zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Scienceszhps-780Research ArticleСтатьиСПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМА ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ НАНОЧАСТИЦ СЕРЕБРА С ТРИПСИНОМSPECTROSCOPIC ANALYSIS OF THE INTERACTION BETWEEN SILVER NANOPARTICLES AND TRYPSINLiuM.LiuMin

Нанкин 210094

Nanjing 210094

LiY.LiYi

Нанкин 210094

Nanjing 210094

LiL.LiLuo

Нанкин 210094

Nanjing 210094

SunX.SunXiuyun

Нанкин 210094

Nanjing 210094

LiJ.LiJiansheng

Нанкин 210094

Nanjing 210094

LuR.LuRui

Нанкин 210094

Nanjing 210094

rlu@njust.edu.cnШкола экологической и биологической инженерии Нанкинского университета науки и технологийJiangsu Key Laboratory of Chemical Pollution Control and Resources Reuse, School of Environmental and Biological Engineering at Nanjing University of Science and Technology202129012021881166(1)-166(13)Copyright © Liu M., Li Y., Li L., Sun X., Li J., Lu R., 20212021Liu M., Li Y., Li L., Sun X., Li J., Lu R.Liu M., Li Y., Li L., Sun X., Li J., Lu R.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/780

Исследовано взаимодействие НЧ серебра (НЧ Ag) с трипсином с применением спектров УФвидимого диапазона, флуоресценции и кругового дихроизма. Трипсин подвергается воздействию НЧ Ag различных размеров и концентраций. Интенсивность пиков поглощения трипсина в спектре УФ-видимой области пропорциональна концентрации и размеру НЧ Ag. Спектры кругового дихроизма свидетельствуют о влиянии НЧ Ag на вторичную структуру трипсина. Спектры флуоресценции показывают, что образование комплексов белок–наночастица изменяет химическое окружение или структуру белкового хромофора и тушит его флуоресценцию. Следовательно, степень связывания НЧ Ag с трипсином зависит как от концентрации, так и от размера НЧ и изменяет физикохимические свойства НЧ Ag, а также вторичную структуру трипсина. Относительно безопасности наноматериалов, для установления токсичности НЧ и руководства по их проектированию необходимо дополнительно изучать взаимодействие НЧ с белками.

The rapid development of nanoparticles (NPs) and their broad applications in medicine caused concerns about biological effects and biosafety. Here, the interaction of silver NPs (AgNPs) and trypsin is studied with ultraviolet-visible spectra, circular dichroism, and fluorescence spectra. Trypsin is exposed to various sizes and concentrations of AgNPs. The intensities of the trypsin ultraviolet-visible absorption peaks are proportional to the AgNP concentration and size. In the circular dichroism spectra, there was evidence that AgNPs affected the secondary structure of trypsin. Fluorescence spectra show that the formation of the protein-nanoparticle complexes alters the protein chromophore chemical environment or structure and quenches its fluorescence. Hence, the extent of AgNP binding of trypsin depends on both NP concentration and size, and changes the AgNPs physicochemical properties as well as the trypsin secondary structure. With regard to nanomaterial safety, the interaction of NPs with proteins must be explored further for establishing NP toxicity and design guidance.

