Спектроскопическое исследование взаимодействия стирилцианиновых красителей с сывороточным альбумином человека

Исследованы механизмы взаимодействия стирилцианиновых красителей Sbt ((E)-2-(4-(диметиламино)стирил)-3-метилбензо[d]триазол-3-иум иодид), Sbо ((E)-2-(4-(диметиламино)стирил)-3-метилбензо[d]оксазол-3-иум иодид), Sil ((E)-2-(4-(диметиламино)стирил)-1,3,3-триметил-3H-индолиум перхлорате) и их гомодимеров Dbt-10, Dbo-10, Dil-10 с сывороточным альбумином человека (САЧ) методом флуоресцентной спектроскопии с временным разрешением. Обнаружено существенное увеличение квантового выхода флуоресценции гомодимерных красителей при их связывании с САЧ. Определены константы связывания (K_с) этих красителей с САЧ, значения которых зависит от молекулярной структуры зондов. Выявлены предпочтительные сайты связывания молекул исследуемых соединений в глобуле САЧ. Результаты молекулярного моделирования показали, что ключевую роль в стабилизации комплексов играют гидрофобные взаимодействия и водородные связи с аминокислотными остатками белка.

1. Y.-J. Hu, Y. Liu, X.-H. Xiao. Biomacromolecules, 10 (2009) 517—521, https://doi.org/10.1021/bm8014522

2. M. Fasano, S. Curry, E. Terreno, M. Galliano, G. Fanali, P. Narciso, S. Notari, P. Ascenzi. IUBMB Life, 57 (2005) 787—796, https://doi.org/10.1080/15216540500404093

3. S. H. Murch, A. D. Phillips, J. A. Walker-Smith, P. J. D. Winyard, N. Meadows, S. Koletzko, B. Wehner, H. A. Cheema, R. A. Risdon, J. Klein. Lancet, 347 (1996) 1299—1301, https://doi.org/10.1016/s0140-6736(96)90941-1

4. J. C. Seegmiller, D. R. Barnidge, B. E. Burns, T. S. Larson, J. C. Lieske, R. Kumar. Clin. Chem., 55 (2009) 1100—1107, https://doi.org/10.1373/clinchem.2008.115543

5. J. C. Seegmiller, D. Sviridov, T. S. Larson, T. M. Borland, G. L. Hortin, J. C. Lieske. Clin. Chem., 55 (2009) 1991—1994, https://doi.org/10.1373/clinchem.2009.129833

6. S. Gao, G. Wei, S. Zhang, B. Zheng, J. Xu, G. Chen, M. Li, S. Song, W. Fu, Z. Xiao, W. Lu. Nat. Commun., 10 (2019) 2206, https://doi.org/10.1038/s41467-019-10056-9

7. Y. Yu, Q.-T. Gong, W.-F. Lu, Y.-H. Liu, Z.-J. Yang, N. Wang, X.-Q. Yu. ACS Appl. Bio Mater., 3 (2020) 5193—5201, https://doi.org/10.1021/acsabm.0c00589

8. S. Pei, J. Li, N. Kang, G. Zhang, B. Zhang, C. Zhang, S. Shuang. Anal. Chim. Acta, 1190 (2022) 339267, https://doi.org/10.1016/j.aca.2021.339267

9. N. I. Wickramasinghe, B. Corbin, D. Y. Kanakarathna, Y. Pang, C. S. Abeywickrama, K. J. Wijesinghe. Biosensors, 13 (2023) 799, https://doi.org/10.3390/bios13080799

10. A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. Khairov, N. Nizomov, M. R. Malikov. High Energy Chemistry, 59 (2025) 343—351, https://doi.org/10.1134/S0018143925600144

11. A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. Khairov, N. Nizomov. J. Fluoresc., 36 (2026) 1243—1259, https://doi.org/10.1007/s10895-025-04634-y

12. А. Ш. Ярмухамедов, Э. Н. Курталиев, И. Д. Хаиров, Н. Низомов. Журн. прикл. cпектр., 92, № 6 (2025) 793—801 [A. Sh. Yarmukhamedov, E. N. Kurtaliev, I. D. Khairov, N. Nizomov. J. Appl. Spectrosc., 92 (2026) 1259—1267, https://doi.org/10.1007/s10812-026-02034-z]

13. V. B. Kovalska, D. V. Kryvorotenko, A. O. Balanda, M. Yu. Losytskyy, V. P. Tokar, S. M. Yar-moluk. Dyes Pigm., 67 (2005) 47—54, https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2004.10.007

14. N. Nizomov, E. N. Kurtaliev, Sh. N. Nizamov, G. Khodjayev. J. Mol. Struct., 936 (2009) 199—205, https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2009.07.040

15. J. R. Lakowicz. Principles of Fluorescence Spectroscopy, New York, Springer (2006), https://doi.org/10.1007/978-0-387-46312-4

16. M. Morri, D. S. Goodsell, R. S. Halliday, R. Huey, W. E. Hart, R. K. Belew, A. J. Olson. J. Comput. Chem., 19 (1989) 1639—1662, https://doi.org/10.1002/(SICI)1096-987X(19981115)19:14%3C1639::AIDJCC10%3E3.0.CO;2-B

17. S. Sugio, A. Kashima, S. Mochizuki, M. Noda, K. Kobayashi. Protein Eng., 12 (1999) 439—446, https://doi.org/10.1093/protein/12.6.439

18. A. Özdemir, E. Gökoğlu, E. Yılmaz, E. Yalçın, E. Gökoğlu, Z. Seferoğlu, T. Tekinay. Luminescence, 31 (2016) 86—92, https://doi.org/10.1002/bio.3153

19. P. Bolel, N. Mahapatra, M. Halder. J. Agric. Food Chem., 60 (2012) 3727—3734, https://doi.org/10.1021/jf205219w

20. R. Chinnappan, T. Ahmad Mir, S. Easwaramoorthi, G. Gopika Sunil, A. Feba, B. Kanagasabai, S. I. Wani, M. N. Sandouka, A. Alzhrani, S. Devanesan, M. S. Mohamad AlSalhi, N. K. Mani, W. AlKattan, A. Yaqinuddin, A. M. Abdullah Assiri, D. C. Broering. Sens. Int., 6 (2025) 100304—100312, https://doi.org/10.1016/j.sintl.2024.100304

21. J. Ghuman, P. A. Zunszain, I. Petitpas, A. A. Bhattacharya, M. Otagiri, S. Curry. J. Mol. Biol., 353 (2005) 38—52, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.07.075