Сочетание спектроскопических методов и молекулярного докинга для оценки влияния антиконвульсанта окскарбазепина на конформацию сывороточного альбумина человека и его связывающие свойства

Взаимодействие окскарбазепина (OXZ) с сывороточным альбумином человека (САЧ) исследовано с помощью трехмерной флуоресценции, эмиссионной флуоресценции, УФ-видимой спектроскопии и молекулярного докинга. OXZ статически тушит флуоресценцию САЧ спонтанно и экзотермически. Анализ термодинамических параметров выявил участие водородных связей совместно с силами Ван-дер-Ваальса. Молекулярный докинг подтвердил, что OXZ связан с сайтом I САЧ. Сильная связь с OXZ (Kb » 10⁵ л/моль) уменьшает вторичные окружающие и конформационные структуры САЧ, что предполагает его развертывание.

1. A. B. Kobetz, A. S. Carrazana, J. Enrique, Clin. J. Pain, 20, 174–178 (2004).

2. G. Serdaroglu, S. Kurul, S. Tutuncuoglu, E. Dirik, B. Sarioglu, Pediatr. Neurol., 28, 37–41 (2003).

3. E. Şavka, O. Bolukbasib, A. Akyol, G. Karamana, J. Am. Acad. Dermatol., 45, 630–632 (2001).

4. M. C. Rouan, J. B. Lecaillon, J. Godbillon, E. Menard, T. Darragon, E. Meyer, O. Kourilsky, D. Hillion, J. C. Aldigier, P. Jungers, Eur. J. Clin. Pharmacol., 47, 161–167 (1994).

5. T. J. Peters, All About Albumin, Academic Press, London (1996).

6. O. J. M. Bos, M. J. E. Fischer, J. Wilting, L. H. M. Janssen, Biochem. Pharmacol., 38, 1979–1984 (1989).

7. D. Zhang, X. Zhang, Y. C. Liu, S. C. Huang, Y. Ouyang, Y. J. Hu, J. Mol. Liq., 258, 155–162 (2018).

8. N. Sudha, Y. Sameena, S. Chandrasekaran, I. Enoch, D. Premnath, Spectrosc. Lett., 48, 112–119 (2015).

9. M. Kumari, J. K. Maurya, M. Tasleem, P. Singh, R. Patel, J. Photochem. Photobiol. B Biol., 138, 27–35 (2014).

10. B. Ahmad, S. Parveen, R. H. Khan, Biomacromolecules, 7, 1350–1356 (2006).

11. Y. Moriyama, K. Takeda, Langmuir, 15, 2003–2008 (1999).

12. T. K. Maiti, K. S. Ghosh, J. Debnath, Int. J. Biol. Macromol., 38, 197–202 (2006).

13. S. R. Feroz, S. B. Mohamad, Z. S. D. Bakri, S. N. A. Malek, S. Tayyab, PLoS One, 8, e76067 (2013).

14. Z. Cheng, J. Luminescence, 132, 2719–2729 (2012).

15. S. Lehrer, Biochemistry, 10, 3254–3263 (1971).

16. C. D. Kanakis, P. A. Tarantilis, M. G. Polissiou, S. Diamantoglou, H. A. Tajmir-Riahi, J. Mol. Struct., 798, 69–74 (2006).

17. S. N. Timasheff, In: Proteins of Biological Fluids, Ed. H. Peeters, Pergamon Press, Oxford (1972).

18. G. M. Morris, R. Huey, W. Lindstorm, M. F. Sanner, R. K. Belew, D. S. Goodsell, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 30, 2785–2791 (2009).

19. B. K. Paul, A. Samanta, N. Guchhait, J. Phys. Chem. B, 114, 6183–6196 (2010).

20. S. Y. Huang, S. Z. Grinter, X. Zou, Phys. Chem. Chem. Phys., 12, 12899–12908 (2010).