Конкурентное действие хлорофиллина на связывание лигандов с ДНК

Методом спектрофотометрии изучено влияние хлорофиллина на связывание профлавина, доксорубицина, бромистого этидия и берберина с ДНК. Для анализа данных титрования использован метод разрешения многомерных кривых с помощью чередующихся наименьших квадратов (MCR-ALS). Получены спектры всех поглощающих частиц в исследуемых системах и их вклады в общий экспериментальный спектр. Показано, что хлорофиллин образует комплексы со всеми рассмотренными лигандами. Получены равновесные параметры комплексообразования лигандов с хлорофиллином и с ДНК в двойных (лиганд—хлорофиллин и лиганд—ДНК) и тройных (лиганд—хлорофиллин—ДНК) системах. Обнаружено, что в присутствии хлорофиллина количество связанного с ДНК лиганда уменьшается. Поскольку рассчитанные константы взаимодействия лиганда с ДНК и с хлорофиллином близки, основной причиной данного эффекта является гетероассоциация. Для проверки существования других механизмов конкурентного действия хлорофиллина проведено сравнение теоретических изотерм связывания лигандов с ДНК в тройных системах с соответствующими изотермами, полученными непосредственно из данных разложения. Показано, что для описания экспериментальных изотерм достаточно учесть только гетероассоциацию лигандов с хлорофиллином (интерцепторный механизм). Протекторных свойств хлорофиллин в изученных тройных системах не проявляет, следовательно, хлорофиллин не взаимодействует с ДНК.

1. C. Galasso, A. Gentile, I. Orefice, A. Ianora, A. Bruno, D. M. Noonan, C. Sansone, A. Albini, C. Brunet. Nutrients, 11, N 6 (2019) 1226

2. E. Wang, M. S. Braun, M. Wink. Molecules, 24, N 16 (2019) 2968

3. D. K. Deda, B. A. Iglesias, E. Alves, K. Araki, C. R. S. Garcia. Molecules, 25, N 9 (2020) 2080

4. Chlorophylls and Bacteriochlorophylls. Biochemistry, Biophysics, Functions and Applications, Eds. B. Grimm, R. J. Porra, W. Rudiger, H. Scheer, Dordrecht, Springer (2006) 603

5. K. Solymosi, B. Mysliwa-Kurdziel. Mini-Rev. Med. Chem., 17, N 13 (2017) 1194—1222

6. S. Arimoto-Kobayashi, N. Harada, R. Tokunaga, J. Odo, H. Hayatsu. Mutat. Res., 381, N 2 (1997) 243—249

7. H. Hayatsu, C. Sugiyama, S. Arimoto-Kobayashi, T. Negishi. Cancer Lett., 143, N 2 (1999) 185—187

8. S. Arimoto, S. Fukuoka, C. Itome, H. Nakano, H. Rai, H. Hayatsu. Mutat. Res., 287, N 2 (1993) 93—305

9. S. Nagini, F. Palitti, A. T. Natarajan. Nutr. Cancer, 67, N 2 (2015) 203—211

10. M. Pietrzak, Z. Wieczorek, J. Wieczorek, Z. Darzynkiewicz. Biophys. Chem., 123 (2006) 11—19

11. M. Pietrzak, Z. Wieczorek, A. Stachelska, Z. Darzynkiewicz. Biophys. Chem., 104, N 1 (2003) 305—313

12. M. Pietrzak, H. D. Halicka, Z. Wieczorek, J. Wieczorek, Z. Darzynkiewicz. Biophys. Chem., 135, (2008) 69—75

13. J. Hernaez, M. Xu, R. Dashwood. Environ. Mol. Mutagen., 30, N 4 (1997) 468—474

14. C. E. Schwab, W. W. Huber, W. Parzefall, G. Hietsch, F. Kassie, R. Schulte-Hermann, S. Knasmuller. Crit. Rev. Toxicol., 30, N 1 (2000) 1—69

15. P. A. Egner, A. Munoz, T. W. Kensler. Mutat. Res., 523-524 (2003) 209—216

16. A. S. Buchelnikov, A. A. Hernandez Santiago, M. Gonzalez Flores, R. Vazquez Ramirez, D. B. Davies, M. P. Evstigneev. Eur. Biophys. J., 41 (2012) 273—283

17. J. F. Neault, H. A. Tajmir-Riahi. Biophys. J., 76 (1999) 2177—2182

18. A. A. Herus, N. A. Gladkovskaya, E. G. Bereznyak, E. V. Dukhopelnikov. Biophys. Bull., 36, N 2 (2016) 43—50

19. M. Deiana, K. Matczyszyn, J. Massin, J. Olesiak-Banska, C. Andraud, M. Samoc. PLoS One, 10, N 7 (2015) e0133814

20. E. Dukhopelnykov, E. Bereznyak, N. Gladkovskaya, A. Skuratovska, D. Krivonos. Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 247 (2021) 119114

21. M. Mirzaei, M. Khayat, A. Saeidi. Sci. Iran., 19, N 3 (2012) 561—564

22. J. Ghasemi, Sh. Ahmadi, A. I. Ahmad, S. Ghobadi. Appl. Biochem. Biotechnol., 149, N 1 (2008) 9—22

23. Y. Ni, Y. Wang, S. Kokot. Electroanalysis, 22, N 19 (2010) 2216—2224

24. M. Tao, G. Zhang, Ch. Xiong, J. Pan. New J. Chem., 39, N 5 (2015) 3665—3674

25. K. H. Esbensen, D. Guyot, F. Westad, L. P. Houmoller. Multivariate Data Analysis. In Practice: an Introduction to Multivariate Data Analysis and Experimental Design, Oslo, CAMO (2002) 598

26. F. Barcelo, D. Capo, J. Portugal. Nucl. Acids Res., 30, N 20 (2002) 4567—4573

27. M. Dourlent, C. Helene. Eur. J. Biochem., 23, N 1 (1971) 86—95

28. D. Bhowmik, S. Das, M. Hossain, L. Haq, G. S. Kumar. PLoS One, 7, N 5 (2012) e37939

29. M. Airoldi, G. Barone, G. Gennaro, A. M. Giuliani, M. Giustini. Biochemistry, 53, N 13 (2014) 2197—2207

30. S. A. Winkle, L. S. Rosenberg, T. R. Krugh. Nucl. Acids Res., 10, N 24 (1982) 8211—8223

31. C. R. Cantor, P. R. Schimmel. Biophysical Chemistry: Part III: The Behavior of Biological Macromolecules, San Francisco, W. H. Freeman (1980) 597

32. J. D. McGhee, P. H. von Hippel. J. Mol. Biol., 86, N 2 (1974) 469—489

33. V. G. Gumenyuk, N. V. Bashmakova, S. Yu. Kutovyy, V. M. Yashchuk, L. A. Zaika. Ukr. J. Phys., 56, N 2 (2011) 524—533

34. X. L. Li, Y. J. Hu, H. Wang, B. Q. Yu, H. L. Yue. Biomacromolecules, 13, N 3 (2012) 873—880

35. W. Muller, D. M. Crothers. Eur. J. Biochem., 54, N 1 (1975) 267—277

36. L. A. Tavadyan, S. H. Minasyan, G. H. Kocharyan, A. P. Antonyan, V. G. Sahakyan, M. A. Parsadanyan, P. O. Vardevanyan. Biophys. Rev. Lett., 12, N 3 (2017) 1—11