Перенос энергии электронного возбуждения между тиофлавином Т и его стириловыми производными при их встраивании в амилоидные фибриллы

Изучены спектрально-люминесцентные свойства стириловой производной тиофлавина Т (ThT) — тозилата 2-{(1E,3E)-4-[4-(диметиламино)-2,6-диметилфенил]бута-1,3-диен-1-ил}-3-этил-1,3-бензтиазолия-3 (Th-C23). Установлено, что кинетика затухания флуоресценции Th-C23 при встраивании в амилоидные фибриллы (АФ) неэкспоненциальная и может быть представлена в виде одномодального распределения флуорофоров по длительности α(τ). Показано, что ThT и Th-C23 при встраивании в структуру АФ образуют эффективную донорно-акцепторную (Д-А) пару. Несмотря на перенос энергии, степень поляризации флуоресценции акцептора высокая (~0.4) в пределах всего спектра, что объяснено особой ориентацией Д-А пар: параллельной и антипараллельной. На основании данных измерения спектров флуоресценции донора (ThT) и поглощения акцептора (Th-C23) рассчитан критический радиус переноса энергии R₀, который может принимать значения от 54 до 68 Å в зависимости от взаимной ориентации и квантового выхода донора и акцептора.

1. M. A. Haidekker, T. P. Brady, D. Lichlyter, E. A. Theodorakis. Bioorg. Chem., 33, N 6 (2005) 415—425, doi: 10.1016/j.bioorg.2005.07.005

2. W. L. Goh, M. Y. Lee, Th. L. Joseph, S. T. Quah, Ch. J. Brown, Ch. Verma, S. Brenner, F. J. Ghadessy, Y. N. Teo. J. Am. Chem. Soc., 136, N 17 (2014) 6159—6162, doi: 10.1021/ja413031h

3. V. I. Stsiapura, A. A. Maskevich, V. A. Kuzmitsky, V. N. Uversky, I. M. Kuznetsova, K. K. Turoverov. J. Phys. Chem. B, 112, N 49 (2008) 15893—15902, doi: 10.1021/jp805822c

4. N. Amdursky, R. Gepshtein Y. Erez, D. Huppert. J. Phys. Chem. A, 115, N 12 (2011) 2540—2548, doi: 10.1021/jp1121195

5. M. A. Haidekker, Th. P. Brady, D. Lichlyter, E. A. Theodorakis. J. Am. Chem. Soc., 128, N 2 (2006) 398—399, doi: 10.1021/ja056370a

6. M. K. Kuimova, G. Yahioglu, J. A. Levitt, K. Suhling. J. Am. Chem. Soc., 130, N 21 (2008) 6672—6673, doi: 10.1021/ja800570d

7. T. Ban, D. Hamada, K. Hasegawa, H. Naiki, Y. Goto. J. Biol. Chem., 278, N 19 (2003) 16462—16465, doi: 10.1074/jbc.C300049200

8. S. A. Hudson, H. Ecroyd, T. W. Kee, J. A. Carver. FEBS J., 276, N 20 (2009) 5960—5972, doi: 10.1111/j.1742-4658.2009.07307.x

9. H. Naiki, K. Higuchi, M. Hosokawa, T. Takeda. Anal. Biochem., 177, N 2 (1989) 244—249, doi: 10.1016/0003-2697(89)90046-8

10. N. Yue, H. Fu, Y. Chen, X. Gao, J. Dai, M. Cui. Eur. J. Med. Chem., 243 (2022) 114715, doi: 10.1016/j.ejmech.2022.114715

11. G. Gorbenko, V. Trusova, E. Kirilova, G. Kirilov, I. Kalnina, A. Vasilev, S. Kaloyanova, T. Deligeorgiev. Chem. Phys. Lett., 495 (2010) 4—6, doi: 10.1016/j.cplett.2010.07.005

12. А. В. Лавыш, А. И. Сулацкая, А. А. Луговский, Е. С. Воропай, И. М. Кузнецова, К. К. Туроверов, А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 81, № 2 (2014) 209—218 [A. V. Lavysh, A. I. Sulatskaya, A. A. Lugovskii, E. S. Voropay, I. M. Kuznetsova, K. K. Turoverov, A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 81, N 2 (2014) 205—213]

