Preview

Журнал прикладной спектроскопии

Расширенный поиск
Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

Сравнительное исследование спектральных характеристик комплексов Hoechst 33258 и метиленового синего с бычьим сывороточным альбумином

https://doi.org/10.47612/0514-7506-2021-88-6-942-947

Полный текст:

Аннотация

Проведено сравнительное исследование взаимодействия бисбензимидазольного соединения Hoechst 33258 и тиазинового красителя метиленового синего (МС) с бычьим сывороточным альбумином крови (БСА) спектроскопическими методами. Получены кривые денатурации, а также спектры поглощения и дифференциальные спектры поглощения комплексов протеин-лиганд. Показано, что температура денатурации комплексов БСА с Hoechst 33258 уменьшается с увеличением концентрационного соотношения лиганд/белок, в то время как в случае МС, наоборот, увеличивается. Выявлены изменения спектров и дифференциальных спектров поглощения комплексов обоих лигандов с БСА, обусловленные связыванием этих специфических лигандов с белком. Предполагается, что при взаимодействии Hoechst 33258 с БСА происходит некоторое разрыхление компактной структуры белка в результате частичной потери спиральности a-структур, в то время как в случае МС степень упакованности пространственной структуры белка увеличивается. 

Об авторах

А. П. Антонян
Ереванский государственный университет
Армения

Ереван



Н. Р. Петросян
Ереванский государственный университет
Армения

Ереван



П. О. Вардеванян
Ереванский государственный университет
Армения

Ереван



Список литературы

1. V. D. Suryawanshi, L. S. Walekar, A. H. Gore, P. V. Anbhule, G. B. Kolekar. J. Pharm. Anal., 6, N 1 (2016) 56—63

2. P. B. Kandagal, S. Ashoka, J. Seetharamappa, S. M. T.Shaikh, Y. Jadegoud, O. B. Ijare. J. Pharm. Biomed. Anal., 41 (2006) 393—399

3. X. Zhu, J. Sun, Y. Hu. Anal. Chim. Acta, 596 (2007) 298—302

4. V. D. Suryawanshi, P. V. Anbhule, A. H. Gore, S. Patil, G. Kolekar. Ind. Eng. Chem. Res., 51 (2012) 95—102

5. X. M. He, D. C. Carter. Nature, 358 (1992) 209—215

6. U. S. Mote, S. L. Bhattar, S. R. Patil, G. B. Kolekar. Luminescence, 25 (2010) 1—8

7. Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, W. H. Tao, Z. H. Fei, Z. T. Liu. J. Pharm. Biomed. Anal., 43 (2007) 1869—1875

8. V. Anbazhagan, R. Renganathan. J. Lumin., 128 (2008) 1454—1458

9. Y. Moriyama, D. Ohta, K. Hachiya, Y. Mitsui, K. Takeda. J. Protein Chem., 15 (1996) 265—272

10. G. J. Quinlan, G. S. Martin, T. W. Evans. Hepatology, 41, N 6 (2005) 1211—1219

11. G. Sudlow, D. J. Birkett, D. N. Wade. Mol. Pharmacol., 11, N 6 (1975) 824—832

12. U. Kragh-Hansen, V. T. Chuang, M. Otagiri. Biol. Pharm. Bull., 25, N 6 (2002) 695—704 [13] M. T. Larsen, M. Kuhlmann, M. L. Hvam, K. A. Howard. Mol. Cell. Therapies, 4 (2016) 1—8

13. D. E. Epps, Th. J. Raub, V. Caiolfa, A. Chiari, M. Zamai. J. Pharm. Pharmacol., 51 (1999) 41—48

14. B. Saha, S. Chowdhury, D. Sanyal, K. Chattopadhyay, G. S. Kumar. ACS Omega, 3, N 3 (2018) 2588—2601

15. H. Ojha, Bh. M. Murari, S. Anand, M. I. Hassan, F. A. N. K. Chaudhury. Chem. Pharm. Bull., 57, N 5 (2009) 481—486

16. D. Severino, H. C. Junqueira, M. Gugliotti, D. S. Gabrielli, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 77, N 5 (2003) 459—468

17. D. Gabrielli, E. Belisle, D. Severino, A. J. Kowaltowski, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 79, N 3 (2004) 227—232

18. J. P. Tardivo, A. D. Giglio, C. S. d. Oliveira, D. S. Gabrielli, H. C. Junqueira, D. B. Tada, D. Severino, R. d. F. t. Turchiello, M. S. Baptista. Photodiagn. Photodyn. Ther., 2, N 3 (2005) 175—191

19. Y. S. N. Day, D. G. Myszka. J. Pharm. Sci., 92, N 2 (2003) 333—343

20. Y. Li, Y. Zhang, Sh. Sun, A. Zhang, Y. Liu. Photochem. Photobiol. B: Biology, 128 (2013) 12—19

21. R. Kakkar, Suruchi, R. Grover. J. Biomol. Struct. Dyn., 23 (2005) 37—47

22. P. O. Vardevanyan, A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, N. H. Petrosyan. J. Biomol. Struct. Dynam., Pub. Date: 17.03.21 (2021) 1—8, doi: 10.1080/07391102.2021.1902397

23. P. O. Vardevanyan, A.P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, M. S. Mikaelyan. Biophys. Rev. Lett., 14, N 1 (2019) 17—25

24. P. O. Vardevanyan, M. S. Mikaelyan, N. H. Petrosyan. Proc. YSU, Chem. Biol., 54, N 3 (2020) 204—208

25. Ч. Кантор, П. Шиммель. Биофизическая химия, в 3 т., пер. с англ. 2, Москва, Мир (1984)

26. П. О. Вардеванян, А. П. Антонян, М. А. Парсаданян, М. А. Шагинян, Л. А. Амбарцумян. Журн. прикл. спектр., 80, N 4 (2013) 610—614

27. E. Alarcon, A. M. Edwards, A. Aspee, F. E. Moran, C. D. Borsarelli, E. A. Lissi, D. Gonzalez-Nilo, H. Pobleted, J. C. Scaianoe. Photochem. Photobiol. Sci., 9 (2010) 93—102

28. L. L. He, Y. X. Wang, X. X. Wu, X. P. Liu, X. Wang, B. Liub, X. Wang. Luminescence, 30 (2015) 1380—1388


Для цитирования:


Антонян А.П., Петросян Н.Р., Вардеванян П.О. Сравнительное исследование спектральных характеристик комплексов Hoechst 33258 и метиленового синего с бычьим сывороточным альбумином. Журнал прикладной спектроскопии. 2021;88(6):942-947. https://doi.org/10.47612/0514-7506-2021-88-6-942-947

For citation:


Antonyan A.P., Petrosyan N.H., Vardevanyan P.O. Comparative study of spectral characteristics of complexes of Hoechst 33258 and methylene blue with bovine serum albumin. Zhurnal Prikladnoii Spektroskopii. 2021;88(6):942-947. (In Russ.) https://doi.org/10.47612/0514-7506-2021-88-6-942-947

Просмотров: 135


ISSN 0514-7506 (Print)