Обнаружение β-лактамных антибиотиков на основе конъюгированных антител с наностержнями золота с помощью спектрометра локализованного поверхностного плазмонного резонанса
Аннотация
Для определения β-лактамных антибиотиков (ампициллинa, амоксициллинa, пенициллинa G, оксациллинa и карбенициллинa) использованы конъюгированные антитела с наностержнями золота (AuNR). Методы XRD, ATR-FTIR-спектроскопии, TEM и DLS применялись для обнаружения кристалличности, идентификации функциональных групп, участвующих в синтезе AuNR, и для измерения размера AuNR соответственно. Значения pH 9 и концентрации 9.6 мкг антител 1 мл раствора поли(4-стиролсульфоновой кислоты (PSS), модифицированного AuNR, выбраны как лучшие значения pH и концентрации антител для конъюгации с AuNR, модифицированными PSS. Максимумы lmax AuNR, модифицированных PSS, конъюгации антител с AuNR, модифицированных PSS, и обнаружения антибиотиков (от 1 нМ до 1 мМ) с AuNR-PAb, модифицированными PSS, зарегистрированы с помощью микрообъемного спектрофотометра. Результаты показывают, что длина волны поглощения локализованного поверхностного плазмонного резонанса для AuNR, модифицированных PSS, смещена в красную область из-за увеличения концентрации β-лактамных антибиотиков. С увеличением концентрации ампициллина, пенициллина G и карбенициллина положение максимума изменяется и после насыщения антибиотиком кривая выходит на плато, т. е. антитело имеет аналогичное поведение при обнаружении этих антибиотиков. Для амоксициллина концентрация насыщения намного выше, т. е. антитело более специфично для его обнаружения. В случае оксациллина насыщение происходит быстро, демонстрируя чрезвычайно низкую способность антител к обнаружению этого антибиотика. Показано, что антитела чувствительны к концентрации 1 нМ пяти изученных β-лактамных антибиотиков.
Ключевые слова
Об авторах
М. AghamirzaeiИран
Тебриз
Фардис, Альборз, Карадж
M. S. Khiabani
Иран
Тебриз
H. Hamishehkar
Иран
Тебриз
R. R. Mokarram
Иран
Тебриз
M. Amjadi
Иран
Тебриз
Список литературы
1. V. Tamošiūnas, A. Padarauskas, Chromatographia, 67, 783–788 (2008), https://doi.org/10.1365/s10337-008-0579-5.
2. T. Śniegocki, A. Posyniak, J. Żmudzki, Bull. Vet. Inst. Pulawy., 51, 59–64 (2007).
3. W. B. Shim, J. S. Kim, M. G. Kim, D. H. Chung, J. Food Sci., 78, 1575–1581 (2013).
4. N. V. Gasilova, S. A. Eremin, J. Anal. Chem., 65, 255–259 (2010), https://doi.org/10.1134/s1061934810030081.
5. F. Conzuelo, M. Gamella, S. Campuzano, D. G. Pinacho, A. J. Reviejo, M. P. Marco, J. M. Pingarrón, Biosens. Bioelectron., 36, 81–88 (2012), https://doi.org/10.1016/j.bios.2012.03.044.
6. E. Kazemi, S. Dadfarnia, A. Mohammad, H. Shabani, M. R. Fattahi, J. Khodaveisi, Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 187, 30–35 (2017), https://doi.org/10.1016/j.saa.2017.06.023.
7. N. Bi, M. Hu, H. Zhu, H. Qi, Y. Tian, H. Zhang, Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 107, 24–30 (2013), https://doi.org/10.1016/j.saa.2013.01.014.
8. M. Aghamirzaei, M. Sowti Khiabani, H. Hamishehkar, R. Rezaei Mokaram, M. Amjadi, J. Appl. Spectrosc., 88, 174–184 (2021).
9. P. Cyganowski, D. Jermakowicz-bartkowiak, P. Jamroz, P. Pohl, A. Dzimitrowicz, Coll. Surfase A, 582, 123886 (2019), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2019.123886.
10. K. Hamaguchi, H. Kawasaki, R. Arakawa, Coll. Surfase A: Physicochem. Eng. Aspects, 367, 167–173 (2010), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2010.07.006.
11. Y. Huang, K. Ma, K. Kang, M. Zhao, Z. Zhang, Y. Liu, Coll. Surfaces A: Physicochem. Eng. Aspects, 421, 101–108 (2013), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2012.12.050.
12. X. Li, L. Jiang, Q. Zhan, J. Qian, S. He, Colloids Surf. A: Physicochem. Eng. Aspects, 332, 172–179 (2009), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2008.09.009.
13. S. Golmohammadi, M. Etemadi, J. Appl. Spectrosc., 86, 925 (2019), https://doi.org/10.1007/s10812-019-00917-y.
14. C. Karami, A. Alizadeh, M. A. Taher, Z. Hamidi, B. Bahrami, J. Appl. Spectrosc., 83, 687–693 (2016), https://doi.org/10.1007/s10812-016-0349-3.
