E. R. Swart. Biochem. J., 161 (1977) 83—92

S. Verma. Indian J. Chem. A, 49 (2010) 1041—1046

M. L. Bender, G. R. Schonbaum, B. Zerner. J. Am. Chem. Soc., 84, N 13 (1962) 2562—2570

The authors declare that there are no conflicts of interest present.