наночастицы серебратрипсинмеханизм взаимодействияУФ-видимый диапазон спектракруговой дихроизмспектр флуоресценцииAg nanoparticlestrypsininteraction mechanismultraviolet-visiblecircular dichroismfluorescence spectraThe authors wish to thank the Natural Science Foundation of Jiangsu Province (BK20191294), the National Natural Science Foundation of China (21505074), and the Fundamental Research Funds for the Central Universities (30919011214) for partial support of this work.ReferencesG. Mustafa, S. Komatsu, Curr. Proteomics, 14, No. 1, 3–12 (2017).G. Mustafa, S. Komatsu, Curr. Proteomics, 14, No. 1, 3–12 (2017).Y. W. Wang, J. S. Kim, G. H. Kim, K. S. Kim, Appl. Phys. Lett., 88, 143106 (2006).Y. W. Wang, J. S. Kim, G. H. Kim, K. S. Kim, Appl. Phys. Lett., 88, 143106 (2006).J. Varalda, C. A. Dartora, A. J. A. de Oliveira, W. A. Ortiz, B. Vodungbo, M. Marangolo, F. Vidal, Y. Zheng, G. G. Cabrera, D. H. Mosca, Phys. Rev. B, 83, 045205 (2011).J. Varalda, C. A. Dartora, A. J. A. de Oliveira, W. A. Ortiz, B. Vodungbo, M. Marangolo, F. Vidal, Y. Zheng, G. G. Cabrera, D. H. Mosca, Phys. Rev. B, 83, 045205 (2011).Y. Z. Liu, Y. T. Hu, R. S. Chen, W. T. Zhan, H. W. Ni, P. M. Zhang, F. Liang, Curr. Nanosci., 12(999), 1–10 (2015).Y. Z. Liu, Y. T. Hu, R. S. Chen, W. T. Zhan, H. W. Ni, P. M. Zhang, F. Liang, Curr. Nanosci., 12(999), 1–10 (2015).D. Zhang, O. Neumann, H. Wang, V. M. Yuwono, A. Barhoumi, M. Perham, J. D. Hartgerink, P. Wittung-Stafshede, N. J. Halas, Nano Lett., 9, 666–671 (2009).D. Zhang, O. Neumann, H. Wang, V. M. Yuwono, A. Barhoumi, M. Perham, J. D. Hartgerink, P. Wittung-Stafshede, N. J. Halas, Nano Lett., 9, 666–671 (2009).I. Lynch, K. A. Dawson, Nano Today, 3, No. 1-2, 40 (2008).I. Lynch, K. A. Dawson, Nano Today, 3, No. 1-2, 40 (2008).C. Nilofer, A. Sukhwal, A. Mohanapriya, P. Kangueane, Bioinformation, 13, No. 6, 164–173 (2017).C. Nilofer, A. Sukhwal, A. Mohanapriya, P. Kangueane, Bioinformation, 13, No. 6, 164–173 (2017).W. He, H. J. Dou, L. Zhang, L. J. Wang, R. Y. Wang, J. B. Chang, Spectrochim. Acta A, 173, 188–195 (2017).W. He, H. J. Dou, L. Zhang, L. J. Wang, R. Y. Wang, J. B. Chang, Spectrochim. Acta A, 173, 188–195 (2017).S. T. Yang, Y. Liu, Y. W. Wang, A. N. Cao, Small, 9, No. 9-10, 1635–1653 (2013).S. T. Yang, Y. Liu, Y. W. Wang, A. N. Cao, Small, 9, No. 9-10, 1635–1653 (2013).X. R. Li, Y. H. Yan, X. D. Cheng, W. Guo, Y. R. Peng, Int. J. Biol. Macromol., 114, 836–843 (2018).X. R. Li, Y. H. Yan, X. D. Cheng, W. Guo, Y. R. Peng, Int. J. Biol. Macromol., 114, 836–843 (2018).R. Concalves, N. Mateus, I. Pianet, M. Laguerre, V. D. Freitas, Langmuir, 27, 13122–13129 (2011).R. Concalves, N. Mateus, I. Pianet, M. Laguerre, V. D. Freitas, Langmuir, 