ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ КВЕРЦЕТИНА И ТАКСИФОЛИНА С β-ЛАКТОГЛОБУЛИНОМ МЕТОДАМИ ФЛУОРЕСЦЕНТНОЙ СПЕКТРОСКОПИИ И МОЛЕКУЛЯРНО-ДИНАМИЧЕСКОГО МОДЕЛИРОВАНИЯ

С помощью флуоресцентной спектроскопии, молекулярного докинга и молекулярно-динамического моделирования исследовано взаимодействие кверцетина и таксифолина с β-лактоглобулином (БЛГ). Показано, что кверцетин обладает большим сродством связи с БЛГ, чем таксифолин, что объясняется непланарностью С-кольца и эффектом стерического несоответствия в таксифолине. Спектры синхронной флуоресценции показывают, что кверцетин и таксифолин не вызывают конформационных изменений в БЛГ. Исследования методом молекулярного докинга показали, что несколько аминокислот участвуют в стабилизации взаимодействия. Анализ полученных при молекулярно-динамическом моделировании траекторий демонстрирует, что среднеквадратичное отклонение различных систем достигает равновесия. Временная эволюция радиуса вращения также свидетельствует о стабильности БЛГ и БЛГ-флавоноидных комплексов в пределах 5 нс. Анализируя среднеквадратичные колебания, можно предположить, что структура сайта связывания лиганда остается жесткой в ходе моделирования. При взаимодействии с этими флавоноидами вторичная структура БЛГ сохраняется.

β-лактоглобулин, флавоноид, тушение флуоресценции, молекулярно-динамическое моделирование, β-lactoglobulin, flavonoid, fluorescence quenching, molecular dynamics simulation

1. D. R. Flower, A. C. North, C. E. Sansom, Biochim. Biophys. Acta, 1482, 9-24 (2000).

2. S. Schlehuber, A. Skerra, Drug Discov. Today, 10, 23-33 (2005).

3. S. Petrovska, D. Jonkus, J. Zagorska, I. Ciprovica, Res. Rural Dev., 2, 74-80 (2017).

4. J. C. Ioannou, A. M. Donald, R. H. Tromp, Food Hydrocolloid, 46, 216-225 (2015).

5. S. A. Forrest, R. Y. Yada, D. Rousseau, J. Agric. Food Chem., 53, 8003-8009 (2005).

6. E. Reboul, Nutrients, 5, 3563-3581 (2013).

7. S. L. Maux, S. Bouhallab, L. Giblin, A. Brodkorb, T. Croguennec, Dairy Sci Technol., 94, 409-426 (2014).

8. T. Lefèvre, M. Subirade, Food Hydrocolloids, 15, 365-376 (2001).

9. M. Sahihi, Y. Ghayeb, A. K. Bordbar, Spectroscopy, 27, 27-34 (2012).

10. L. Liang, H.A. Tajmir-Riahi, M. Subirade, Biomacromolecules, 9, 50-56 (2008).

11. L. Liang, M. Subirade, J. Phys. Chem. B, 114, 6707-6712 (2010).

12. F. Mohammadi, M. Moeeni, Mater. Sci. Eng. C, 50, 358-366 (2015).

13. L. A. Weston, U. Mathesius, J. Chem. Ecol., 39, 283-297 (2013).

14. A. Massi, O. Bortolini, D. Ragno, T. Bernardi, G. Sacchetti, M. Tacchini, C. D. Risi, Molecules, 22, 1270-1297 (2017).

15. L. G. Costa, J. M. Garrick, P. J. Roquè, C. Pellacani, Oxid. Med. Cell. Longev., 2016, 1-10 (2016).

16. F. S. Mohseni-Shahri, M. R. Housaindokht, M. R. Bozorgmehr, A. A. Moosavi-Movahedi, Can. J. Chem., 94, 458-469 (2016).