13. А. А. Маскевич. Журн. Бел. гос. ун-та. Физика, № 2 (2021) 4—14

14. А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 88, № 6 (2021) 852—857 [A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 88 (2021) 1125—1130]

15. Е. И. Плигин, А. В. Лавыш, А. А. Луговский, Е. С. Воропай, Э. Е. Копишев, А. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 89, № 6 (2022) 762—769 [E. I. Pligin, A. V. Lavysh, A. A. Lugovskii, E. S. Voropay, É. E. Kopishev, A. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 89, N 6 (2022) 205—213]

16. А. А. Маскевич, В. И. Степуро, С. А. Кургузенков, А. В. Лавыш. Веснік ГрДзУ імя Янкі Купалы. Сер. 2, Матэматыка. Фізіка. Інфарматыка, вылічальная тэхніка і кіраванне, 159, № 3 (2013) 107—119

17. В. И. Степуро. Веснiк ГрДзУ iмя Янкi Купалы. Сер. 2, 5, N 1 (2001) 52—61

18. А. А. Маскевич, В. И. Степуро, П. Т. Балинский. Журн. прикл. спектр., 77, № 2 (2010) 209—217 [A. A. Maskevich, V. I. Stsiapura, P. T. Balinski. J. Appl. Spectr., 77, N 2 (2010) 194—201]

19. A. K. Livesey, J.-C. Brochon. Biophysical J., 52, N 5 (1987) 693—706, doi: 10.1016/S0006-3495(87) 83264-2

20. A. A. Maskevich, V. I. Stsiapura, V. A. Kuzmitsky, I. M. Kuznetsova, O. I. Povarova, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. J. Proteome Res., 6, N 4 (2007) 1392—1401, doi: 10.1021/pr0605567

21. P. K. Singh, M. Kumbhakar, H. Pal, S. Nath. J. Phys. Chem. B, 114, N 17 (2010) 5920—5927, doi: 10.1021/jp100371s

22. Y. Erez, Y.-H. Liu, N. Amdursky, D. Huppert. J. Phys. Chem. A, 115, N 30 (2011) 8479—8487, doi: 10.1021/jp204520r

23. I. M. Kuznetsova, A. I. Sulatskaya, A. A. Maskevich, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. Anal. Chem., 88, N 1 (2016) 718—724, doi: 10.1021/acs.analchem.5b02747

24. M. Groenning. J. Chem. Biol., 3, N 49 (2010) 1—18, doi: 10.1007/s12154-009-0027-5

25. А. А. Маскевич. Веснік ГрДзУ імя Янкі Купалы. Сер. 2, Матэматыка. Фізіка. Інфарматыка, вылічальная тэхніка і кіраванне, 10, N 1 (2021) 83—92

26. R. Sabate, S. Saupe. J. Biochem. Biophys. Res. Commun., 360 (2007) 135—138, doi: 10.1016/j.bbrc.2007.06.063

27. Л. В. Левшин, А. М. Салецкий. Люминесценция и ее измерения: Молекулярная люминесценция, Москва, МГУ (1989) 159—165

28. M. R. Krebs, E. H. Bromley, A. M. Donald. J. Struct. Biol., 149, N 1 (2005) 30—37, doi: 10.1016/j.jsb.2004.08.002

29. А. А. Маскевич, С. А. Кургузенков, А. В. Лавыш, Л. Н. Кивач, С. А. Маскевич. Журн. прикл. спектр., 82, № 4 (2015) 497—504 [A. A. Maskevich, S. A. Kurhuzenkau, A. V. Lavysh, L. N. Kivach, S. A. Maskevich. J. Appl. Spectr., 82, N 4 (2015) 532—539]

30. Ch. Wu, Zh. Wang, H. Lei, Y. Duan, M. T. Bowers, J.-E. Shea. J. Mol. Biol., 384, N 3 (2008) 718—729, doi: 10.1016/j.jmb.2008.09.062

31. A. I. Sulatskaya, A. A. Maskevich, I. M. Kuznetsova, V. N. Uversky, K. K. Turoverov. PLoS One, 5, N 10 (2010) e15385, doi: 10.1371/journal.pone.0015385