Сравнительное исследование спектральных характеристик комплексов Hoechst 33258 и метиленового синего с бычьим сывороточным альбумином
https://doi.org/10.47612/0514-7506-2021-88-6-942-947
Аннотация
Проведено сравнительное исследование взаимодействия бисбензимидазольного соединения Hoechst 33258 и тиазинового красителя метиленового синего (МС) с бычьим сывороточным альбумином крови (БСА) спектроскопическими методами. Получены кривые денатурации, а также спектры поглощения и дифференциальные спектры поглощения комплексов протеин-лиганд. Показано, что температура денатурации комплексов БСА с Hoechst 33258 уменьшается с увеличением концентрационного соотношения лиганд/белок, в то время как в случае МС, наоборот, увеличивается. Выявлены изменения спектров и дифференциальных спектров поглощения комплексов обоих лигандов с БСА, обусловленные связыванием этих специфических лигандов с белком. Предполагается, что при взаимодействии Hoechst 33258 с БСА происходит некоторое разрыхление компактной структуры белка в результате частичной потери спиральности a-структур, в то время как в случае МС степень упакованности пространственной структуры белка увеличивается.
Ключевые слова
Об авторах
А. П. АнтонянАрмения
Ереван
Н. Р. Петросян
Армения
Ереван
П. О. Вардеванян
Армения
Ереван
Список литературы
1. V. D. Suryawanshi, L. S. Walekar, A. H. Gore, P. V. Anbhule, G. B. Kolekar. J. Pharm. Anal., 6, N 1 (2016) 56—63
2. P. B. Kandagal, S. Ashoka, J. Seetharamappa, S. M. T.Shaikh, Y. Jadegoud, O. B. Ijare. J. Pharm. Biomed. Anal., 41 (2006) 393—399
3. X. Zhu, J. Sun, Y. Hu. Anal. Chim. Acta, 596 (2007) 298—302
4. V. D. Suryawanshi, P. V. Anbhule, A. H. Gore, S. Patil, G. Kolekar. Ind. Eng. Chem. Res., 51 (2012) 95—102
5. X. M. He, D. C. Carter. Nature, 358 (1992) 209—215
6. U. S. Mote, S. L. Bhattar, S. R. Patil, G. B. Kolekar. Luminescence, 25 (2010) 1—8
7. Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, W. H. Tao, Z. H. Fei, Z. T. Liu. J. Pharm. Biomed. Anal., 43 (2007) 1869—1875
8. V. Anbazhagan, R. Renganathan. J. Lumin., 128 (2008) 1454—1458
9. Y. Moriyama, D. Ohta, K. Hachiya, Y. Mitsui, K. Takeda. J. Protein Chem., 15 (1996) 265—272
10. G. J. Quinlan, G. S. Martin, T. W. Evans. Hepatology, 41, N 6 (2005) 1211—1219
11. G. Sudlow, D. J. Birkett, D. N. Wade. Mol. Pharmacol., 11, N 6 (1975) 824—832
12. U. Kragh-Hansen, V. T. Chuang, M. Otagiri. Biol. Pharm. Bull., 25, N 6 (2002) 695—704 [13] M. T. Larsen, M. Kuhlmann, M. L. Hvam, K. A. Howard. Mol. Cell. Therapies, 4 (2016) 1—8
13. D. E. Epps, Th. J. Raub, V. Caiolfa, A. Chiari, M. Zamai. J. Pharm. Pharmacol., 51 (1999) 41—48
14. B. Saha, S. Chowdhury, D. Sanyal, K. Chattopadhyay, G. S. Kumar. ACS Omega, 3, N 3 (2018) 2588—2601
15. H. Ojha, Bh. M. Murari, S. Anand, M. I. Hassan, F. A. N. K. Chaudhury. Chem. Pharm. Bull., 57, N 5 (2009) 481—486
16. D. Severino, H. C. Junqueira, M. Gugliotti, D. S. Gabrielli, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 77, N 5 (2003) 459—468
17. D. Gabrielli, E. Belisle, D. Severino, A. J. Kowaltowski, M. S. Baptista. Photochem. Photobiol., 79, N 3 (2004) 227—232
18. J. P. Tardivo, A. D. Giglio, C. S. d. Oliveira, D. S. Gabrielli, H. C. Junqueira, D. B. Tada, D. Severino, R. d. F. t. Turchiello, M. S. Baptista. Photodiagn. Photodyn. Ther., 2, N 3 (2005) 175—191
19. Y. S. N. Day, D. G. Myszka. J. Pharm. Sci., 92, N 2 (2003) 333—343
20. Y. Li, Y. Zhang, Sh. Sun, A. Zhang, Y. Liu. Photochem. Photobiol. B: Biology, 128 (2013) 12—19
21. R. Kakkar, Suruchi, R. Grover. J. Biomol. Struct. Dyn., 23 (2005) 37—47
22. P. O. Vardevanyan, A. P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, N. H. Petrosyan. J. Biomol. Struct. Dynam., Pub. Date: 17.03.21 (2021) 1—8, doi: 10.1080/07391102.2021.1902397
23. P. O. Vardevanyan, A.P. Antonyan, M. A. Parsadanyan, M. A. Shahinyan, M. S. Mikaelyan. Biophys. Rev. Lett., 14, N 1 (2019) 17—25
24. P. O. Vardevanyan, M. S. Mikaelyan, N. H. Petrosyan. Proc. YSU, Chem. Biol., 54, N 3 (2020) 204—208
25. Ч. Кантор, П. Шиммель. Биофизическая химия, в 3 т., пер. с англ. 2, Москва, Мир (1984)
26. П. О. Вардеванян, А. П. Антонян, М. А. Парсаданян, М. А. Шагинян, Л. А. Амбарцумян. Журн. прикл. спектр., 80, N 4 (2013) 610—614
27. E. Alarcon, A. M. Edwards, A. Aspee, F. E. Moran, C. D. Borsarelli, E. A. Lissi, D. Gonzalez-Nilo, H. Pobleted, J. C. Scaianoe. Photochem. Photobiol. Sci., 9 (2010) 93—102
28. L. L. He, Y. X. Wang, X. X. Wu, X. P. Liu, X. Wang, B. Liub, X. Wang. Luminescence, 30 (2015) 1380—1388
Рецензия
Для цитирования:
Антонян А.П., Петросян Н.Р., Вардеванян П.О. Сравнительное исследование спектральных характеристик комплексов Hoechst 33258 и метиленового синего с бычьим сывороточным альбумином. Журнал прикладной спектроскопии. 2021;88(6):942-947. https://doi.org/10.47612/0514-7506-2021-88-6-942-947
For citation:
Antonyan A.P., Petrosyan N.H., Vardevanyan P.O. Comparative study of spectral characteristics of complexes of Hoechst 33258 and methylene blue with bovine serum albumin. Zhurnal Prikladnoii Spektroskopii. 2021;88(6):942-947. (In Russ.) https://doi.org/10.47612/0514-7506-2021-88-6-942-947