ДИНАМИКА ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ N-ТЕРМИНАЛЬНЫХ ОСТАТКОВ ТРИПТОФАНА-X В ПОЛИПЕПТИДЕ: ВЛИЯНИЕ pH

Исследовано влияние второй аминокислоты на зависимость от pH генетически закодированных pH индикаторов. Чтобы избежать самотушения, второй Trp заменен на Ala и Glu. По сравнению с ранее известным Trp-Trp-Ala-Ser (WWAS) два новых тетрапептида Trp-Ala-Ala-Ser (WAAS) и Trp-Glu-Ala-Ser (WEAS) имеют более высокие квантовые выходы флуоресценции, более длительные времена жизни флуоресценции и более чувствительную реакцию на рН. В качестве новых генетически кодированных индикаторов рН N-концевые Trp-Ala и Trp-Glu могут быть соединены с белками для мониторинга значений рН окружающей среды при исследовании функциональных белков.

флуоресцентный датчик, генетически закодированный индикатор pH, Trp-Ala-Ala-Ser, Trp-Glu-Ala-Ser, Trp-Trp-Ala-Ser, fluorescent sensor, genetically encoded pH indicator, Trp-Ala-Ala-Ser, Trp-Glu-Ala-Ser, Trp-Trp-Ala-Ser

1. S. Ohkuma, B. Poole, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 75, 3327 (1978).

2. Atsushi Abiko, Satoru Masamune, Tetrahedron Lett., 37, 1081 (1996).

3. M. Schindler, S. Grabski, E. Hoff, S. M. Simon, Biochemistry, 35, 2811 (1996).

4. C. Balut, M. van de Ven, S. Despa, I. Lambrichts, M. Ameloot, P. Steels, I. Smets, Kidney Int., 73, 226 (2008).

5. J. Llopis, J. M. McCaffery, A. Miyawaki, M. G. Farquhar, R. Y. Tsien, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 6803 (1998).

6. D. Perez-Sala, D. Collado-Escobar, F. Mollinedo, J. Biol. Chem., 270, 6235 (1995).

7. Adiba Ishaque, Mohamed Al-Rubeai, J. Immunol. Methods, 221, 43 (1998).

8. M. Miksa, H. Kornura, R. Q. Wu, K. G. Shah, P. Wang, J. Immunol. Methods, 342, 71 (2009).

9. S. Simon, D. Roy, M. Schindler, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91, 1128 (1994).

10. R. A. Gottlieb, J. Nordberg, E. Skowronski, B. M. Babior, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 654 (1996).

11. M. Lakadamyali, M. J. Rust, H. P. Babcock, X. Zhuang, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 9280 (2003).

12. E. J. Adie, S. Kalinka, L. Smith, M. J. Francis, A. Marenghi, M. E. Cooper, M. Briggs, N. P. Michael, G. Milligan, S. Game, Biotechniques, 33, 1152 (2002).

13. Min Hee Lee, Ji Hye Han, Jae Hong Lee, Nayoung Park, Rajesh Kumar, Chulhun Kang, Jong Seung Kim, Angew. Chem. Int. Ed., 52, 6206 (2013).

14. Rui Wang, Chunwei Yu, Fabiao Yu, Lingxin Chen, Chunwei Yu, TrAC Trend. Anal. Chem., 29, 1004 (2010).

15. F. Qu, N. B. Li, H. Q. Luo, Langmuir, 29, 1199 (2013).

16. Xiaoqing Liao, Ruiyi Li, Xiaohuan Long, Zaijun Li, RSC Adv., 5, 48835 (2015).

17. Yanling Feng, Yufei Liu, Chen Su, Xinghu Ji, Zhike He, Sensor. Actuat. B: Chem., 203, 795 (2014).

18. Ranieri Bizzarri, Michela Serresi, Stefano Luin, Fabio Beltram, Anal. Bioanal. Chem., 393, 1107 (2009).

19. W. B. De Lauder, P. Wahl, Biochemistry, 9, 2750 (1970).

20. David M. Jameson, Gregorio Weber, J. Phys. Chem., 85, 953 (1981).

21. L. Li, H. Yi, M. F. Chang, X. D. Cao, Z. N. Zhou, C. F. Qin, S. J. Zhang, H. F. Pan, Y. Chen, J. H. Xu, Sci. Bull., 60, 2129 (2015).

22. Menghui Jia, Hua Yi, Mengfang Chang, Xiaodan Cao, Lei Li, Zhongneng Zhou, Haifeng Pan, Yan Chen, Sanjun Zhang, Jianhua Xu, J. Photochem. Photobiol. B: Biology, 149, 243 (2015).

23. J. H. Xu, J. R. Knutson, J. Phys. Chem. B, 113, 12084 (2009).

24. Peter Wiget, Pier Luigi Luisi, Biopolymers, 17, 167 (1978).

25. R. F. Chen, J. R. Knutson, H. Ziffer, D. Porter, Biochemistry, 30, 5184 (1991).

26. R. F. Chen, Anal. Lett., 1, 35 (1967).

27. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd ed., Springer, New York (2006).