АКТИВНОСТЬ, СТАБИЛЬНОСТЬ И СТРУКТУРА ПРИРОДНОЙ И МОДИФИЦИРОВАННОЙ K-РЕАГЕНТОМ ВУДВОРДА ГРИБНОЙ ТИРОЗИНАЗЫ
Аннотация
Исследованы активность, структура и стабильность природных и модифицированных K-реагентом Вудворда (WRK) карбоновых остатков грибной тирозиназы (MT). Относительная активность уменьшилась с 100% для природного фермента до 77.9, 53.8, 39.4 и 26.4 % для его модификаций при соотношении [WRK]/[MT] = 2.5, 5, 25 и 50 соответственно. По кривым термической денатурации для природных и модифицированных ферментов вычислено Tm = 61.2, 60.1, 58.3, 53.9 и 45.5 °C. Уменьшение ∆GH2O при химической денатурации модифицированного фермента указывает на его нестабильность. Структурное исследование методами кругового дихроизма и собственной флуоресценции выявило флуктуацию вторичных и третичных структур МТ.
Ключевые слова
модификация,
грибная тирозиназа,
K-реагент Вудворда,
кинетика,
структура,
modification,
mushroom tyrosinase,
Woodward’s reagent K,
kinetics,
structure
Об авторах
S. . Emami
Научно-исследовательский филиал Исламского университета Азад
Россия
Россия
H. . Piri
Центр исследования молекул и клеток, Казвинский университет медицинских наук
Россия
Россия
N. . Gheibi
Центр исследования молекул и клеток, Казвинский университет медицинских наук
Россия
Россия
Список литературы
1. Y. Kim, H. Uyamab, Cell. Molec. Life Sci., 62, 1707-1723 (2005).
2. F. Canovas, F. Garcia-Carmona, V. Sanchez, J. Iborra Pastor, J. Lozano-Teruel, J. Biol. Chem., 257, 8738-8744 (1982).
3. J. Rodriguez-Lopez, J. Tudela, R. Varon, C. Garcia, Biochim. Biophys. Acta, 1076, 379-386 (1991).
4. C. Cooksey, P. Garratt, E. Land, J. Biol. Chem., 272, 26226-26235 (1997).
5. A. Glazer, R. Delange, D. Sigman, North Holand/Elsevier, Amesterdam, 10-13 (1975).
6. P. Privalov, Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol., 25, 281-305 (1990).
7. C. Walsh, Annu. Rev. Biochem., 53, 493-535 (1984).
8. W. Ismaya, H. Rozeboom, M. Schurink, C. Boeriu, H. Wichers, B. Dijkstra, Acta Crystallogr., 67, 575-587 (2011).
9. W. Ismaya, R. Henriette, W. Amrah, M. Jurrian, F. Fabrizia, W. Harry, D. Bauke, Biochemistry, 50, 5477-5486 (2011).
10. T. Imoto, M. Fujimoto, K. Yagishita, J. Biochem., 76, 745-753 (1974).
11. P. Clark, G. Lowe, Eur. J. Biochem., 84, 293-299 (1978).
12. K. Neet, J. Koshland, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 56, 1606-1611 (1966).
13. L. Polgar, M. Bender, Biochemistry, 6, 610-620 (1967).
14. H. Yakosawa, S. Ojima, S. Ishii, J. Biochem., 82, 869-876 (1977).
15. R. Kuroki, H. Yamada, T. Moriyama, T. Imoto, J. Biol. Chem., 261, 13571-13574 (1986).
16. P. Dominici, B. Tancini, V. Borri, J. Biol. Chem., 260, 10583-10589 (1985).
17. G. Brush, M. Bessman, J. Biol. Chem., 268, 1603-1609 (1993).
18. K. Ging, Biophys J., 46, 121-124 (1984).
19. N. Gheibi, A. Saboury, K. Haghbeen, F. Rajaei, A. Pahlevan, J. Enzyme Inhibit. Med. Chem., 24, 1076-1081 (2009).
20. N. Gheibi, A. Saboury, K. Haghbeen, A. Moosavi-Movahedi, J. Biosci., 31 (2006).
21. N. Gheibi, A. Saboury, H. Mansuri Torshizi, K. Haghbeen, A. Moosavi-Movahedi, J. Enzyme Inhibit. Med. Chem., 20, 393-399 (2005).
