zhpsЖурнал прикладной спектроскопииZhurnal Prikladnoii Spektroskopii0514-7506B. I. Stepanov Institute of Physics of the National Academy of Sciences10.47612/0514-7506-2021-88-6-942-947zhps-943Research ArticleСтатьиСравнительное исследование спектральных характеристик комплексов Hoechst 33258 и метиленового синего с бычьим сывороточным альбуминомComparative study of spectral characteristics of complexes of Hoechst 33258 and methylene blue with bovine serum albuminАнтонянА. П.AntonyanA. P.

Ереван

Yerevan

ПетросянН. Р.PetrosyanN. H.

Ереван

Yerevan

ВардеванянП. О.VardevanyanP. O.

Ереван

Yerevan

p.vardevanyan@ysu.amЕреванский государственный университетYerevan State University202129112021886942947Copyright © Антонян А.П., Петросян Н.Р., Вардеванян П.О., 20212021Антонян А.П., Петросян Н.Р., Вардеванян П.О.Antonyan A.P., Petrosyan N.H., Vardevanyan P.O.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://zhps.ejournal.by/jour/article/view/943

Проведено сравнительное исследование взаимодействия бисбензимидазольного соединения Hoechst 33258 и тиазинового красителя метиленового синего (МС) с бычьим сывороточным альбумином крови (БСА) спектроскопическими методами. Получены кривые денатурации, а также спектры поглощения и дифференциальные спектры поглощения комплексов протеин-лиганд. Показано, что температура денатурации комплексов БСА с Hoechst 33258 уменьшается с увеличением концентрационного соотношения лиганд/белок, в то время как в случае МС, наоборот, увеличивается. Выявлены изменения спектров и дифференциальных спектров поглощения комплексов обоих лигандов с БСА, обусловленные связыванием этих специфических лигандов с белком. Предполагается, что при взаимодействии Hoechst 33258 с БСА происходит некоторое разрыхление компактной структуры белка в результате частичной потери спиральности a-структур, в то время как в случае МС степень упакованности пространственной структуры белка увеличивается. 

The comparative study on interaction of bisbenzimidazole compound Hoechst 33258 and thiazine dye methylene blue (MB) with bovine serum albumin (BSA) was carried out by spectroscopic methods. Denaturation curves as well as absorption spectra and differential absorption spectra of protein-ligand complexes were obtained. Denaturation temperature of albumin complexes of BSA with Hoechst 33258 was shown to decrease with the growth of concentration ratio of ligand/protein, while for MB, vice versa, denaturation temperature increases. Changes in absorption spectra and differential absorption spectra of the complexes of ligands with albumin were revealed, which result from the binding of these DNA-specific ligands to protein. It is supposed that at the interaction of Hoechst 33258 with BSA some loosening of protein compact structure occurs due to the partial loss of helicity of a-structures, while for MB an increase of the protein compact structure takes place. 

