ИК-СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ ВНЕШНЕЙ ПОВЕРХНОСТИ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ Candida albicans С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ МЕТОДА ФУНКЦИОНАЛЬНО-УСИЛЕННОЙ ПРОИЗВОДНОЙ

Оценена способность алгоритма функционально-усиленной производной спектроскопии (FEDS) характеризовать поверхность микроорганизмов, а именно Candida albicans, с помощью спектроскопии среднего ИК-диапазона и сенсоров на основе целлюлозы. Работа является ключевой в изучении межклеточных и клеточно-поверхностных взаимодействий микроорганизмов и включает в себя изучение полимикробных биопленок. Грибок C. albicans выбран в качестве модели микроорганизма из-за его важности в медицинской науке и для здоровья человека. Спектры в диапазоне 4000–500 см^–1 зарегистрированы методом нарушенного полного отражения в трех повторениях. В случае биопленок C. albicans с помощью FEDS можно деконволюционировать сигналы и добиться их улучшенной дифференциации. Серин, треонин, глицин, аланин, глутаминовая кислота, пролин и N-ацетил-D-глюкозамин взяты в качестве молекулярных моделей при анализе спектров, поскольку считаются основными компонентами клеточной стенки C. albicans. Показано, что колебательный спектр биопленок C. albicans можно изучать, рассматривая только основные компоненты клеточной стенки.

1. J. M. Hornby, E. C. Jensen, A. D. Lisec, J. J. Tasto, B. Jahnke, R. Shoemaker, P. Dussault, K. W. Nickerson, Appl. Environ. Microbiol., 67, 2982–2992 (2001).

2. H. H. Tuson, D. B. Weibel, Soft Matter., 9, 4368–4380 (2013).

3. C. R. Arciola, D. Campoccia, G. D. Ehrlich, L. Montanaro, Adv. Exp. Med. Biol., 830, 29–46 (2015).

4. A. Kumar, A. Alam, M. Rani, N. Z. Ehtesham, S. E. Hasnain, Int. J. Med. Microbiol., 307, 481–489 (2017).

5. A. Elbourne, J. Chapman, A. Gelmi, D. Cozzolino, R. J. Crawford, V. K. Truong. J. Colloid Interf. Sci., 546, 192–210 (2019).

6. A. Alvarez-Ordoñez, D. Mouwen, M. Lopez, M. Prieto. J. Microbiol. Methods, 84, 369–378 (2006).

7. J. Ojeda, M. Dittrich, Microbiol Systems Biology: Methods and Protocols, Methods in Molecular Biology, Springer Science (2012).

8. J. Prakash, S. Kar, C. Lin, C. Y. Chen, C. F. Chang, J. S. Jean, T. R. Kulp, Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 116, 478–484 (2013).

9. M. Dadd, D. Sharp, A. Pettman, C. Knowles, J. Microbiol. Methods., 41, 69–75 (2000).

10. W. Huang, D. Hopper, R. Goodacre, M. Beckmann, A. Singer, J. Draper, J. Microbiol. Methods, 67, 273–280 (2006).

11. Z. Khatoon, C. McTiernan, E. Suuronen, T. F. Mah, E. Alarcon, Heliyon, 4, e01067 (2018).

12. D. Singhalage, G. Seneviratne, S. Madawala, I. Manawasinghe, Ceylon J. Sci., 47, 77–83 (2018).

13. W. Friesen, K. Michaelian, Appl. Spectrosc., 45, 50–56 (1991).

14. T. Vazhnova, D. Lukyanov, Anal. Chem., 85, 11291–11296 (2013).

15. M. Palencia, J. Adv. Res., 14, 53–62 (2018).

16. M. Palencia, T. Lerma, N. Afanasjeva, Eur. Polym. J., 115, 212–220 (2019).

17. Y. Guan, C. J. Wurrey, G. J. Thomas, Biophys. J., 66, 225–235 (1994).

18. Y. Guan, G. J. Thomas, Biopolymers, 39, 813–835 (1996).

19. W. Jiang, A. Saxena, B. Song, B. B. Ward, T. J. Beveridge, S. Myneni. Langmuir, 20, 11433–11442 (2004).

20. A. Barth, Biochim. Biophys. Acta, 1767, 1073–1101 (2007).

21. S. Parker, Chem. Phys., 424, 75–79 (2013).

22. T. A. Lerma, S. Collazos, A. Cordoba, J. Sci. Technol. Appl., 1, 30–38 (2016).

23. M. Palencia, T. A. Lerma, A. Cordoba, J. Sci. Technol. Appl., 1, 39–52 (2016).

24. N. Arbelaez, T. A. Lerma, A. Cordoba, J. Sci. Technol. Appl., 2, 75–83 (2017).

25. W. Volmer, D. Blanot, M. A. De Pedro, FEMS Microbiol. Rev., 32, 149–167 (2008).

26. W. Lajean, J. L. López–Ribot, M. Casanova, D. Gozalbo, J. P. Martínez, Microbiol. Mol. Biol. Rev., 62, 130–180 (1998).

27. E. Reyna-Beltran, C. I. Bazan, M. Iranzo, S. Mormeneo, J. P. Luna-Arias, The Cell Wall of Candida albicans: A Proteomics View, doi:10.5772/intechopen.82348 (2019).

28. J. Ruiz-Herrera, S. Mormeneo, P. Vanaclocha, J. Font-de-Mora, M. Iranzo, I. Puertes, R. Sentandreu, Microbiol., 140, 1513–1523 (1994).

29. W. Nsangou, Comput. Theor. Chem., 966, 364–374 (2011).

30. E. Wiercigroch, E. Szafraniec, K. Czamara, M. Z. Pacia, K. Majzner, K. Kochan, A. Kaczor, K. Baranska, K. Malek, Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 185, 317–335 (2017).

31. H. A. Wells, R. H. Atalla, J. Mol. Struct., 224, 385–424 (1990).

32. M. W. Ellzy, Computational and Experimental Studies Using Absorption Spectroscopy and Vibrational Circular Dischroism. Thesis, Drexel University, 1–333 (2006).

33. I. Nieduszynsky, R. H. Marchessault, Can. J. Chem., 50, 2130–2138 (1972).

34. A. Kovacs, B. Nyerges, V. Izvekov, J. Phys. Chem., 112, 5728–5735 (2008).

35. M. E. Mohamed, A. M. A. Mohammed, Int. Lett. Chem., Phys. Astron., 10, 1–17 (2013).

36. L. E. Fernández, G. E. Delgado, L. V. Maturano, R. M. Tótaro, E. L. Varetti, J. Mol. Struct., 1168, 84–91 (2018).

37. I. Adt, D. Toubas, J. M. Pinon, M. Manfait, G. D. Sockalingum, Arch. Microbiol., 185, 277–285 (2006).

38. R. P. Hirschmann, R. N. Kniseley, A. Fassel, Spectrochim. Acta, 21, 2125–2133 (1965).

39. C. V. Stephenson, W. C. Coburn, W. S. Wilcox, Spectrochim. Acta, 17, 933–946 (1961).

40. F. O. Libnau, O. M. Kvalheim, A. A. Christy, J. Toft, Vibr. Spectrosc., 7, 243–254 (1994).