ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ НИКОТИНОВОЙ И ПИКОЛИНОВОЙ КИСЛОТ НА СТРУКТУРУ И УСТОЙЧИВОСТЬ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ЧЕЛОВЕКА
Аннотация
Взаимодействие никотиновой и пиколиновой кислот с сывороточным альбумином человека (САЧ) — основным транспортным белком крови — исследовано с использованием методов УФ и видимой спектроскопии, флуориметрии, кругового дихроизма и молекулярного докинга. Два термодинамических параметра САЧ – точка плавления (Tm) и ΔG0(298K) – получены из данных по термическому разложению САЧ в присутствии и в отсутствие никотиновой и пиколиновой кислот. Для САЧ без кислот и после инкубации САЧ с никотиновой или пиколиновой кислотой получены Tm = 332.5, 336.4 и 333.9 К и ΔG0298K = 97.4, 99.9 и 118.9 кДж/моль соответственно. В экспериментах по химической денатурации с использованием гидрохлорида гуанидина ΔG0H2O = 12.5, 16 и 15.3 кДж/моль, [лиганд]1/2 = 2.2, 2.4 и 2.3 М, m = 5.6, 6.6 и 6.6 кДж/(моль · M). Результаты, полученные методами кругового дихроизма, УФ-видимой спектроскопии и молекулярной динамики, показывают, что связывание никотиновой и пиколиновой кислот с САЧ вызывает конформационные изменения в САЧ. Исследование методами молекулярного докинга показывает, что сродство связывания никотиновой и пиколиновой кислот с сайтом І (поддомен ІІA) больше, чем с сайтом ІI (поддомен ІІIA) САЧ.
Ключевые слова
При поддержке: The financial support of this work by Qazvin University of Medical Science is gratefully acknowledged.
Об авторах
K. G. Chegini
Центр клеточных и молекулярных исследований, Университет медицинских наук
Иран
Казвин
Иран
Казвин
S. M. Sadati
Исламский университет Азада
Иран
Тегеран
Иран
Тегеран
А. Rahbarimehr
Исламский университет Азада
Иран
Тегеран
Иран
Тегеран
P. Yaghmaei
Исламский университет Азада
Иран
Тегеран
Иран
Тегеран
A. Farasat
Университет медицинских наук
Иран
Казвин
Иран
Казвин
N. Gheibi
Центр клеточных и молекулярных исследований, Университет медицинских наук
Иран
Казвин
Иран
Казвин
Список литературы
1. M. D. Waghmare, K. L. Wasewar, S. S. Sonawane, D. Z. Shende, Sep. Purif. Technol., 120, 296–303 (2013).
2. L. A. Carlson, J. Int. Med., 258, 2, 94–114 (2005).
3. N. Khunnawutmanotham, N. Chimnoi, P. Saparpakorn, P. Pungpo, S. Louisirirotchanakul, S. Hannongbua, S. Techasakul, Molecules, 12, 2, 218–230 (2007).
4. M. C. Lourenço, M. V. de Souza, A. C. Pinheiro, M. d. L. Ferreira, R. S. Gonçalves, T. C. M. Nogueira, M. A. Peralta, Arkivoc, 15, 181–191 (2007).
5. W. L. Mitchell, G. M. Giblin, A. Naylor, A. J. Eatherton, B. P. Slingsby, A. D. Rawlings, K. S. Jandu, C. P. Haslam, A. J. Brown, P. Goldsmith, Bioorg. Med. Chem. Lett., 19, No. 1, 259–263 (2009).
6. N. B. Patel, F. M. Shaikh, Saudi Pharm. J., 18, 3, 129–136 (2010).
7. M. Pavlova, A. Mikhalev, M. Kon'shin, M. Y. Vasil'eva, L. Mardanova, T. Odegova, M. Vakhrin, Pharm. Chem. J., 35, 12, 664–666 (2001).
8. R. Grant, S. Coggan, G. Smythe, Int. J. Tryptophan Res., 2, 71 (2009).
9. J. A. Fernandez-Pol, P. D. Hamilton, D. J. Klos, Anticancer Res., 21, 2A, 931–957 (2001).
10. P. Lee, X. Wu, Curr. Pharm. Des., 21, 14, 1862–1865 (2015).
11. C. Müller, R. T. Farkas, F. Borgna, R. M. Schmid, M. Benešová, R. Schibli, Bioconjug. Chem., 28, 9, 2372–2383 (2017).
12. O. Dömötör, T. Tuccinardi, D. Karcz, M. Walsh, B. S. Creaven, É. A. Enyedy, Bioorg. Chem., 52, 16–23 (2014).
13. A. Garg, D. M. Manidhar, M. Gokara, C. Malleda, C. S. Reddy, R. Subramanyam, PLoS One, 8, 5, e63805 (2013).
14. D. P. Yeggoni, M. Gokara, D. Mark Manidhar, A. Rachamallu, S. Nakka, C. S. Reddy, R. Subramanyam, Mol. Pharm., 11, No. 4, 1117–1131 (2014).
15. O. Trott, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 31, No. 2, 455–461 (2010).
16. G. M. Morris, D. S. Goodsell, R. S. Halliday, R. Huey, W. E. Hart, R. K. Belew, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 19, No. 14, 1639–1662 (1998).