27, 13122–13129 (2011).L. Gombos, J. Kardos, A. Patthy, P. Medveczky, L. Szilágyi, A. Málnási-Csizmadia, L. Gráf, Biochemistry, 47, No. 6, 1675–1684 (2008).L. Gombos, J. Kardos, A. Patthy, P. Medveczky, L. Szilágyi, A. Málnási-Csizmadia, L. Gráf, Biochemistry, 47, No. 6, 1675–1684 (2008).Y. Wan, Z. R. Guo, X. L. Jiang, K. Fang, X. Lu, Y. Zhang, N. Gu, J. Colloid Interface Sci., 394, 263–268 (2013).Y. Wan, Z. R. Guo, X. L. Jiang, K. Fang, X. Lu, Y. Zhang, N. Gu, J. Colloid Interface Sci., 394, 263–268 (2013).W. R. Wang, R. R. Zhu, R. Xiao, H. Liu, S. L. Wang, Biol. Trace Elem. Res., 142, No. 3, 435–446 (2011).W. R. Wang, R. R. Zhu, R. Xiao, H. Liu, S. L. Wang, Biol. Trace Elem. Res., 142, No. 3, 435–446 (2011).P. D. Pino, B. Pelaz, Q. Zhang, P. Maffre, G. U. Nienhaus, W. J. Parak, Mater. Horiz., 1, 301 (2014).P. D. Pino, B. Pelaz, Q. Zhang, P. Maffre, G. U. Nienhaus, W. J. Parak, Mater. Horiz., 1, 301 (2014).S. S. Li, B. Q. Li, J. J. Liu, S. H. Lu, H. L. Zhai, Proteins, 86, 751–758 (2018).S. S. Li, B. Q. Li, J. J. Liu, S. H. Lu, H. L. Zhai, Proteins, 86, 751–758 (2018).S. Gautam, P. Dubey, M. N. Gupta, Colloids Surf. B, 102C, 879–883 (2012).S. Gautam, P. Dubey, M. N. Gupta, Colloids Surf. B, 102C, 879–883 (2012).A. Gebregeorgis, C. Bhan, O. Wilson, D. Raghavan, J. Colloid Interface Sci., 389, No. 1, 31–41 (2013).A. Gebregeorgis, C. Bhan, O. Wilson, D. Raghavan, J. Colloid Interface Sci., 389, No. 1, 31–41 (2013).S. Navea, R. Tauler, E. Goormaghtigh, A. D. Juan, Proteins: Struct., Funct., Bioinform., 63, 527–541 (2006).S. Navea, R. Tauler, E. Goormaghtigh, A. D. Juan, Proteins: Struct., Funct., Bioinform., 63, 527–541 (2006).N. J. Greenfield, Nat. Protoc., 1, No. 6, 2876–2890 (2007).N. J. Greenfield, Nat. Protoc., 1, No. 6, 2876–2890 (2007).L. Whitmore, B. A. Wallace, Biopolymers, 89, No. 5, 392–400 (2008).L. Whitmore, B. A. Wallace, Biopolymers, 89, No. 5, 392–400 (2008).L. N. Geng, X. Wang, N. Li, M. H. Xiang, K. Li, Colloids Surf. B, 34, No. 4, 231–238 (2004).L. N. Geng, X. Wang, N. Li, M. H. Xiang, K. Li, Colloids Surf. B, 34, No. 4, 231–238 (2004).V. M. Bolanos-Garcia, S. Ramos, R. Castillo, J. Xicohtencatl-Cortes, J. Mas-Oliva, J. Phys. Chem. B, 105, 5757 (2001).V. M. Bolanos-Garcia, S. Ramos, R. Castillo, J. Xicohtencatl-Cortes, J. Mas-Oliva, J. Phys. Chem. B, 105, 5757 (2001).J. Huang, Y. Z. Yuan, H. Liang, Sci. China, Ser. B, 46, 387 (2003).J. Huang, Y. Z. Yuan, H. Liang, Sci. China, Ser. B, 46, 387 (2003).P. M. Tessier, J. Jinkoji, Y. C. Cheng, J. L. Prentice, A. M. Lenhoff, J. Am. Chem. Soc., 130, 3106–3112 (2008).P. M. Tessier, J. Jinkoji, Y. C. Cheng, J. L. Prentice, A. M. Lenhoff, J. Am. Chem. Soc., 