ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ХЕЛЕРИТРИНА С ГЕМОЦИАНИНОМ ЛИМФЫ МОЛЛЮСКА: ИССЛЕДОВАНИЕ МЕТОДАМИ ФЛУОРЕСЦЕНТНОЙ СПЕКТРОСКОПИИ И МОЛЕКУЛЯРНОГО ДОКИНГА

Методами флуоресцентной спектроскопии и молекулярного докинга исследован механизм тушения хелеритрином флуоресценции гемоцианина лимфы моллюска при трех температурах: 293, 298 и 303 К. Показано, что хелеритрин значительно ослабляет собственную флуоресценцию гемоцианина за счет механизма статического тушения. Согласно расчету термодинамических параметров взаимодействия (ΔG, ΔH и ΔS), взаимодействие между хелеритрином и гемоцианином является спонтанным, причем основную роль в процессе связывания играют силы Ван-дер-Ваальса и формирование водородных связей. Собственная флуоресценция остатков триптофана и тирозина исследована с помощью синхронной флуоресценции. Результаты показали, что хелеритрин изменяет конформацию гемоцианина. Для получения более детальной информации об узлах связи и связывающей способности хелеритрина и гемоцианина использованы методы молекулярного докинга.

флуоресценция, гемоцианин лимфы моллюска, хелеритрин, молекулярный докинг, fluorescence, keyhole limpet hemocyanin, chelerythrine, molecular docking

1. M. Zhong, G. Y. Li, J. G. Zeng, J. Med. Plants Res., 5, 521-526 (2011).

2. H. Matthias, Int. J. Pest. Manage., 40, 199-206 (1994).

3. B. Oliver-Bever, J. Ethnopharmacol., 9, 1-83 (1983).

4. C. Steven J, M. E. Dolan, A. Cha, Clin. Cancer. Res., 6, 737-742 (2000).

5. C. M. Laura, B. Enrica, Pharmacol. Res., 33, 127-134 (1996).

6. D. Heinz, J. Elmar, Dev. Comp. Immunol., 28, 673-678 (2004).

7. N. M. Whiteley, E. W. Taylor, A. J. El Haj, J. Therm. Biol., 22, 419-427 (1997).

8. M. Jürgen, B. Lieb, W. Gebauer, J. Cancer Res. Clin., 127, R3-R9 (2001).

9. Y. Z. Zhang, X. Xiang, P. Mei, Spectrochim. Acta A, 72, 907-914 (2009).

10. X. Yu, Y. Yang, X. Zou, Spectrochim. Acta A, 94, 23-29 (2012).

11. S. Zhu, Y. Liu, Spectrochim. Acta A, 98, 142-147 (2012).

12. T. Oleg, J. Olson, J. Comput. Chem., 31, 455-461 (2010).

13. G. Christos, M. Jürgen, J. Mol. Biol., 385, 963-983 (2009).

14. J. Elmar, K. Buchler, J. Markl, H. Decker, Biochem. J., 426, 373-378 (2010).

15. E. Jaenicke, K.Büchler, H. Decker, J. Markl, G. F. Schröder, Iubmb. Life, 63, 183-187 (2011).

16. M. Garrett, R. Huey, W. Lindstrom, J. Comput. Chem., 30, 2785-2791 (2009).

17. G. Johann, M. Mario, Tetrahedron lett., 36, 3219-3228 (1980).

18. B. Sutanwi, A. B. Pradhan, L. Haque, J. Phys. Chem. B, 120, 5-17 (2015).

19. M. Fujitsuka, D. W. Cho, T. Iwamoto, Phys.Chem. Chem. Phys., 14, 14585-14588 (2012).

20. J. Elmar, K. Büchler, J. Markl, Biochem. J., 426, 373-378 (2010).

21. O. K. Abou-Zied, O. I. Al-Shihi, J. Am. Chem. Soc., 130, 10793-10801 (2008).

22. R. Wang, Y. Xie, Y. Zhang, Spectrochim. Acta A, 108, 62-74 (2013).

23. Y. J. Hu, Y. Liu, R. M. Zhao, J. Photoch. Photobiol. A, 179, 324-329 (2006).

24. A. Toshio, A. Hiroshi, J. Cell. Biochem., 88, 247-255 (1980).

25. W. M. Vaughn, G. Weber, Biochemistry, 9, 464-473 (1970).

26. M. R. Eftink, C. A. Ghiron, J. Phys. Chem., 80, 486-493 (1976).

27. C. A. Seidel, A. Schulz, M. H. Sauer, J. Phys. Chem., 100, 5541-5553 (1996).

28. Y. Pang, Y. Cui, Y. Ma, IET Micro Nano Lett., 7, 608-612 (2012).

29. J. Gao, Y. Guo, J. Wang, Spectrochim. Acta A, 78, 1278-1286 (2011).

30. Y. J. Hu, Y. Liu, J. B. Wang, J. Pharm. Biomed., 36, 915-919 (2004).

31. R. G. Machicote, M. E. Pacheco, L. Bruzzone, Spectrochim. Acta A, 77, 466-472 (2010).

32. X. Zhao, R. Liu, Z. Chi, J. Phys. Chem. B, 114, 5625-5631 (2010).

33. Y. Z. Zhang, B. Zhou, Y. X. Liu, J. Fluoresc., 18, 109-118 (2008).