ИК-ФУРЬЕ-СПЕКТРОСКОПИЯ БЕЛКОВЫХ ИЗОЛЯТОВ СОЛЕУСТОЙЧИВЫХ МУТАНТОВ СОИ

Методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье (FTIR) исследовано влияние засоления на конформацию белков четырех солеустойчивых мутантов поколения М₂ растений сои (S04-05/150-2, S04-05/150-8, S04-05/150-106 и S04-05/150-114). Засоление - один из важных факторов абиотического стресса, который ограничивает рост и продуктивность растений. Мутанты, принадлежащие поколению M₂, определены как устойчивые к 90 мМ NaCl. Относительное содержание в белковых изолятах сои структур типа a-спирали, b-слоя, изгиба и нерегулярных конформаций определено по данным анализа в области амид I. Сравнение вторичных структур соевых белков мутантов со структурами контрольной группы показывает, что в результате солевого стресса доля структур типа a-спирали уменьшается, а количество неупорядоченных структур и b-изгиба возрастает.

ИК спектроскопия, белковые изоляты сои, солеустойчивые мутанты, IR spectroscopy, soybean protein isolates, salt-tolerant mutants

1. C. Wang, L. Jiang, D. Wei, Y. Li, X. Sui, Z. Wang, D. Li, Procedia Eng., 15, 4819-4827 (2011).

2. M. Ortbauer, in: Abiotic Stress - Plant Responses and Applications in Agriculture, Eds. K. Vahdati, C. Leslie, INTECH Open Access Publisher, 3-23 (2013); http://dx.doi.org/10.5772/53129.

3. C. Atak, S. Alikamanoglu, L. Acik, Y. Canbolat, Mutat. Res., 556, 35-44 (2004).

4. O. Celik, C. Atak, Pol. J. Environ. Stud., 21, 559-564 (2012).

5. O. Celik, S. G. Unsal, Plant Omics J., 6(5), 364-370 (2013).

6. S. Akyuz, T. Akyuz, O. Celik, C. Atak, J. Mol. Struct., 1044, 67-71 (2013).

7. K. Kong-ngern, S. Daduang, C. Wongkham, S. Bunnag, M. Kosittrakun, P. Theerakulpisut, Sci. Asia, 31, 403-408 (2005)

8. S. Akyuz, T. Akyuz, O. Celik, C. Atak, Development of Salt Tolerant Soybean Mutants via Mutation Breeding. 2010: Unpublished Data.

9. M. M. Bradford, Anal. Biochem., 72, 248-254 (1976).

10. E. Goormaghtigh, V. Cabiaux, J.-M. Ruysschaert, in: Subcellular Biochemistry, 23, Eds. H. J. Hilderson, G. B. Ralston, Springer Science, New York, 329-362, 405-450 (1994).

11. A. Barth, C. Zscherp, Q. Rev. Biophys., 35, 369-430 (2002).

12. M. S. Braiman, K. J. Rothschild, Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem., 17, 541-570 (1988).

13. D. M. Byler, H. Susi, Biopolymers, 25, 469-487 (1986).

14. Y. El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig, Vib. Spectrosc., 55, 258-266 (2011).

15. H. H. de Jongh, E. Goormaghtigh, J. M. Ruysschaert, Anal. Biochem., 242, 95-103 (1996).

16. Y. N. Chirgadze, E. V. Brazhnikov, Biopolymers, 13, 1701-1712 (1974).

17. Y. N. Chirgadze, B. V. Shestopalov, S. Yu. Venyaminov, Biopolymers, 12, 1337-1351 (1973).

18. S. Yu. Venyaminov, N. N. Kalnin, Biopolymers, 30, 1259-1271 (1990).

19. G. Vedantham, H. G. Sparks, S. U. Sane, S. Tzannis, T. M. Przybycien, Anal. Biochem., 285, 33-49 (2000).