130, 3106–3112 (2008).M. Lv, E. G. Zhu, Y. Y. Su, Q. N. Li, W. X. Li, Y. Zhao, Q. Huang, Prep. Biochem. Biotechnol., 39, 429–438 (2009).M. Lv, E. G. Zhu, Y. Y. Su, Q. N. Li, W. X. Li, Y. Zhao, Q. Huang, Prep. Biochem. Biotechnol., 39, 429–438 (2009).C. Wang, Q. H. Wu, C. R. Li, Z. Wang, Anal. Sci., 23, No. 4, 429–433 (2007).C. Wang, Q. H. Wu, C. R. Li, Z. Wang, Anal. Sci., 23, No. 4, 429–433 (2007).Q. X. Mu, W. Liu, Y. H. Xing, H. Y. Zhou, Z. W. Li, Y. Zhang, L. H. Ji, F. Wang, Z. K. Si, B. Zhang, B. Yan, J. Phys. Chem. C, 112, 3300–3307 (2008).Q. X. Mu, W. Liu, Y. H. Xing, H. Y. Zhou, Z. W. Li, Y. Zhang, L. H. Ji, F. Wang, Z. K. Si, B. Zhang, B. Yan, J. Phys. Chem. C, 112, 3300–3307 (2008).X. Y. Xie, Z. W. Wang, X. M. Zhou, X. R. Wang, J. Hazard. Mater., 192, No. 3, 1291–1298 (2011).X. Y. Xie, Z. W. Wang, X. M. Zhou, X. R. Wang, J. Hazard. Mater., 192, No. 3, 1291–1298 (2011).K. Sirine, A. J. Merrell, B. D. Ray, H. I. Petrach, Biophys. J., 106, No. 2, 513a (2014).K. Sirine, A. J. Merrell, B. D. Ray, H. I. Petrach, Biophys. J., 106, No. 2, 513a (2014).L. Song, H. N. Wang, S. W. Wang, H. Zhang, H. L. Cong, P. Tien, J. Mater. Sci., 49, No. 7 (2014).L. Song, H. N. Wang, S. W. Wang, H. Zhang, H. L. Cong, P. Tien, J. Mater. Sci., 49, No. 7 (2014).H. Li, M. Wang, C. Z. Wang, W. Li, W. B. Qiang, H. Li, Anal. Chem., 85, No. 9 (2013).H. Li, M. Wang, C. Z. Wang, W. Li, W. B. Qiang, H. Li, Anal. Chem., 85, No. 9 (2013).S. H. D. Paoli, J. J. Park, C. W. Meuse, D. Pristinski, M. L. Becker, A. Karim, J. F. Douglas, ACS Nano, 4, No. 1, 365–379 (2009).S. H. D. Paoli, J. J. Park, C. W. Meuse, D. Pristinski, M. L. Becker, A. Karim, J. F. Douglas, ACS Nano, 4, No. 1, 365–379 (2009).T. B. Yuan, A. Weljie, H. J. Vogel, Biochemistry, 37, No. 9, 3187–3195 (1998).T. B. Yuan, A. Weljie, H. J. Vogel, Biochemistry, 37, No. 9, 3187–3195 (1998).Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, Q. H. Zhou, J. Mol. Struct., 886, No. 1-3, 77–84 (2008).Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, Q. H. Zhou, J. Mol. Struct., 886, No. 1-3, 77–84 (2008).W. Norde, Colloids Surf. B, 61, No. 1, 1–9 (2008).W. Norde, Colloids Surf. B, 61, No. 1, 1–9 (2008).P. K. Jain, W. Y. Huang, M. A. EI-Sayed, Nano Lett., 7, No. 7, 2080–2088 (2007).P. K. Jain, W. Y. Huang, M. A. EI-Sayed, Nano Lett., 7, No. 7, 2080–2088 (2007).Y. Ikeda, N. Taniguchi, T. Noguchi, J. Biol. Chem., 275, No. 13, 9150–9156 (2000).Y. Ikeda, N. Taniguchi, T. Noguchi, J. Biol. Chem., 275, No. 13, 9150–9156 (2000).K. A. Dill, Biochemistry, 29, No. 31, 7133–7155 (1990).K. A. Dill, Biochemistry, 29, No. 31, 7133–7155 (1990).

The authors declare that there are no conflicts of interest present.