Спектральный отклик гемопротеинов на действие перекисно-окисленного фосфатидилхолина и его производных

На основе анализа спектральных изменений в диапазоне волн 403—423 нм ряда гемсодержащих белков (гемоглобина человека, миоглобина лошади, пероксидазы хрена и цитохрома С быка) обнаружено, что эффект УФ-облученного фосфатидилхолина (или олеиновой кислоты), выражающийся в развитии дифференциального спектра в области полосы Соре (ΔD) при их взаимодействии, характерен для гемопротеинов как животного, так и растительного происхождения. Показано, что интенсивность спектрального ответа в указанных условиях распределилась в ряду пероксидаза ≥ миоглобин ≥ гемоглобин ≥ цитохром C. Определение пероксидазы в качестве наилучшего индикатора для обнаружения перекисных липидов спектроскопическим методом может быть использовано при проведении с ее участием клинико-биохимических исследований, а также для разработки новых способов диагностики защитной к окислительному стрессу способности организма и прогнозирования его возможностей к восстановлению при заболеваниях различной степени тяжести.

1. D. R. Green, Y. P. Ow, Z. Hao. Nature Rev. Mol. Cell Biology, 9 (2008) 532—542

2. A. K. Amjad, H. R. Arshad, H. A. Yousef. Glob. J. Health Sci., N 6 (2014) 87—98

3. I. I. Vlasova. Molecules, 23 (2018) 2561—2588, doi:10.3390/molecules23102561

4. I. T. Drvenica, A. Z. Stančić, I. S. Maslovarić, D. I. Trivanović, V. L. Ilić. Biomolecules, 12 (2022) 1708, https://doi.org/10.3390/biom12111708

5. Simona Emilia Flonta, Sabrina Arena, Alberto Pisacane, Paolo Michieli, Alberto Bardelli. Am. J. Pathology, 175 (2009) 201—206

6. D. J. Garrya, A. Meeson, Z. R. Yan, S. Williams. Cell. Mol. Life Sci., 57 (2000) 896—898

7. R. Dumarieh, J. D’Antonio, A. Deliz-Liang, T. Smirnova, D. A. Svistunenko, R. A. Ghiladi. J. Biol. Chem., 288, N 46 (2013) 33470—33482

8. S. Wang, X. Yu, Z. Lin, S. Zhang, L. Xue, Q. Xue, Y. Bao. J. Immunol. Res. (2017) 7125084(1—10), http://dx.doi.org/10.1155/2017/7125084

9. A. A. Kapralov, N. Yanamala, Y. Y. Tyurina, L. Castro, A. S. Arias, Y. A. Vladimirov, A. Maeda, A. A. Weitz, J. Peterson, D. Mylnikov, V. Demicheli, V. Tortora, J. Klein-Seetharaman, R. Radi, V. E. Kagan. Biochim. Biophys. Acta, 1808, N 9 (2011) 2147—2155

10. Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский, Ю. Ш. Ермакович, Г. С. Евдокимова. Докл. НАН Беларуси, 63, № 1 (2019) 44—54

11. N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky. Chem. Phys. Lipids, 211 (2018) 44—51

12. F. W. Krainer, A. Glieder. Appl. Microbiol. Biotechnol., 99, N 4 (2015)1611—1625

13. T. Miyazawa. Proc. Jpn. Acad., Ser. B, 97, N 4 (2021) 161—196

14. J. Kanner, S. Harel. Arch. Biochem. Biophys., 237 (1985) 314—321

15. O. Boutauda, K. P. Mooreb, B. J. Reeder, A. J. Howie, S. Wang, C. K. Carney, T. S. Masterson, T. Amin, D. W. Wright, M. T. Wilson, J. A. Oatesa, L. J. Roberts. PNAS, 107, N 6 (2010) 2699—2704, doi: 10.1073/pnas.0910174107

16. A. A. Akhrem, G. M. Andreyuk, M. A. Kisel, P. A. Kiselev. Biochim. Biophys. Acta, 992 (1989) 191—194

17. C. P. Baron, L. H. Skibsted, H. J. Andersen. Free Rad. Biology & Medicine, 28, N 4 (2000) 549—558

18. Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский. Способ определения общей антиоксидантной способности биологической жидкости с использованием липидной фазы, патент BY № 19670, 30.12.2015 (2015)

19. N. M. Litvinko, G. M. Andreyuk, M. A. Kisel. Faseb. J., 2623, N 11 (1997) 1306

20. J. Liu, Y. J. Wang, X. Y. Huang, X. Z. Li, C. G. Ma, D. J. McClements. J. Agric. Food Chem., 70, N 27 (2022) 8417—8429, doi: 10.1021/acs.jafc.2c00951

21. M. Zhang, H. Tai, S. Yanagisawa, M. Yamanaka, T. Ogura, S. Hirota. J Phys Chem B, 127, N 11 (2023) 2441—2449, doi: 10.1021/acs.jpcb.3c00514

22. Э. В. Дятловицкая, Ю. Г. Молотковский, С. Г. Батраков, Л. И. Барсуков, Н. В. Проказов. В кн.: Препаративная биохимия липидов, под ред. Л. Д. Бергельсон, пер. с англ., Москва, Наука (1981)

23. Д. И. Метелица, Е. И. Карасева. Прикл. биохимия и микробиология, 43, N 5 (2007) 537—564

24. М. С. Осипчик, Е. А. Ремеева, Н. И. Павлюченко, Л. А. Скоростецкая, Н. М. Литвинко. Материалы III междунар. конф. “Свободные радикалы в химии и жизни”, Минск, 10—11 октября 2019 г. (2019) 70—71

25. S. Samsri, P. Prasertsuk, B. Nutho, S. Pornsuwan. Arch. Biochem. Biophys., 716 (2022) 109112, doi: 10.1016/j.abb.2021.109112

26. R. V. Chertkova, A. M. Firsov, N. A. Brazhe, E. I. Nikelshparg, Z. V. Bochkova, T. V. Bryantseva, M. A. Semenova, A. A. Baizhumanov, E. A. Kotova, M. P. Kirpichnikov, G. V. Maksimov, Y. N. Antonenko, D. A. Dolgikh. Biomolecules, 12, N 5 (2022) 665—680, doi: 10.3390/biom12050665

27. A. Gumiero, C. L. Metcalfe, A. R. Pearson, E. L. Raven, P. C. E. Moody. J. Biol. Chem., 286, N 2 (2011) 1260—1268