15. G.P. Sahoo, H. Bar, D.K. Bhui, P. Sarkar, S. Samanta, S. Pyne, S. Ash, A. Misra, Coll. Surfase A: Physicochem. Eng. Aspects, 375, 30–34 (2011), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2010.11.033.
16. M. Singh, I. Sinha, A. K. Singh, R. K. Mandal, Coll. Surfase A: Physicochem. Eng. Aspects, 384, 668–674 (2011), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2011.05.037.
17. P. Vaccarello, L. Tran, J. Meinen, C. Kwon, Y. Abate, Y. Shon, Coll. Surfase A: Physicochem. Eng. Aspects, 402, 146–151 (2012), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2012.03.041.
18. Y. Yang, Q. Cui, Q. Cao, L. Li, Coll. Surfase A: Physicochem. Eng. Aspects, 503, 28–33 (2016), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2016.05.026.
19. J. Ye, K. Bonroy, F. Frederix, J. D. Haen, G. Maes, G. Borghs, Coll. Surfase A: Physicochem. Eng. Aspects, 321, 313–317 (2008), https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2008.01.028.
20. K. S. McKeating, M. Couture, M. P. Dinel, S. Garneau-Tsodikova, J. F. Masson, Analyst, 141, 5120–5126 (2016), https://doi.org/10.1039/c6an00540c.
21. L. Chen, Z. Wang, M. Ferreri, J. Su, B. Han, J. Agric. Food Chem., 57, 4674–4679 (2009). https://doi.org/10.1021/jf900433d.
22. A. Singh, M. Sharma, A. Batra, J. Optoelectron. Biomed. Mater, 5, 27–32 (2013).
23. C. George, I. Sergiel, A. Dzimitrowicz, P. Jamro, T. Kozlecki, P. Pohl, Arab. J. Chem., 12, No. 8 (2016), https://doi.org/10.1016/j.arabjc.2016.04.004.
24. J. Huang, Q. Li, D. Sun, Y. Lu, Y. Su, X. Yang, H. Wang, Y. Wang, W. Shao, N. He, J. Hong, C. Chen, Nanotechnology, 80, 285–290 (2007), https://doi.org/10.1088/0957-4484/18/10/105104.
25. J. M. B. Res, G. Oza, S. Pandey, A. Gupta, R. Kesarkar, M. Sharon, W. Ambernath, J. Microbiol. Biotechnol., 2, 511–515 (2012).
26. C. Zhou, X. Zhang, X. Huang, X. Guo, Q. Cai, S. Zhu, Sensors (Switzerland), 14, 21872–21888 (2014), https://doi.org/10.3390/s141121872.
27. A. Aljabali, Y. Akkam, M. Al Zoubi, K. Al-Batayneh, B. Al-Trad, O. Abo Alrob, A. Alkilany, M. Benamara, D. Evans, Nanomaterials, 8, 1–15 (2018), https://doi.org/10.3390/nano8030174.
28. H. Mohammadi, M. Hafezi, S. Hesaraki, M. M. Sepantafar, Nanomed. J., 2, 217–222 (2015), https://doi.org/10.7508/nmj.
29. N. T. Ndeh, S. Maensiri, D. Maensiri, Adv. Nat. Sci. Nanosci. Nanotechnol., 8, aa724a (2017), https://doi.org/10.1088/2043-6254/aa724a.
30. S. Goldmeier, K. De Angelis, K. R. Casali, C. Vilodre, F. Consolim-Colombo, A. B. Klein, R. Plentz, P. Spritzer, M. C. Irigoyen, Am. J. Transl. Res., 6, 91–101 (2014), https://doi.org/10.1016/j.saa.2011.02.051.
31. S. A. Aromal, V. K. Vidhu, D. Philip, Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 85, 99–104 (2012), https://doi.org/10.1016/j.saa.2011.09.035.
32. G. M. Corp, C. Astro, G. M. C. Safari, Environ. Sci. Technol., 37, 3458–3466 (2003).
33. H. Borchert, E. V. Shevchenko, A. Robert, I. Mekis, A. Kornowski, G. Grübel, H. Weller, Langmuir, 21, 1931–1936 (2005), https://doi.org/10.1021/la0477183.
34. H. Zhang, W. Li, Z. Sheng, H. Han, Q. He, Analyst, 135, 1680–1685 (2010). https://doi.org/10.1039/c0an00025f.
35. X. Wang, Z. Mei, Y. Wang, L. Tang, Talanta, 136, 1–8 (2017).
Рецензия
Для цитирования:
Aghamirzaei М., Khiabani M.S., Hamishehkar H., Mokarram R.R., Amjadi M. Обнаружение β-лактамных антибиотиков на основе конъюгированных антител с наностержнями золота с помощью спектрометра локализованного поверхностного плазмонного резонанса. Журнал прикладной спектроскопии. 2022;89(2):291.
For citation:
Aghamirzaei M., Khiabani M.S., Hamishehkar H., Mokarram R.R., Amjadi M. Detection of β-Lactam Antibiotics Based on Conjugated Antibody with Gold Nanorods by Localized Surface Plasmon Resonance Spectrometer. Zhurnal Prikladnoii Spektroskopii. 2022;89(2):291.