Влияние pН на спектрально-люминесцентные характеристики “мягкой” белковой короны наночастиц серебра

Исследованы спектрально-флуоресцентные характеристики молекул бычьего сывороточного альбумина (БСА) в “мягкой” короне наночастиц серебра (Ag-НЧ) при различных значениях рН. Установлено формирование комплексов БСА + Ag-НЧ. Определены константы связи комплекса (Kas) и биомолекулярные константы скорости тушения флуоресценции БСА (K_q) для различных рН. Зависимости K_as и K_q от рН являются немонотонными с максимумами при рН 6.0. Количество сайтов связывания (коэффициент Хилла n) и толщина мягкой короны БСА (Dd) также максимальны при рН 6.0. При больших и меньших рН (относительно рН 6.0) эти параметры уменьшаются. Вариация параметров взаимодействия БСА и Ag-НЧ обусловлена изменением конформационных модификаций белка (содержания a-спирали) и микроокружения Tyr- и Trp-остатков белка в мягкой короне (гидрофобности белка).

1. L. Xu, Y. Wang, J. Huang, C. Chen, Z. Wang, H. Xie. Theranostics, 10, N 20 (2020) 8996—9031

2. R. Salomoni, P. Léo, A. Montemor, B. Rinaldi, M. Rodrigues. Nanotechnol. Sci. Appl., N 10 (2017) 115—121

3. S. Saad. Biomedicine, 41, N 2 (2021) 458—464

4. J. Shi, P. W. Kantoff, R. Wooster, O. C. Farokhzad. Nat. Rev. Cancer, 17 (2017) 20—37

5. R. Machado, A. Pironi, R. Alves, A. Dragalzew, I. Dalberto, M. Chorilli. Curr. Med. Chem., 26 (2019) 2108—2146

6. E. Marsich, F. Bellomo, G. Turco, A. Travan, I. Donati, S. Paoletti. J. Mater. Sci. Mater. Med., 24, (2013) 1799—1807

7. I. Lynch, K. A. Dawson. Nano Today, 3, N 40 (2008) 1—2

8. N. Singh, C. Marets, J. Boudon, N. Millot, L. Saviot, L. Maurizi. Nanoscale Adv., 3 (2021) 1209—1229

9. R. Li, Z. W. Wu, Y. Wang, L. Ding, Y. Wang. Biotechnol. Rep., 9 (2016) 46—52

10. E. S.Gorodnichev, A. A. Kuleshova, O. I. Volkova, A. M. Saletsky. Laser Phys., 31, N 6 (2021) 065601

11. P. Bélteky, A. Rónavári, N. Igaz, B. Szerencsés, I. Y. Tóth, I. Pfeiffer, M. Kiricsi, Z. Kónya. Int. J. Nanomed., 14 (2019) 667—687

12. I. M. Vlasova, A. M. Saletsky. J. Mol. Struct., 936 (2009) 220—227

13. I. M. Vlasova, A. A. Vlasov, A. M. Saletsky. J. Mol. Struct., 984 (2010) 332—338

14. I. M. Vlasova, E. M. Bukharova, A. A. Kuleshova, A. M. Saletsky. Curr. Appl. Phys., 11 (2011)

15. —1132

16. J. Mariam, P. M. Dongre, D. C. Kothari. J. Fluoresc., 21 (2011) 2193—2199

17. M. Liu, Y. Li, L. Li, X. Sun, J. Li, R. Lu. Журн. прикл. спектр., 88, № 1 (2021) 166 [M. Liu, Y. Li, L. Li, X. Sun, J. Li, R. Lu. J. Appl. Specrt., 88 (2021) 153—165]

18. G. Wang, Y. Lu, H. Hou, Y. Liu. RSC Adv., 7 (2017) 9393—9401

19. M. Waghmare, B. Khade, P. Chaudhari, P. Dongre. J. Nanopart. Res., 20, N 7 (2018) 1—21

20. G. J. Quinlan, G. S. Martin, T. W. Evans. Hepatology, 41 (2005) 1211—1219

21. P. Watson, A. T. Jones, D. J. Stephens. Adv. Drug Deliv. Rev., 57 (2005) 43—61

22. G. K. Vertelov, Y. A. Krutyakov, O. V. Efremenkova, A. Yu. Olenin, G. V. Lisichkin. Nanotechnology, 19, N 35 (2008) 355707

23. J. F. Foster. In: Some Aspects of the Structure and Conformational Properties of Serum Albumin, in Albumin Structure, Functions and Uses, Eds. V. M. Rosenoer, M. Oratz, M. A. Rothschild, Oxford, Pergamon Press (1977) 53—84

24. Z. Chi, B. Hong, X. Ren, K. Cheng, Y. Lu, X. Liu. Spectrosc. Lett., 51, N 6 (2018) 279—286

25. W. Misiuk, M. Jozefowicz. J. Mol. Liquids, 202 (2015) 101—106

26. A. Varlan, M. Hillebrand. Molecules, 15, N 6 (2010) 3905—3919

27. F. Ma, C. Sun, W. Zhou, C. Xu, J. Zhou, G. Wang, X. D. Yang. Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectr., 97, N 6 (2012) 885—891

28. G. Sudlow, D. J. Birkett, D. N. Wade. Mol. Pharmacol., 11 (1975) 824—832

29. A. Sulkowska. J. Mol. Struct., 614 (2002) 227—232

30. X. Feng, Z. Lin, L. Yang, C. Wang, C. Bai. Talanta, 47, N 5 (1998) 1223—1229

31. И. М. Власова, А. А. Власов, А. А. Кулешова, Ю. А. Гордеева, А. М. Салецкий. Журн. физ. химии, 94, № 1 (2020) 114—120

32. S. Naveenraj, S. Anandan. J. Photochem. Photobiol. C: Photochem. Rev., 14 (2013) 53—71