ИЗУЧЕНИЕ ЛИГАНДНОГО ОБМЕНА МЕЖДУ ДВУМЯ КОМПЛЕКСАМИ ФЕНАНТРОЛИНА И БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ ПО СПЕКТРАМ ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ

Методами спектроскопии флуоресценции и поглощения в УФ и видимом диапазонах исследовано взаимодействие бычьего сывороточного альбумина (БСА) с двумя комплексами Cu(II)-фенантролина. Полученные результаты подтверждают, что лиганд 1,10-фенантролин (Фен) диссоциирует из обоих комплексов и перемещается в гидрофобную полость БСА, а M-L комплексы (M = Co²⁺, Cu²⁺; L = Hlact, imda, где Hlact - молочная кислота, H₂imda - иминодиуксусная кислота) координируют с аминокислотами на поверхности пептида в растворе. Такое взаимодействие существенно препятствует денатурации БСА. Расчет расстояния между БСА и обоими комплексами показывает, что перенос энергии от возбужденного состояния БСА к комплексам происходит с высокой эффективностью.

лигандный обмен, фенантролин, бычий сывороточный альбумин, спектр флуоресценции, ligand exchange, phenanthroline, bovine serum albumin, fluorescence spectrum

1. S. Kitagawa, R. Kitaura, S. Noro, Angew. Chem. Int. Ed., 43, 2334-2375 (2004).

2. F. Mori, T. Nyui, T. Ishida, T. Nogami, K. Ychoi, H. Nojiri, J. Am. Chem. Soc., 128, 1440-1441 (2006).

3. B. Zhao, X. Y. Chen, P. Cheng, D. Z. Liao, S. P. Yan, Z. H. Jiang, J. Am. Chem. Soc., 126, 15394-15395 (2004).

4. A. Cingolani, S. Galli, N. Masciocchi, L. Pandolfo, C. Pettinari, A. Siroin, J. Am. Chem. Soc., 127, 6144-6145 (2005).

5. H. J. Schneider, Angew. Chem., Int. Ed., 48, 3924-3977 (2009).

6. S. Baroni, M. Mattu, A. Vannini, R. Cipollone, Eur. J. Biochem., 268, 6214-6220 (2001).

7. Y. Yu, X. G. Liu, Y. Lu, Y. Dou, H. Y. Wang, S. P. Han, Chem. Res. Chin. Univ., 27, 1000-1005 (2011).

8. B. M. Choi, Y. M. Kim, Y. R. Jeong, Biochem. Biophy. Res. Commun., 321, 132-137 (2004).

9. H. F. Crouse, J. Potoma, F. Nejrabi, D. L. Snyder, B. S. Chohanb, S. Basu, Dalton Trans., 41, 2720-2731 (2012).

10. A. Bhogale, N. Patel, P. Sarpotdar, J. Mariam, P. M. Dongre, A. Miotellob, D. C. Kothari, Colloids Surf. B: Biointerfaces, 102, 257-264 (2013).

11. F. Xue, C. Z. Xie, Y. W. Zhang, Z. Qiao, X. Qiao, J. Y. Xu, S. P. Yan, J. Inorg. Biochem., 115, 78-86 (2012).

12. J. Jayabharathi, V. Thanikachalam, R. Sathishkumar, K. Jayamoorthy, J. Photchem. Photobiol. B: Biology, 117, 222-227 (2012).

13. M. M. Yang, X. L. Xi, P. Yang, Chem. J. Chin. Univ., 27, 687-691 (2006).

14. J. X. Zhang, Z. N. Yin, W. Wu, Z. X. Wang, R. He, Z. X. Wu, Chem. Res. Chin. Univ., 28, 963-968 (2012).

15. H. B. Lin, Q. X. Wang, Z. H. Zhou, Chin. J. Inorg. Chem., 27, 1239-1244 (2011).

16. H. B. Lin, M. X. Zhang, L. L. Lin, Z. H. Zhou, Chin. J. Inorg. Chem., 29, 2315-2322 (2013).

17. B. Selvakumar, V. Rajendiran, P. U. Maheswari, H. Stoeckli-Evans, M Palaniandavar, J. Inorg. Biochem., 100, 316-330 (2006).

18. J. N. Miller, Proc. Anal. Div. Chem. Soc., 16, 203-209 (1979).

19. P. Yang, F. Gao, An Introduction to Bioinorganic Chemistry, Science Press, Beijing (2002).

20. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, Plenum Press, New York (1999).

21. H. B. Lin, L. Zheng, Y. Q. Lin, Z. H. Zhou, Chem. J. Chin. Univ., 34, 1818-1825 (2013).