ИЗУЧЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ J-АГРЕГАТОВ АНИОННОГО ОКСАКАРБОЦИАНИНОВОГО КРАСИТЕЛЯ ПРИ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ С БЕЛКАМИ И ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТАМИ

Исследована J-агрегация анионного оксакарбоцианинового красителя 3,3 ¢ -ди-(γ-сульфопропил)-5,5 ¢- дифенил-9-этилоксакарбоцианинбетаина в водных растворах в присутствии белков (коллагенов, иммуноглобулина G, сывороточных альбуминов) и полиэлектролитов (полиэтиленимина, поливинилпирролидона). Обнаружено, что денатурация сывороточного альбумина человека мочевиной стимулирует J-агрегацию красителя. В присутствии денатурированного альбумина и полиэтиленимина краситель образует J-агрегаты двух типов. Образующиеся в присутствии полиэтиленимина J-агрегаты претерпевают перестройку во времени.

оксакарбоцианиновые красители, сывороточный альбумин человека, коллаген, иммуноглобулин G, поливинилпирролидон, полиэтиленимин, J-агрегаты, спектрально-флуоресцентные свойства, денатурация белка, oxacarbocyanine dyes, human serum albumin, collagen, immunoglobulin G, polyvinylpyrrolidone, polyethylenimine, J-aggregates, spectral-fluorescent properties, protein denaturation

1. I. Johnson. Histochem. J., 30 (1998) 123-140

2. A. S. Tatikolov. J. Photochem. Photobiol. C: Photochem. Rev., 13 (2012) 55-90

3. A. Mishra, R. K. Behera, P. K. Behera, B. K. Mishra, G. B. Behera. Chem. Rev., 100 (2000) 1973-2011

4. А. А. Ищенко. Строение и спектрально-люминесцентные свойства полиметиновых красителей, Киев, Наукова думка (1994)

5. D. Noukakis, M. Van der Auweraer, S. Toppet, F. De Schryver. J. Phys. Chem., 99 (1995) 11860-11866

6. A. K. Chibisov, G. V. Zakharova, H. Gorner. Phys. Chem. Chem. Phys., 1 (1999) 1455-1460

7. A. S. Tatikolov, S. M. B. Costa. Biophys. Chem., 107 (2004) 33-49

8. М. П. Самцов, Е. С. Воропай, Д. Г. Мельников, Л. С. Ляшенко, А. А. Луговский, Ю. П. Истомин. Журн. прикл. спектр., 77 (2010) 438-444 [M. P. Samtsov, E. S. Voropay, D. G. Melnikau, L. S. Liashenka, A. A. Lugovskii, Yu. P. Istomin. J. Appl. Spectr., 77 (2010) 406-412]

9. W. West, S. Pearce. J. Phys. Chem., 69 (1965) 1894-1903

10. E. E. Jelley. Nature, 138 (1936) 1009

11. G. Scheibe. Angew. Chem., 49 (1936) 563

12. F. Wurthner, T. E. Kaiser, C. R. Saha-Moller. Angew. Chem. Int. Ed., 50 (2011) 3376-3410

13. Б. И. Шапиро. Успехи химии, 75 (2006) 484-510

14. T. D. Slavnova, A. K. Chibisov, H. Görner. J. Phys. Chem. A, 109 (2005) 4758-4765

15. K. Ikegami. Chem. Phys. Lett., 401 (2005) 590-591

16. T. F. A. De Greef, M. M. J. Smulders, M. Wolffs, A. P. H. J. Schenning, R. P. Sijbesma, E. W. Meijer. Chem. Rev., 109 (2009) 5687-5754

17. D. A. Higgins, P. F. Barbara. J. Phys. Chem., 99 (1995) 3-7

18. E. Rousseau, M. M. Koetse, M. Van der Auweraer, F. C. De Schryver. Photochem. Photobiol. Sci., 1 (2002) 395-406

19. C. Peyratout, L. Daehne. Phys. Chem. Chem. Phys., 4 (2002) 3032-3039

20. U. De Rossi, S. Daehne, M. Lindrum. Langmuir, 12 (1996) 1159-1165

21. A. S. Tatikolov, S. M. B. Costa. Photochem. Photobiol. Sci., 1 (2002) 211-218

22. A. Sidorowicza, C. Morab, S. Jablonkab, A. Polaa, T. Modrzyckaa, D. Mosiadza, K. Michalaka. J. Mol. Struct., 744-747 (2005) 711-716

23. K. C. Hannah, B. A. Armitage. Acc. Chem. Res., 37 (2004) 845-853

24. П. Г. Пронкин, А. С. Татиколов. Журн. прикл. спектр., 82 (2015) 429-435 [P. G. Pronkin, A. S. Tatikolov. J. Appl. Spectr., 82 (2015) 438-444]

25. П. Г. Пронкин, А. С. Татиколов. Журн. прикл. спектр., 83 (2016) 884-890 [P. G. Pronkin, A. S. Tatikolov. J. Appl. Spectr., 83 (2016) 938-944]

26. А. К. Чибисов, Т. Д. Славнова, Х. Гернер. Рос. нанотехнол., 3 (2008) 26-41

27. Е. А. Воротеляк, А. Ш. Шихвердиева, А. В. Васильев, В. В. Терских. Изв. РАН. Сер. биол., 4 (2002) 421-426

28. P. M. Gallop, S. Seifter. Meth. Enzymol., 6 (1963) 635-641

29. C. A. Parker, W. T. Rees. Analyst, 85 (1960) 857-600

30. A. H. Herz. Photogr. Sci. Eng., 18 (1974) 323-335

31. V. Sundstrom, T. Gilbro, R. A. Gadonas, A. Piskarskas. J. Chem. Phys., 89 (1988) 2754-2762

32. G. Busse, B. Frederichs, N. Kh. Petrov, S. Techert. Phys. Chem. Chem. Phys., 6 (2004) 3309-3314

33. K. Kemnitz, N. Tamai, I. Yamazaki, N. Nakashima, K. Yoshihara. J. Phys. Chem., 90 (1986) 5094-5101

34. A. V. Hill. J. Physiol., 40 (1910) iv-vii

35. S. Goutellea, M. Maurinc, F. Rougierb, X. Barbautb, L. Bourguignona, M. Ducherb, P. Mairea. Fundament. Clin. Pharmacol., 22 (2008) 633-648

36. M. Caselli, L. Latterini, G. Ponterini. Phys. Chem. Chem. Phys., 6 (2004) 3857-3863

37. А. С. Татиколов, Н. Г. Панова. ХВЭ, 4 (2005) 275-279

38. O. Kratky, I. Pilz, Q. Rev. Biophys., 5 (1972) 481-537

39. C. Leggio, L. Galantini, P. V. Konarev, N. V. Pavel. J. Phys. Chem. B, 113 (2009) 12590-12602

40. R. Steiger, R. Kitzing, R. Hagen, H. Stoeckli-Evanss, E. Morsar. J. Photograph. Sci., 22 (1974) 151-167

41. H. Gorner, T. D. Slavnova, A. K. Chibisov. J. Phys. Chem. B, 114 (2010) 9330-9337