22. N. Gheibi, A. Saboury, K. Haghbeen, A. Moosavi-Movahedi, Colloids Surf B: Biointerfaces, 45, 104-107 (2005).
23. K. Haghbeen, M. Khalili, F. Nematpour, N. Gheibi, M. Fazli, M. Alijanianzadeh, S. Jahromi, R. Sariri, J. Food Biochem., 34, 308-328 (2010).
24. C. Pace, B. Shiley, J. Thomson, In Protein Structure: A Practical Approach, Ed. T. E. Creighton, Oxford, IRL, Vol. e9777, 311-330 (1990).
25. M. Eftink, C. Ghiron, Anal. Biochem., 114, 199-227 (1981).
26. N. Sun, S. Lee, K. Song, Lebensmittel-Wissensch. Technol., 35, 315-318 (2002).
27. N. Carrilo, J. Arana, R. Vallejos, J. Biol. Chem., 256, 6823-6828 (1981).
28. D. Dinur, E. Kantrowitz, J. Hajdu, Biochem. Biophys. Res. Commun., 100, 785-792 (1981).
29. R. Woodward, R. Olofson, H. Mayer, J. Am. Chem. Soc., 83, 1010-1012 (1961).
30. P. Petra, Biochemistry, 10, 3163-3170 (1971).
31. Q. Wang, Y. Shi, K. Song, H. Guo, L. Qiu, Q. Chen, Protein J., 23, 303-308 (2004).
32. U. Sinha, J. Brewer, Anal. Biochem., 151, 327-333 (1985).
33. G. Meanst, R. Feeney, Bioconjug. Chem., 1, 2-12 (1990).
34. Y. Fujita, Y. Uraga, E. Ichisima, Biochim. Biophys. Acta, 1261, 151-154 (1995).
35. C. Jimenes-Cervantes, J. Garcia-Barron, J. Lozano, F. Solano, Biochim. Biophys. Acta, 1243, 421-430 (1995).
36. N. Chosa, T. Fukumitsu, K. Fujimoto, E. Ohnishi, Insect Biochem. Mol. Biol., 27, 61-68 (1997).
37. S. Lapanje, Physiochemical Aspects of Protein Denaturation, John Wiley & Sons, New York, 788-796 (1978).
38. J. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd ed., Springer, New York, 278-285 (2006).
39. E. Ceccarelli, R. Vallejos, Arch. Biochem. Biophys., 224, 382-388 (1983).
40. P. Paolo, F.Tania, C. Paolo, C. Guido, M. Giampaolo, C. Gianni, R. Giovanni, M. Gloriano, R. Giampietro, Biochem J., 328, 855-861 (1997).
41. J. Anthony, H. Bruce, J. Biol. Chem., 249, 5452-5457 (1974).
42. P. Tomme, J. Van Beeumen, M. Claeyssens, Biochem J., 285, 319-324 (1992).
43. H. Balakrishnan, L. Satyanarayana, S. Gaikwad, C. Suresh, Enzyme and Microbiol. Technol., 39, 67-73 (2006).
44. A. Shailendra, Z. Paolo, V. Attilio, S. Enrico, R. Paolo, R. Antonio, J. Agric. Food Chem., 63, 7236-7244 (2015).
45. G. Lin, L. Zhi-Rong, P. Daeui, H. Sang, S. Long, J. Seong, B. Jong, P. Yong-Doo, R. Zhen-Long, Z. Fei, J. Biomol. Struct. Dynam., 26, 395-401 (2008).
Рецензия
Для цитирования:
Emami S., Piri H., Gheibi N. АКТИВНОСТЬ, СТАБИЛЬНОСТЬ И СТРУКТУРА ПРИРОДНОЙ И МОДИФИЦИРОВАННОЙ K-РЕАГЕНТОМ ВУДВОРДА ГРИБНОЙ ТИРОЗИНАЗЫ. Журнал прикладной спектроскопии. 2017;84(6):969-976.
For citation:
Emami S., Piri H., Gheibi N. ACTIVITY, STABILITY, AND STRUCTURE OF NATIVE AND MODIFIED BY WOODWARD REAGENT K MUSHROOM TYROSINASE. Zhurnal Prikladnoii Spektroskopii. 2017;84(6):969-976. (In Russ.)
Просмотров: 220
Послать статью по эл. почте 