Preview

Журнал прикладной спектроскопии

Расширенный поиск
Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

Спектроскопический анализ взаимодействия ионов цинка с пероксидазой хрена

Аннотация

С помощью УФ-видимой, флуоресцентной, ИК-Фурье-спектроскопии и кругового дихроизма проанализировано взаимодействие ионов цинка и пероксидазы хрена (HRP). Анализ конформации HRP выявил заметное уменьшение α-спирали с 47% для свободного фермента до 17% для HRP–Zn2+ и уменьшение третичных структур фермента за счет взаимодействия с Zn2+. Интенсивность флуоресценции HRP значительно снижается вследствие наличия Zn2+. Линейная зависимость интенсивности излучения HRP от концентрации ингибитора показала, что процесс вымирания является линейным и происходит равномерно с увеличением концентрации Zn2+. Для взаимодействия цинка и HRP Kq » 1011 л/моль. Это означает, что флуоресценция HRP подавляется Zn2+ с помощью механизма статического тушения. 

Об авторах

N. H. Shirazi
Рудехенский филиал Исламского университета Азад
Иран

Рудехен



M. R. Rajabi
Рудехенский филиал Исламского университета Азад
Иран

Рудехен



Список литературы

1. X. Zhao, J. Huang, J. Lu, Y. Sun, Ecotoxic. Environ. Safety, 170, 218–226 (2019).

2. N. Bolan, A. Kunhikrishnan, R. Thangarajan, J. Kumpiene, J. Park, T. Makino, J. Hazard Mater., 266, 141–166 (2014).

3. J. Rahmani, Y. Fakhri, A. Shahsavani, Z. Bahmani, M. A. Urbina, S. Chirumbolo, H. Keramati, B. Moradi, A. Bay, G. Bjørklund, Food Chem. Toxic., 118, 753–765 (2018).

4. A. E. Belyaeva, N. L. Saris, Biochem. Res. Int., 1–13 (2011).

5. F. Minibayeva, R. P. Beckett, I. Kranner, Phytochemistry, 112, 122–129 (2015).

6. A. A. Khan, A. H. Rahmani, Y. H. Aldebasi, Glob. J. Health Sci., 6, 87–98 (2014).

7. H. Nunavath, C. Banoth, V. R. Talluri, B. Bhukya, Bioinformation, 12, 318–323 (2016).

8. V. Hooda, P. B. Gundala, P. Chinthala, Bioinformation, 8, 974–979 (2012).

9. Y. Wang, Z. Ye, J. Li, Y. Zhang, Y. Guo, J. H. Cheng, LWT, 141, 111078 (2021).

10. J. Sun, J. Zhao, L. Wang, H. Li, F. Yang, X. Yang, ACS Sensors, 3, No. 1, 183–190 (2018).

11. S. Zhang, Z. Zheng, C. Zheng, Y. Zhao, Z. Jiang, Food Chem., 379, 132142 (2022).

12. V. P. Pandey, M. Awasthi, S. Singh, S. Tiwari, U. N. Dwivedi, Biochem. Anal. Biochem., 6, 308–324 (2017).

13. K. V. S. K. Prasad, S. P. Paradha, P. Sharmila, Environ. Exp. Bot., 42, 1–10 (1998).

14. G. I. Sat, Afr. J. Biotech., 7, 2248–2253 (2008).

15. S. O. Malomo, R. I. Adeoye, L. Babatunde, I. A. Saheed, M. O. Iniaghe, F. J. Olorunniji, Biochemistry, 23, No. 3, 1–5 (2019).

16. R. K. Behera, S. Goyal, S. Mazumdar, J. Inorg. Biochem., 104, No. 11, 1185–1194 (2010).

17. L. Mao, S. Luo, Q. Huang, Glycol. Sci. Rep., 3, 3126 (2013).

18. N. Hadizadeh Shirazi, J. Food Biochem., e12724 (2018).

19. N. Hadizadeh Shirazi, B. Ranjbar, K. H. Hajeh, Tohidi, Int. J. Biol. Macromol., 54, 180–185 (2013).

20. K. Bamdad, B. Ranjbar, H. Naderi-Manesh, M. Sadeghi, EXCLI J., 13, 611–622 (2014).

21. H. Alsamamra, I. Khalid, R. Alfaqeh, M. Farroun, M. Abuteir, J. Biomed. Sci., 7, 1–8 (2018).

22. V. D. Suryawanshi, L. S. Walekar, A. H. Gore, P. V. Anbhule, G. B. Kolekar, J. Pharm. Anal., 6, 56–63 (2016).

23. C. L. Nnamchi, G. Parkin, I. Efimov, J. Biol. Inorg. Chem., 21, 2163–2170 (2016).

24. R. A. Bozym, F. Chimienti, L. J. Giblin, G. W. Gross, I. Korichneva, Y. Li, S. Libert, W. Maret, M. Parviz, C. J. Frederickson, R. B. Thompson, Exp. Biol. Med., 235, No. 6, 741–750 (2010).

25. S. Zhang, Z. Zheng, C. Zheng, Y. Zhao, Z. Jiang, Food Chem., 379, 132–142 (2022).

26. M. S. Al-Bagmi, M. S. Khan, M. A. Ismael, A. M. Al-Senaidy, A. B. Bacha, F. M. Husain, S. F. Alamery, Saudi J. Biol. Sci., 26, 301–307 (2019).

27. Z. Li, J. D. Hirst, Chem. Sci., 8, 4318–4333 (2017).

28. A. J. Miles, R. W. Janes, B. A. Wallace, Chem. Soc. Rev. 50, 8400–8413 (2021).

29. R. Arunkumar, C. J. Drummond, T. L. Greaves, Front. Chem., 7, 74–79 (2019).

30. A. Sadat, I. J. Joye, Appl. Sci., 10, No. 17, 5918–5925 (2020).

31. Z. Limpouchová, K. Procházka, In: Fluorescence Studies of Polymer Containing Systems, Ed. K. Procházka, Springer International Publishing, Cham, Swizerland, 91–149 (2016).

32. B. R. Masters, Book Review: Molecular Fluorescence, Principles and Applications (2013).

33. O. A. Plotnikova, A. G. Mel’nikov, G. V. Mel’nikov, Opt. Spectrosc., 120, 65–69 (2016).

34. K. Gao, R. Oerlemans, M. R. Groves, Biophys. Rev., 12, No. 1, 85–104 (2020).

35. A. Papadopoulou, R. J. Green, R. A. Frazier, J. Agric. Food Chem., 53, 158–163 (2005).

36. L. Zhao, R. Liu, X. Zhao, Sci. Total Environ., 407, 5019–5023 (2009).

37. Y. Liu, M. Chen, L. Jiang, L. Song, Environ. Sci. Poll. Res. Int., 21, 6994–7005 (2014).


Рецензия

Для цитирования:


Shirazi N.H., Rajabi M.R. Спектроскопический анализ взаимодействия ионов цинка с пероксидазой хрена. Журнал прикладной спектроскопии. 2023;90(1):112.

For citation:


Shirazi N.H., Rajabi M.R. Spectroscopic Analysis of the Zinc Ion Interaction with Horseradish Peroxidase. Zhurnal Prikladnoii Spektroskopii. 2023;90(1):112. (In Russ.)

Просмотров: 149


ISSN 0514-7506 (Print)