17. E. Lindahl, B. Hess, D. Van Der Spoel, Mol. Model. Annual, 7, No. 8, 306–317 (2001).
18. A. W. Schüttelkopf, D. M. Van Aalten, Acta Crystallogr. D: Biol. Crystallogr., 60, No. 8, 1355–1363 (2004).
19. W. F. van Gunsteren, X. Daura, A. E. Mark, Encyclopedia of Computational Chemistry, 2 (2002).
20. A. Farasat, F. Rahbarizadeh, G. Hosseinzadeh, S. Sajjadi, M. Kamali, A. H. Keihan, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 8, 1710–1728 (2017).
21. J. Min, X. Meng-Xia, Z. Dong, L. Yuan, L. Xiao-Yu, C. Xing, J. Mol. Struct., 692, No. 1, 71–80 (2004).
22. G. Zhang, Q. Que, J. Pan, J. Guo, J. Mol. Struct., 881, No. 1, 132–138 (2008).
23. C. N. Pace, J. M. Scholtz, Protein Struct.: A Practical Approach, 2, 299–321 (1997).
24. R. A. Deshpande, M. I. Khan, V. Shankar, Biochim. Biophys. Acta - Proteins Proteomics, 1648, No. 1, 184–194 (2003).
25. H. Asghari, K. G. Chegini, A. Amini, N. Gheibi, Int. J. Biol. Macromolecules, 84, 35–42 (2016).
26. Z. Chi, R. Liu, Y. Teng, X. Fang, C. Gao, J. Agric. Food Chem., 58, No. 18, 10262–10269 (2010).
27. S. Patel, A. Datta, J. Phys. Chem. B, 111, No. 35, 10557–10562 (2007).
28. G. Zhang, B. Keita, C. T. Craescu, S. Miron, P. de Oliveira, L. Nadjo, J. Phys. Chem. B, 111, No. 38, 11253–11259 (2007).
29. M. Gokara, V. V. Narayana, V. Sadarangani, S. R. Chowdhury, S. Varkala, D. B. Ramachary, R. Subramanyam, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 10, 2280–2292 (2017).
30. R. M. Abreu, H. J. Froufe, M. J. R. Queiroz, I. C. Ferreira, Chem. Biol. Drug. Des., 79, No. 4, 530–534 (2012).
31. V. Mohan, A. C. Gibbs, M. D. Cummings, E. P. Jaeger, R. L. DesJarlais, Curr. Pharm. Design, 11, No. 3, 323–333 (2005).
32. C. Cao, G. Wang, A. Liu, S. Xu, L. Wang, S. Zou, Int. J. Mol. Sci., 17, No. 3, 333 (2016).
33. T. Awang, N. Wiriyatanakorn, P. Saparpakorn, D. Japrung, P. Pongprayoon, J. Biomol. Struct. Dynam., 35, No. 4, 781–790 (2017).
34. G. P. Amini, F. Goshadrou, H. A. Ebrahim, P. Yaghmaei, T. S. Hesami, Iran. Red. Cresc. Med. J., 19, No. 3, e40306 (2017).
35. M. C. Deller, L. Kong, B. Rupp, Acta Crystallogr. F: Struct. Biol. Commun., 72, No. 2, 72–95 (2016).
36. P. Hammarström, B. H. Jonsson, Protein denaturation and the denatured state. Encyclopedia of Life Sciences, Wiley, New York (2005).
37. F. Rashid, S. Sharma, B. Bano, Protein J., 24, No. 5, 283–292 (2005).
38. W. K. Lim, J. Rösgen, S. W. Englander, Proc. Natl. Acad. Sci., 106, No. 8, 2595–2600 (2009).
39. R. Capomaccio, I. Osório, I. Ojea-Jiménez, G. Ceccone, P. Colpo, D. Gilliland, R. Hussain, G. Siligardi, F. Rossi, S. Ricard-Blum, Biointerphases, 11, No. 4, 04B310 (2016).
40. H. Xu, N. Yao, H. Xu, T. Wang, G. Li, Z. Li, Int. J. Mol. Sci., 14, No. 7, 14185–14203 (2013).
41. J. W. Donovan, J. Biol. Chem., 244, No. 8, 1961–1967 (1969).
42. B. Ahmad, S. Parveen, R. H. Khan, Biomacromolecules, 7, No. 4, 1350–1356 (2006).
43. H. Zhang, P. Wu, Y. Wang, J. Cao, Int. J. Biol. Macromol., 92, 593–599 (2016).
Рецензия
Для цитирования:
Chegini K.G., Sadati S.M., Rahbarimehr А., Yaghmaei P., Farasat A., Gheibi N. ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ НИКОТИНОВОЙ И ПИКОЛИНОВОЙ КИСЛОТ НА СТРУКТУРУ И УСТОЙЧИВОСТЬ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ЧЕЛОВЕКА. Журнал прикладной спектроскопии. 2019;86(4):672(1)-672(9).
For citation:
Chegini K.G., Sadati S.M., Rahbarimehr A., Yaghmaei P., Farasat A., Gheibi N. A COMPREHENSIVE STUDY ON THEORETICAL AND EXPERIMENTAL EFFECTS OF NICOTINIC ACID AND PICOLINIC ACID ON THE STRUCTURE AND STABILITY OF HUMAN SERUM ALBUMIN. Zhurnal Prikladnoii Spektroskopii. 2019;86(4):672(1)-672(9).
Просмотров: 288
Послать статью по эл. почте 