Влияние форситозида E на ацетилхолинэстеразу и бутирилхолинэстеразу по данным флуоресцентной спектроскопии

Исследовано взаимодействие между одним из основных вторичных метаболитов Forsythia suspensa форcитозидом Е и двумя типами холинэстераз — ацетилхолинэстеразой (АХЭ) и бутирилхолинэстеразой (БХЭ) — в буфере PBS (рН 7.40) с использованием спектроскопических методов. Показано, что форcитозид Е увеличивает интенсивность флуоресценции АХЭ, но подавляет флуоресценцию БХЭ, при этом воздействует преимущественно на тирозиновые остатки АХЭ и триптофановые остатки БХЭ. Доказано, что комплекс между форcитозидом Е и холинэстеразами образуется спонтанно при стехиометрическом соотношении 1:1 и форситозид Е ингибирует активность холинэстераз с близкими значениями IC₅₀ 1.08 мМ для АХЭ и 0.92 мМ для БХЭ. Описаны детали взаимодействия между форcитозидом Е и холинэстеразами.

1. T. H. Ferreira-Vieira, I. M. Guimaraes, F. R. Silva, F. M. Ribeiro, Curr. Neuropharmacol., 14, 101 (2016).

2. H. Hampel, M. M. Mesulam, A. C. Cuello, A. S. Khachaturian, A. Vergallo, M. R. Farlow, P. J. Snyder, E. Giacobini, Z. S. Khachaturian, J. Prev. Alzheimers Dis., 6, 2 (2019).

3. S. S. Xing, Q. Li, B. C. Xiong, Y. Chen, F. Feng, W. Y. Liu, H. P. Sun, Med. Res. Rev., 41, 858 (2020).

4. H. Dvir, I. Silman, M. Harel, T.L. Rosenberry, J. L. Sussman, Chem. Biol. Interact., 187, 10 (2010).

5. N. C. Inestrosa, A. Alvarez, C. A. Pérez, R. D. Moreno, M. Vicente, C. Linker, O. I. Casanueva, C. Soto, J. Garrido, Neuron, 16, 881 (1996).

6. M. Mehta, A. Adem, M. Sabbagh, Int. J. Alzheimers Dis., 2012, 728983 (2012).

7. B. Adalat, F. Rahim, M. Taha, F. J. Alshamrani, E. H. Anouar, N. Uddin, S. A. A. Shah, Z. Ali, Z. A. Zakaria, Molecules, 25, 4828 (2020).

8. P. Anand, B. Singh, Arch. Pharm. Res., 36, 375 (2013).

9. [CPH] Chinese Pharmacopoeia Commission, Pharmacopoeia of the People’s Republic of China. Part Five, China Medical Science Press, 170 (2020).

10. F. N. Wang, Z. Q. Ma, Y. Liu, Y. Z. Guo, Z. W. Gu, Molecules, 14, 1324 (2009).

11. Y. Li, Q. Guo, Y. Yan, T. Chen, C. Du, H. Du, Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 214, 309 (2019).

12. X. Yan, T. Chen, L. Zhang, H. Du, Eur. J. Pharmacol., 810, 141 (2017).

13. X. Yan, T. Chen, L. Zhang, H. Du, Int. J. Biol. Macromol., 119, 1344 (2018).

14. M. Georgiev, K. Alipieva, I. Orhan, R. Abrashev, P. Denev, M. Angelova, Food Chem., 128, 100 (2011).

15. B. Ahmad, S. Parveen, R. H. Khan, Biomacromolecules, 7, 1350 (2006).

16. G. L. Ellman, K. D. Courtney, V. Andres, R. M. Featherstone, Biochem. Pharmacol., 7, 88 (1961).

17. R. Li, D. Dhankhar, J. Chen, T. C. Cesario, P. M. Rentzepis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 116, 18822 (2019).

18. J. N. Miller, Proc. Anal. Div. Chem. Soc., 16, 203 (1979).

19. P. D. Ross, S. Subramanian, Biochemistry, 20, 3096 (1981).

20. U. Anand, C. Jash, S. Mukherjee, J. Phys. Chem. B, 114, 15839 (2010).

21. J. R. Lackowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd ed., Plenum Press, New York, 603–606 (2006).

22. S. Nusrat, A. Masroor, M. Zaman, M. K. Siddiqi, M. R. Ajmal, N. Zaidi, A. S. Abdelhameed, R. H. Khan, Int. J. Biol. Macromol., 109, 1132 (2018).

23. I. M. Klotz, Ann. N. Y. Acad. Sci., 226, 18 (1973).

24. D. Leckband, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 29, 1 (2000).