ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ЦЕФОНИЦИДА НАТРИЯ С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ МЕТОДОМ ФЛУОРЕСЦЕНТНОЙ СПЕКТРОСКОПИИ

C помощью традиционной, а также синхронной флуоресцентной спектроскопии исследован механизм взаимодействия цефоницида натрия с бычьим сывороточным альбумином (БСА). Показано, что цефоницид натрия вызывает сильное тушение флуоресценции БСА посредством статического механизма, при котором электростатическая сила играет доминирующую роль и число мест связывания в системе близко к единице. Основное место связывания для цефоницида натрия - вблизи остатков триптофана, расположенных в субгидрофобном домене IIA. Спектроскопия циркулярного дихроизма показывает, что вторичная структура БСА изменяется. Донорно-акцепторное расстояние r < 8 нм свидетельствует о том, что статическое тушение флуоресценции БСА представляет собой безызлучательный перенос энергии. Согласно результатам для Δl = 60 нм и l_ex= 295 нм, синхронная флуоресцентная спектроскопия обладает более высокой чувствительностью и точностью по сравнению с традиционной.

спектроскопия тушения флуоресценции, синхронная флуоресцентная спектроскопия, абсорбционная спектроскопия ИК и видимого диапазона, спектроскопия циркулярного дихроизма, цефоницид натрия, бычий сывороточный альбумин, fluorescence quenching spectroscopy, synchronous fluorescence spectroscopy, UV-Vis absorption spectroscopy, circular dichroism spectroscopy, cefonicid sodium, bovine serum albumin

1. A. D. Bani-Yaseen, J. Lumin., 131, No. 5, 1042-1047 (2011).

2. X. R. Li, Y. B. Hao, J. Mol. Struct., 1091, 109-117 (2015).

3. Y. F. Wei, X. H. Li, D. M. Ma, Spect. Anal., 25, No. 4, 588-590 (2005).

4. H. M. Zhang, Y. Y. Wang, Q. H. Zhou, J. Mol. Struct., 921, 156-162 (2009).

5. Q. Wang, S. R. Zhang, X. H. Ji, Spectrochim. Acta. A, 124, 84-90 (2014).

6. Y. P. Wang, G. W. Zhang, L. H. Wang, Pestici. Biochem. Phys., 108, 66-73 (2014).

7. L. Z. Zhao, Y. S. Zhao, H. H. Teng, S. Y. Shi, B. X. Ren, J. Appl. Spectrosc., 81, No. 4, 719-724 (2014).

8. L. Tang, S. Li, H. N. Bi, X. Gao, Food Chem., 196, 550-559 (2016).

9. H. B. Shen, Z. Q. Gu, K. Jian, J. Pharm. Biomed., 75, 86-93 (2013).

10. L. H. Zhang, B. S. Liu, Z. Y. Li, Spectrosc. Let., 48, 441-446 (2014).

11. S. Roy, T. K. Das, J. Appl. Spectrosc., 82, No. 4, 598-606 (2015).

12. Y. M. Yang, D. J. Li, C. Xu, J. Mol. Struct., 1084, 229-235 (2015).

13. T. H. Wang, Z. M. Zhao, L. Zhang, L. Ji, J. Mol.Struct., 937, No. 1-3, 65-69 (2009).

14. A. Naseri, S. Hosseini, F. Rasoulzadeh, J. Lumin., 157, 104-112 (2015).

15. A. Sułkowska, M. Maciążek-Jurczyk, B. Bojko, J. Rownicka, I. Zubik-Skupien, E. Temba, D. Pentak, W. W. Sulkowski, J. Mol. Struct., 881, No. 1-3, 97-106 (2008).

16. Z. X. Liao, X. Y. Yu, Q. Yao, P. G. Yi, Spectrochim. Acta. A, 129, 314-319 (2014).

17. Y. Y. Hu, S. Q. Xu, X. S. Zhu, Spectrochim. Acta. A, 74, No. 2, 526-531 (2009).

18. N. Ji, C. Qiu, X. J. Li, L. Xiong, Q. J. Sun, Colloid Surf. B, 128, 594-599 (2015).

19. D. D. Chen, Q. Wu, J. Wang, Qi. Wang, H. Qiao, Spectrochim. Acta. A, 135, 511-520 (2015).

20. A. Iovescu, A. Băran, G. Stîngă, J. Photochem. Photobiol. B, 1, No. 4, 198-205 (2015).

21. Y. Fan, Y. Li, H. Cai, J. Li, J. Miao, D. Fu, Q. Yang, J. Appl. Spectrosc., 81, No. 5, 795-800 (2014).

22. H. X. Bai, C. Yang, X. R. Yang, Front. Chem. China, 3, No. 1, 105-111 (2008).

23. N. Wang, L. Ye, F. F. Yan, R. Xu, Int. J. Pharm., 351, No. 1-2, 55-60 (2008).

24. G. Siligardi, R. Hussain, S. G. Patching, BBA Biomembranes, 1838, 34-42 (2014).

25. S. Tabassum, W. M. Al-Asbahy, M. Afzal, F. Arjmand, J. Photochem. Photobiol. B, 114, 132-139 (2012).

26. N. Keswani, N. Kishore, J. Chem. Thermodyn., 43, 1406-1413 (2011).

27. X.Y. Yu, B. F. Jiang, Z. X. Liao, Y. Jiao, P. G. Yi, Spectrochim. Acta. A, 149, 116-121 (2015).