ОПРЕДЕЛЕНИЕ МЕТОДОМ КР-СПЕКТРОСКОПИИ СКОРОСТИ КАТАЛИЗИРУЕМЫХ α-ХИМОТРИПСИНОМ РЕАКЦИЙ ПРИ РАЗЛИЧНЫХ ТЕМПЕРАТУРАХ И pH

Спектроскопия спонтанного комбинационного рассеяния используется для измерения скоростных характеристик ферментативной реакции. Проанализированы временные зависимости интегральных интенсивностей КР-линий в спектрах реакционных смесей. Определена скорость катализируемой α-химотрипсином реакции при разных температурах и pH.

1. H. Bisswanger. Enzyme Kinetics: Principles and Methods, Germany, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co (2017)

2. H. Bisswanger. Perspectives in Science, 1 (2014) 41—55

3. D. L. Purich. Enzyme Kinetics: Catalysis & Control, Boston, Elsevier (2010)

4. H. U. Bergmeyer. Methods of Enzymatic Analysis, USA, Academic Press (1974)

5. J. Cielecka-Piontek. Appl. Spectrosc., 67, N 7 (2013) 703—708

6. F. Mirazizi, A. Bahrami, K. Haghbeen, H. Shahbani Zahiri, M. Bakavoli, R. L. Legge. J. Enzyme Inhib. Med. Chem., 31, N 6 (2016) 1162—1169

7. B. Tang, F. Han, L. Ma. Chin. J. Anal. Chem., 29, N 3 (2001) 347—354

8. U. Kettling, A. Koltermann, P. Schwille, M. Eigen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, N 4 (1998) 1416—1420

9. Y. C. Tsai, Z. Jin, K. A. Johnson. Anal. Biochem., 384, N 1 (2009) 136—144

10. E. Navarro-Perán, J. Cabezas-Herrera, A. N. P. Hiner, T. Sadunishvili, F. García-Cánovas, J. N. Rodríguez-López. Biochemistry, 44, N 20 (2005) 7512—7525

11. T. K. Harris, M. M. Keshwani. Guide to Protein Purification, Methods in Enzymology Eds. R. R. Burgess, M. P. Deutscher, 463, Academic Press, USA (2009) 57—71

12. C. Aguirre, I. Condado-Morales, L. F. Olguin, M. Costas. Anal. Biochem., 479, N 15 (2015) 18—27

13. M. Noda, Y. Matoba, T. Kumagai, M. Sugiyama. Biochem. J., 389 (2005) 491—496

14. F. Zsila. J. Phys. Chem. B, 117, N 37 (2013) 10798—10806

15. И. А. Балахнина, Н. Н. Брандт, А. А. Манькова, А. Ю. Чикишев, И. Г. Шпаченко. Журн. прикл. спектр., 84, № 4 (2017) 628—634 [I. A. Balakhnina, N. N. Brandt, A. A. Mankova, A. Yu. Chikishev, I. G. Shpachenko. J. Appl. Spectr., 84, N 4 (2017) 650—656]

16. И. Г. Шпаченко, Н. Н. Брандт, А. Ю. Чикишев. Вестн. МГУ. Физика. Астрономия, № 6 (2018) 67—73 [I. G. Shpachenko, N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev. Mosc. Univ. Phys. Bull., 73, N 6 (2018) 644—650]

17. N. Brun, I. Youssef, M.-C. Chevrel, D. Chapron, C. Schrauwen, S. Hoppe, P. Bourson, A. Durand. J. Raman Spectrosc., 44, N 6 (2013) 909—915

18. I. Csontos, H. Pataki, A. Farkas, H. Bata, B. Vajna, Z. K. Nagy, G. Keglevich, G. J. Marosi. Org. Process Res. Dev., 19, N 1 (2015) 189—195

19. D. Šahnić, E. Meštrović, T. Jednačak, I. Habinovec, J. Parlov Vuković, P. Novak. Org. Process Res. Dev., 20, N 12 (2016) 2092—2099

20. M. Assirelli, W. Xu, W. Chew. Org. Process Res. Dev., 15, N 3 (2011) 610—621

21. Y. Ou, R. E. Wilson, S. G. Weber. Annu. Rev. Anal. Chem., 11, N 1 (2018) 509—533

22. I. A. Balakhnina, N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, A. A. Mankova, I. G. Shpachenko. Vib. Spectrosc., 106 (2020) 103004

23. F. J. Kezdy, M. L. Bender. Biochemistry, 1, N 6 (1962) 1097—1106

24. M. L. Bender, F. J. Kezdy, F. C. Wedler. J. Chem. Educ., 44, N 2 (1967) 84—88

25. S. Z. Vatsadze, A. V. Medved’ko, S. A. Kurseev, O. I. Pokrovskiy, O. O. Parenago, M. O. Kostenko, I. V. Ananyev, K. A. Lyssenko, D. A. Lemenovsky, G. M. Kazankov, V. V. Lunin. Organometallics, 36 (2017) 3068—3075

26. S. Vatsadze, A. Medved'ko, G. Kazankov, S. Kurzeev. ChemSpider SyntheticPages, 705, http://cssp.chemspider.com

27. N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev. Laser. Phys., 12 (2002) 647—652

28. N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, A. I. Sotnikov, Yu. A. Savochkina, I. I. Agapov, A. G. Tonevitsky. J. Mol. Struct., 735-736 (2005) 293—298

29. N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, V. N. Kruzhilin. Vib. Spectrosc., 89 (2017) 75—80

30. N. N. Brandt, O. O. Brovko, A. Yu. Chikishev, O. D. Paraschuk. Appl. Spectrosc., 60 (2006) 288—293

31. H. J. Goren, M. Fridkin. Eur. J. Biochem., 41, N 2 (1974) 263—272

32. H. Gutfreund, J. M. Sturtevant. Biochem. J., 63, N 4 (1956) 656—661

33. K. K. Ghosh, S. K. Verma. Indian J. Biochem. Bio., 45, N 5 (2008) 350—353

34. P. A. Adams, E. R. Swart. Biochem. J., 161 (1977) 83—92

35. S. Verma. Indian J. Chem. A, 49 (2010) 1041—1046

36. M. L. Bender, G. R. Schonbaum, B. Zerner. J. Am. Chem. Soc., 84, N 13 (1962) 2562—2570