МОЛЕКУЛЯРНО-СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ЭФФЕКТИВНЫХ КОМПОНЕНТОВ Angelicasinensis С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ: СРАВНЕНИЕ ХАРАКТЕРИСТИК СВЯЗЫВАНИЯ И ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ

Методами синхронной и трехмерной флуоресцентной спектроскопии проведено систематическое исследование взаимодействия биоэффективных компонентов корня дудника китайского (Angelica sinensis) - органических кислот и фталидов - с бычьим сывороточным альбумином в физиологических условиях с использованием органических кислот (феруловой и анисовой) и двух фталидов (сенкюнолида I и бутилиденфталида). Измерены константы тушения Штерна-Фольмера и константы связывания, а также соответствующие термодинамические параметры и числа связывания. Полученные результаты свидетельствуют о том, что некоторые компоненты дудника китайского поглощаются и переносятся в кровь.

Angelica sinensis (дудник китайский), флуоресценция, бычий сывороточный альбумин, феруловая кислота, бутилиденфталид, сенкюнолид I, Angelica sinensis, fluorescence, bovine serum albumin, ferulic acid, butylidenephthalide, senkyunolide I

1. L. Z. Yi, Y. Z. Liang, H. Wu, D. L. Yuan, J. Chromatogr. A, 1216, 1991 (2009).

2. S. Y. Ou, K. C. Kwok, J. Sci. Food Agric., 84, 1261 (2004).

3. T. T. X. Dong, K. J. Zhao, Q. T. Gao, Z. N. Ji, T. T. Zhu, J. Li, R. Duan, A. W. H. Cheung, K. W. K. Tsim, J. Agric. Food. Chem., 54, 2767 (2006).

4. D. H. F. Mak, P. Y. Chiu, T. T. X. Dong, K. W. K. Tsim, K. M. Ko, Phytother. Res., 20, 561 (2006).

5. J. J. Beck, S. C. Chou, J. Nat. Prod., 70, 891 (2007).

6. Z. B. Dong, S. P. Li, A. Hong, Q. Zhu, J. Pharm. Biomed. Anal., 38, 664 (2005).

7. Y. L. Wang, Y. Z. Liang, B. M. Chen, Y. K. He, B. Y. Li, Q. N. Hu, Anal. Bioanal. Chem., 383, 247 (2005).

8. D. E. T. Golan, E. J. Armstrong, Principles of Pharmacology: the Pathophysiologic Basis of Drug Therapy, Lippincott Williams & Wilkins (2011) 33.

9. F. Moreno, M. Cortijo, J. Gonzalez-Jimenez, Photochem. Photobiol., 70, 695 (1999).

10. A. Papadopoulou, R. J. Green, R. A. Frazier, J. Agric. Food. Chem., 53, 158 (2005).

11. M. Homma, K. Oka, T. Yamada, T. Niitsuma, H. Ihto, N. Takahashi, Anal. Biochem., 202, 179 (1992).

12. M. E. Georgiou, C. A. Georgiou, M. A. Koupparis, Anal. Chem., 71, 2541 (1999).

13. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, Springer, 278-289 (2006).

14. K. A. Connors, Binding Constants: the Measurement of Molecular Complex Stability, Wiley, New York 31-75 (1987).

15. A. S. Ladokhin, Fluorescence Spectroscopy in Peptide and Protein Analysis, Wiley, New York (2006).

16. U. Kragh-Hansen, Pharmacol. Rev., 33, 17 (1981).

17. N. Tayeh, T. Rungassamy, J. R. Albani, J. Pharm. Biomed. Anal., 50, 107 (2009).

18. A. Sulkowska, J. Mol. Struct., 614, 227 (2002).

19. X. L. Jin, X. Wei, F. M. Qi, S. S. Yu, B. Zhou, S. Bai, Org. Biomol. Chem., 10, 3424 (2012).

20. T. Peters, Adv. Protein Chem., 37, 161 (1985).

21. M. S. Zaroog, S. Tayyab, Process Biochem., 47, 775 (2012).

22. S. R. Feroz, S. B. Mohamad, N. Bujang, S. N. A. Malek, S. Tayyab, J. Agric. Food. Chem., 60, 5899 (2012).

23. Y. Q. Wang, B. P. Tang, H. M. Zhang, Q. H. Zhou, G. C. Zhang, J. Photochem. Photobiol. B: Biol., 94, 183 (2009).