бычий сывороточный альбуминHoechst 33258метиленовый синийкривая денатурацииспектр поглощениядифференциальный спектр поглощенияbovine serum albuminHoechst 33258methylene bluedenaturation curvesabsorption spectrumdifferential absorption spectrumИсследование выполнено при финансовой поддержке комитета по науке Республики Армения в рамках научного проекта № 21T-1F063.ReferencesV. D. Suryawanshi, L. S. Walekar, A. H. Gore, P. V. Anbhule, G. B. Kolekar. J. Pharm. Anal., 6, N 1 (2016) 56—63V. D. Suryawanshi, L. S. Walekar, A. H. Gore, P. V. Anbhule, G. B. Kolekar. J. Pharm. Anal., 6, N 1 (2016) 56—63P. B. Kandagal, S. Ashoka, J. Seetharamappa, S. M. T.Shaikh, Y. Jadegoud, O. B. Ijare. J. Pharm. Biomed. Anal., 41 (2006) 393—399P. B. Kandagal, S. Ashoka, J. Seetharamappa, S. M. T.Shaikh, Y. Jadegoud, O. B. Ijare. J. Pharm. Biomed. Anal., 41 (2006) 393—399X. Zhu, J. Sun, Y. Hu. Anal. Chim. Acta, 596 (2007) 298—302X. Zhu, J. Sun, Y. Hu. Anal. Chim. Acta, 596 (2007) 298—302V. D. Suryawanshi, P. V. Anbhule, A. H. Gore, S. Patil, G. Kolekar. Ind. Eng. Chem. Res., 51 (2012) 95—102V. D. Suryawanshi, P. V. Anbhule, A. H. Gore, S. Patil, G. Kolekar. Ind. Eng. Chem. Res., 51 (2012) 95—102X. M. He, D. C. Carter. Nature, 358 (1992) 209—215X. M. He, D. C. Carter. Nature, 358 (1992) 209—215U. S. Mote, S. L. Bhattar, S. R. Patil, G. B. Kolekar. Luminescence, 25 (2010) 1—8U. S. Mote, S. L. Bhattar, S. R. Patil, G. B. Kolekar. Luminescence, 25 (2010) 1—8Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, W. H. Tao, Z. H. Fei, Z. T. Liu. J. Pharm. Biomed. Anal., 43 (2007) 1869—1875Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, W. H. Tao, Z. H. Fei, Z. T. Liu. J. Pharm. Biomed. Anal., 43 (2007) 1869—1875V. Anbazhagan, R. Renganathan. J. Lumin., 128 (2008) 1454—1458V. Anbazhagan, R. Renganathan. J. Lumin., 128 (2008) 1454—1458Y. Moriyama, D. Ohta, K. Hachiya, Y. Mitsui, K. Takeda. J. Protein Chem., 15 (1996) 265—272Y. Moriyama, D. Ohta, K. Hachiya, Y. Mitsui, K. Takeda. J. Protein Chem., 15 (1996) 265—272G. J. Quinlan, G. S. Martin, T. W. Evans. Hepatology, 41, N 6 (2005) 1211—1219G. J. Quinlan, G. S. Martin, T. W. Evans. Hepatology, 41, N 6 (2005) 1211—1219G. Sudlow, D. J. Birkett, D. N. Wade. Mol. Pharmacol., 11, N 6 (1975) 824—832G. Sudlow, D. J. Birkett, D. N. Wade. Mol. Pharmacol., 11, N 6 (1975) 824—832U. Kragh-Hansen, V. T. Chuang, M. Otagiri. Biol. Pharm. Bull., 25, N 6 (2002) 695—704 [13] M. T. Larsen, M. Kuhlmann, M. L. Hvam, K. A. Howard. Mol. Cell. Therapies, 4 (2016) 1—8U. Kragh-Hansen, V. T. Chuang, M. Otagiri. Biol. Pharm. Bull., 25, N 6 (2002) 695—704 [13] M. T. Larsen, M. Kuhlmann, M. L. Hvam, K. A. Howard. Mol. Cell. Therapies, 4 (2016) 1—8D. E. Epps, Th. J. Raub, V. Caiolfa, A. Chiari, M. Zamai. J. Pharm. Pharmacol., 51 (1999) 41—48D. E. Epps, Th. J. Raub, V. Caiolfa, A. Chiari, M. Zamai. J. Pharm. Pharmacol., 51 (1999) 41—48B. Saha, S. Chowdhury, D. Sanyal, K. Chattopadhyay, G. S. Kumar. ACS Omega, 3, N 3 (2018) 2588—2601B. Saha, S. Chowdhury, D. Sanyal, K. Chattopadhyay, G. S. Kumar. ACS Omega, 3, N 3 (2018) 2588—2601H. Ojha, Bh. M. Murari, S. Anand, M. I. Hassan, F. A. N. K. Chaudhury. Chem. Pharm. Bull., 57, N 5 (2009) 481—486H. Ojha, Bh. M. Murari, S. Anand, M. I. Hassan, F. A. N. K. Chaudhury. Chem. Pharm. Bull., 57, N 5 (2009) 481—486D. Severino, H. C. Junqueira, M. Gugliotti, D. S. Gabrielli, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 77, N 5 (2003) 459—468D. Severino, H. C. Junqueira, M. Gugliotti, D. S. Gabrielli, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 77, N 5 (2003) 459—468D. Gabrielli, E. Belisle, D. Severino, A. J. Kowaltowski, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 79, N 3 (2004) 227—232D. Gabrielli, E. Belisle, D. Severino, A. J. Kowaltowski, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 79, N 3 (2004) 227—232J. P. Tardivo, A. D. Giglio, C. S. d. Oliveira, D. S. Gabrielli, H. C. Junqueira, D. B. Tada, D. Severino, R. d. F. t. Turchiello, M. S. Baptista. Photodiagn. Photodyn. Ther., 2, N 3 (2005) 175—191J. P. Tardivo, A. D. Giglio, C. S. d. Oliveira, D. S. Gabrielli, H. C. Junqueira, D. B. Tada, D. Severino, R. d. F. t. Turchiello, M. S. Baptista. Photodiagn. Photodyn. Ther., 2, N 3 (2005) 175—191Y. S. N. Day, D. G. Myszka. J. Pharm. Sci., 92, N 2 (2003) 333—343Y. S. N. Day, D. G. Myszka. J. Pharm. Sci., 92, N 2 (2003) 333—343Y. Li, Y. Zhang, Sh. Sun, A. Zhang, Y. Liu. Photochem. Photobiol. B: Biology, 128 (2013) 12—19Y. Li, Y. Zhang, Sh. Sun, A. Zhang, Y. Liu. Photochem. Photobiol. B: Biology, 128 (2013) 12—19R. Kakkar, Suruchi, R. Grover. J. Biomol. Struct. Dyn., 23 (2005) 37—47R. Kakkar, Suruchi, R. Grover. J. Biomol. Struct. Dyn., 23 (2005) 37—47P. O. Vardevanyan, A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, N. H. Petrosyan. J. Biomol. Struct. Dynam., Pub. Date: 17.03.21 (2021) 1—8, doi: 10.1080/07391102.2021.1902397P. O. Vardevanyan, A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, N. H. Petrosyan. J. Biomol. Struct. Dynam., Pub. Date: 17.03.21 (2021) 1—8, doi: 10.1080/07391102.2021.1902397P. O. Vardevanyan, A.P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, M. S. Mikaelyan. Biophys. Rev. Lett., 14, N 1 (2019) 17—25P. O. Vardevanyan, A.P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, M. S. Mikaelyan. Biophys. Rev. Lett., 14, N 1 (2019) 17—25P. O. Vardevanyan, M. S. Mikaelyan, N. H. Petrosyan. Proc. YSU, Chem. Biol., 54, N 3 (2020) 204—208P. O. Vardevanyan, M. S. Mikaelyan, N. H. Petrosyan. Proc. YSU, Chem. Biol., 54, N 3 (2020) 204—208Ч. Кантор, П. Шиммель. Биофизическая химия, в 3 т., пер. с англ. 2, Москва, Мир (1984)Ч. Кантор, П. Шиммель. Биофизическая химия, в 3 т., пер. с англ. 2, Москва, Мир (1984)П. О. Вардеванян, А. П. Антонян, М. А. Парсаданян, М. А. Шагинян, Л. А. Амбарцумян. Журн. прикл. спектр., 80, N 4 (2013) 610—614P. O. Vardevanyan, A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, L. A. Hambardzumyan. J. Appl. Spectr., 80 (2013) 595—599E. Alarcon, A. M. Edwards, A. Aspee, F. E. Moran, C. D. Borsarelli, E. A. Lissi, D. Gonzalez-Nilo, H. Pobleted, J. C. Scaianoe. Photochem. Photobiol. Sci., 9 (2010) 93—102E. Alarcon, A. M. Edwards, A. Aspee, F. E. Moran, C. D. Borsarelli, E. A. Lissi, D. Gonzalez-Nilo, H. Pobleted, J. C. Scaianoe. Photochem. Photobiol. Sci., 9 (2010) 93—102L. L. He, Y. X. Wang, X. X. Wu, X. P. Liu, X. Wang, B. Liub, X. Wang. Luminescence, 30 (2015) 1380—1388L. L. He, Y. X. Wang, X. X. Wu, X. P. Liu, X. Wang, B. Liub, X. Wang. Luminescence, 30 (2015) 1380—1388

The authors declare that there are no conflicts of interest present.