17. M. C. Bohin, J. P. Vincken, H. T. W. M. Van der Hijden, H. Gruppen, J. Agric. Food Chem., 60, 4136-4143 (2012).

18. J. Essemine, I. Hasni, R. Carpentier, T. J. Thomas, H. A. Tajmir-Riahi, Int. J. Biol. Macromol., 49, 201-209 (2011).

19. M. A. Thompson, ArgusLab 40, Planaria Software LLC, Seattle; http://www. ArgusLabcom

20. M. W. Schmidt, K. K. Baldridge, J. A. Boatz, S. T. Elbert, M. S. Gordon, J. H. Jensen, S. Koseki, N. Matsunaga, K. A. Nguyen, S. Su, J. Comput. Chem., 14, 1347-1363 (1993).

21. H. J. Berendsen, D. van der Spoel, R. van Drunen, Comput. Phys. Commun., 91, 43-56 (1995).

22. A. W. SchuÈttelkopf, D. M. Van Aalten, Acta Crystallogr. D, 60, 1355-1363 (2004).

23. H. J. C. Berendsen, J. P. M. Postma, W. F. Van Gunstetren, J. Hermans, Intermolecular Forces, Interaction Models for Water in Relation to Protein Hydration, Reidel Publishing, Dordrecht, The Netherlands (1981).

24. H. J. C. Berendsen, J. P. M. Postma, W. F. Van Gunsteren, A. DiNola, J. R. Haak, J. Chem. Phys., 81, 3684-3690 (1984).

25. C. Danciulescu, B. Nick, F. J. Wortmann, Biomacromolecules, 5, 2165-2175 (2004).

26. M. R. Eftink, C. A. Ghiron, Biochemistry, 15, 672-680 (1976).

27. M. Bhattacharyya, U. Chaudhuri, R. K. Poddar, Biochem. Biophys. Res. Commun., 167, 1146-1153 (1990).

28. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, University of Maryland School of Medicine, 3rd ed., Springer, New York (2006).

29. C. Kanakis, P. Tarantilis, M. Polissiou, H. A. Tajmir-Riahi, J. Biomol. Struct. Dyn., 31, 1455-1466 (2012).

30. N. Tayeh, T. Rungassamy, J. R. Albani, J. Pharm. Biomed. Anal., 50, 107-116 (2009). 157-9

31. J. R. Lackowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, Plenum Press, New York, 111-150 (1983).

32. A. Mallick, S. Maiti, B. Haldar, P. Purkayastha, N. Chattopadhyaya, Chem. Phys. Lett., 371, 688-693 (2003).

33. P. Bourassa, S. Dubeau, G. M. Maharvi, A. H. Fauq, T. Thomas, H. A. Tajmir-Riahi, Biochimie, 93, 1089-1101 (2011).

34. F. Moeinpour, F. S. Mohseni-Shahri, B. Malaekeh-Nikouei, H. Nassirli, Chem. Biol. Interact., 257, 4-13 (2016).

35. S. Deepa, A. K. Mishra, J. Pharm. Biomed. Anal., 38, 556-563 (2005).

36. J. Kang, Y. Liu, M. Xie, Biochim. Biophys. Acta, 1674, 205-214 (2004).

37. Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, Q. H. Zhou, Z. H. Fei, Z. T. Liu, Z. X. Li, J. Mol. Struct., 886, 77-84 (2008).

38. S. Roufik, S. F. Gauthier, X. J. Leng, S. L. Turgeon, Biomacromolecules, 7, 419-426 (2006).

39. M. Sahihi, Z. Heidari-Koholi, A. K. Bordbar, J. Macromol. Sci. B: Phys., 51, 2311-2323 (2015).

40. D. Renard, Small Angle Neutron Scattering Study оf Protein-Polysaccharide Mixtures Undershear, Dissertation thesis Universit´ e de Nantes, France (1994).

41. L. H. Riihimäki, M. J. Vainio, J. M. Heikura, K. H. Valkonen, V. T. Virtanen, P. M. Vuorela, J. Agric. Food Chem., 56, 7721-7729 (2008).